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Avermectina

Estructura esquelética de las 8 avermectinas naturales diferentes [1]

Las avermectinas son una serie de fármacos y pesticidas utilizados para tratar infestaciones de gusanos parásitos y reducir plagas de insectos . Son un grupo de derivados de lactona macrocíclica de 16 miembros con potentes propiedades antihelmínticas e insecticidas . [2] [3] Estos compuestos naturales son generados como productos de fermentación por Streptomyces avermitilis , un actinomiceto del suelo . Se aislaron ocho avermectinas diferentes en cuatro pares de compuestos homólogos (A1, A2, B1, B2), con un componente mayor (componente a) y menor (componente b) generalmente en proporciones de 80:20 a 90:10. [3] La avermectina B1, una mezcla de B1a y B1b, es el fármaco y pesticida abamectina . Otros antihelmínticos derivados de las avermectinas incluyen ivermectina , selamectina , doramectina y eprinomectina .

La mitad del Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 2015 fue otorgado a William C. Campbell y Satoshi Ōmura por descubrir la avermectina, [4] "cuyos derivados han reducido radicalmente la incidencia de la ceguera de los ríos y la filariasis linfática , además de mostrar eficacia contra un número creciente de otras enfermedades parasitarias".

Historia

En 1978, se aisló un actinomiceto en el Instituto Kitasato a partir de una muestra de suelo recogida en Kawana, ciudad de Ito , prefectura de Shizuoka, Japón. Más tarde ese año, el actinomiceto aislado se envió a los laboratorios de investigación Merck Sharp and Dohme para su análisis. Se fermentaron varios caldos cuidadosamente controlados utilizando el actinomiceto aislado. Las primeras pruebas indicaron que algunos de los caldos fermentados completos eran activos contra Nematospiroides dubius en ratones en un rango de al menos ocho veces sin toxicidad notable. Posteriormente, se aisló la actividad antihelmíntica y se identificó como una familia de compuestos estrechamente relacionados. Finalmente, los compuestos se caracterizaron y la nueva especie que los producía fue descrita por un equipo de Merck en 1978, y se la denominó Streptomyces avermitilis (con el adjetivo probablemente destinado a significar que mata gusanos). [5]

En 2002, Yoko Takahashi y otros del Instituto Kitasato de Ciencias de la Vida, de la Universidad Kitasato y del Instituto Kitasato propusieron que Streptomyces avermitilis pasara a llamarse Streptomyces avermectinius . [6]

Dosificación

Una terapia comúnmente utilizada en los últimos tiempos se ha basado en la administración oral, parenteral , tópica o localizada (como en las "gotas" de repelentes de pulgas veterinarios) de avermectinas. Muestran actividad contra una amplia gama de nematodos y parásitos artrópodos de animales domésticos en dosis de 300 μg/kg o menos (200 μg/kg de ivermectina parece ser el estándar interespecie común, desde humanos hasta caballos y mascotas domésticas, a menos que se indique lo contrario). [ cita requerida ] A diferencia de los antibióticos macrólidos o poliénicos , carecen de actividades antibacterianas o antifúngicas significativas. [7]

Mecanismo de acción

Las avermectinas bloquean la transmisión de la actividad eléctrica en las células nerviosas y musculares de los invertebrados, principalmente al potenciar los efectos del glutamato en el canal de cloruro regulado por glutamato que es específico de los invertebrados protóstomos , [8] con efectos menores en los receptores de ácido gamma-aminobutírico . [9] [10] [11] Esto provoca una afluencia de iones de cloruro en las células, lo que lleva a la hiperpolarización y la posterior parálisis de los sistemas neuromusculares de los invertebrados; dosis comparables no son tóxicas para los mamíferos porque no poseen canales de cloruro regulados por glutamato específicos de los protóstomos . [12] [ dudosodiscutir ] [8]

Toxicidad y efectos secundarios

Se ha informado de resistencia a las avermectinas , lo que sugiere moderación en su uso. [13] Se ha observado resistencia en Caenorhabditis elegans por la vía más obvia: variación del canal de cloruro regulado por glutamato . [14] [15] La investigación sobre ivermectina , piperazina y diclorvos en combinaciones también muestra potencial de toxicidad. [16] Se ha informado que la avermectina bloquea la secreción inducida por LPS del factor de necrosis tumoral , óxido nítrico , prostaglandina E2 y el aumento de la concentración intracelular de Ca 2+ . [17] Los efectos adversos suelen ser transitorios; los efectos graves son raros y probablemente ocurren solo con una sobredosis sustancial, pero incluyen coma , hipotensión e insuficiencia respiratoria , que pueden provocar la muerte. No existe una terapia específica, pero el tratamiento sintomático suele conducir a un pronóstico favorable. [18] [19]

Biosíntesis de avermectina

Diagrama que muestra la síntesis esquemática de avermectinas.

