Gen codificador de proteínas en humanos
La axina-1 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen AXIN1 . [5]
Función
Este gen codifica una proteína citoplasmática que contiene un dominio de regulación de la señalización de la proteína G (RGS) y un dominio desaliñada y axina (DIX). La proteína codificada interactúa con la adenomatosis poliposis coli, la catenina (proteína asociada a la cadherina) beta 1, la glucógeno sintasa quinasa 3 beta, la proteína fosfatasa 2 y ella misma. Esta proteína funciona como un regulador negativo de la vía de señalización del miembro 1 de la familia de sitios de integración de MMTV de tipo wingless ( WNT ) y puede inducir la apoptosis. Se ha resuelto la estructura cristalina de una parte de esta proteína, sola y en un complejo con otras proteínas. Las mutaciones en este gen se han asociado con carcinoma hepatocelular, hepatoblastomas, adenocarcinomas endometrioides de ovario y meduloblastomas. Se han identificado dos variantes de transcripción que codifican isoformas distintas para este gen. [6]
Las proteínas AXIN atraen un interés sustancial en la investigación del cáncer, ya que AXIN1 y AXIN2 trabajan sinérgicamente para controlar la señalización prooncogénica de β-catenina . Es importante destacar que la actividad en el complejo de destrucción de β-catenina puede aumentarse mediante inhibidores de la tankirasa y son una opción terapéutica potencial para reducir el crecimiento de cánceres dependientes de β-catenina. [7] La mutación en AXIN1 puede provocar enfermedad cancerosa. Las mutaciones truncantes de AXIN1 afectan al menos parcialmente la regulación de β-catenina, mientras que esto solo es el caso de un subconjunto de mutaciones sin sentido. De manera consistente, la mayoría de los cánceres colorrectales y de hígado que portan variantes sin sentido adquieren mutaciones en otros genes reguladores de β-catenina, como APC y CTNNB1. [8] Por lo tanto, AXIN1 ha surgido como un oncogén importante en varios cánceres gastrointestinales y de hígado.
Estructura
La proteína humana de longitud completa comprende 862 aminoácidos con una masa molecular (prevista) de 96 kDa. El dominio RGS N-terminal, un péptido de Axin1 que interactúa con la quinasa GSK3 y homólogos de los dominios DIX C-terminales se han resuelto con resolución atómica. Las grandes regiones centrales que regulan negativamente WNT se han caracterizado como intrínsecamente desordenadas mediante experimentos biofísicos y análisis bioinformáticos. [9] La desestabilización biofísica del dominio RGS plegado induce la formación de nanoagregados que exponen y concentran localmente regiones intrínsecamente desordenadas, que a su vez regulan incorrectamente la señalización de Wnt. Muchas otras IDP (proteínas intrínsecamente desordenadas) grandes se ven afectadas por mutaciones sin sentido, como BRCA1 , adenomatous polyposis coli , proteína de unión a CREB /(CBP) y podrían verse afectadas de manera similar por mutaciones sin sentido de sus dominios plegados. [10]
Interacciones
Se ha demostrado que AXIN1 interactúa con:
- APC , [11]
- CTNNB1 , [11] [12]
- CSNK1E , [13]
- CSNK1A1 , [13]
- DVL1 , [14] [15]
- GSK3B , [11] [16]
- LRP5 , [14] [17]
- MAP3K1 , [13] [18]
- PPP2R5A , [19]
- RNF43 , [20] y
- TSC2 . [16]
Referencias
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Lectura adicional
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