Se ha secuenciado el grupo de genes para la biosíntesis de avermectina de S. avermitilis . [20] El grupo de genes de biosíntesis de avermectina codifica enzimas responsables de cuatro pasos de la producción de avermectina: 1) producción del aglicón de avermectina por policétido sintasas , 2) modificación del aglicón, 3) síntesis de azúcares modificados y 4) glicosilación del aglicón de avermectina modificado. Este grupo de genes puede producir ocho avermectinas que tienen diferencias estructurales menores. [1]

Organización de la policétido sintasa de avermectina

El aglicón inicial de avermectina se sintetiza mediante la actividad de la policétido sintasa de cuatro proteínas (AVES 1, AVES 2, AVES 3 y AVES 4). La actividad de este complejo enzimático es similar a la de las policétido sintasas de tipo I. [1] Se pueden utilizar como unidades de partida tanto 2-metilbutiril CoA como isobutiril CoA, que se amplían con siete unidades de acetato y cinco unidades de propionato para producir la serie “a” o la serie “b” de avermectina, respectivamente. [1] Posteriormente, el aglicón inicial se libera del dominio de tioesterasa de AVES 4 mediante la formación de un éster cíclico intramolecular . [1]

El aglicón inicial de avermectina es modificado posteriormente por otras enzimas en el grupo de genes biosintéticos de avermectina. AveE tiene actividad monooxigenasa del citocromo P450 y facilita la formación del anillo de furano entre C6 y C8. [1] AveF tiene actividad cetorreductasa dependiente de NAD(P)H que reduce el grupo ceto C5 a un hidroxilo. [1] AveC influye en la actividad de la deshidratasa en el módulo dos (que afecta a C22-C23), aunque el mecanismo por el que lo hace no está claro. [20] [1] AveD tiene actividad de O-metiltransferasa C5 dependiente de SAM. [1] El hecho de que AveC o AveD actúen sobre el aglicón determina si el aglicón de avermectina resultante producirá avermectina, serie “A” o “B” y serie 1 o 2 (véase la tabla del diagrama esquemático de síntesis), respectivamente. [1]

Nueve marcos de lectura abiertos (orf1 y aveBI-BVIII) se encuentran aguas abajo de aveA4, que se sabe que participan en la glicosilación y la síntesis de azúcar. [1] AveBII-BVIII son responsables de la síntesis de dTDP-L- oleandrosa y AveBI es responsable de la glicosilación del aglicón de avermectina con el azúcar dTDP. [1] La secuencia de orf1 sugiere que su producto tendrá actividad reductasa, pero esta funcionalidad no parece ser necesaria para la síntesis de avermectina. [1]

Otros usos

La abamectina es el ingrediente activo de algunas trampas comerciales para hormigas. La ivermectina, formulada a partir de avermectina, tiene una amplia variedad de usos en los seres humanos. Según un artículo (Ivermectina: “droga maravillosa” de Japón: la perspectiva del uso humano) escrito por el cocreador de la droga Satoshi Ōmura y Andy Crump para The Japan Academy, la ivermectina ha mejorado la vida de miles de millones de personas en todo el mundo y no solo por su uso como antiparasitario. [21]

Véase también

Referencias

  1. ^ abcdefghijklm Yoon, YJ; Kim, E.-S.; Hwang, Y.-S.; Choi, C.-Y. (2004). "Avermectina: base bioquímica y molecular de su biosíntesis y regulación". Applied Microbiology and Biotechnology . 63 (6): 626–34. doi :10.1007/s00253-003-1491-4. PMID  14689246. S2CID  2578270.
  2. ^ Ōmura, Satoshi; Shiomi, Kazuro (2007). "Descubrimiento, química y biología química de productos microbianos". Química pura y aplicada . 79 (4): 581–591. doi : 10.1351/pac200779040581 .
  3. ^ ab Pitterna, Thomas; Cassayre, Jérôme; Hüter, Ottmar Franz; Jung, Pierre MJ; Maienfisch, Peter; Kessabi, Fiona Murphy; Quaranta, Laura; Tobler, Hans (2009). "Nuevos emprendimientos en la química de las avermectinas". Química bioorgánica y medicinal . 17 (12): 4085–4095. doi :10.1016/j.bmc.2008.12.069. PMID  19168364.
  4. ^ "El Premio Nobel de Fisiología o Medicina 2015". Premio Nobel . 2020-12-03 . Consultado el 2020-12-03 .
  5. ^ Burg, RW; Miller, BM; Baker, EE; Birnbaum, J.; Currie, SA; Hartman, R.; Kong, Y.-L.; Monaghan, RL; Olson, G.; Putter, I.; Tunac, JB; Wallick, H.; Stapley, EO; Oiwa, R.; Omura, S. (1979). "Avermectinas, nueva familia de potentes agentes antihelmínticos: organismo productor y fermentación". Agentes antimicrobianos y quimioterapia . 15 (3): 361–7. doi :10.1128/AAC.15.3.361. PMC 352666 . PMID  464561. 
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