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Giro asx

El giro Asx [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] es una característica estructural en proteínas y polipéptidos . Consiste en tres residuos de aminoácidos (etiquetados i, i+1 e i+2) en los que el residuo i es un aspartato (Asp) o asparagina (Asn) que forma un enlace de hidrógeno desde su grupo CO de la cadena lateral al grupo NH de la cadena principal del residuo i+2. Aproximadamente el 14% de los residuos Asx presentes en las proteínas pertenecen a giros Asx.

El nombre "Asx" se utiliza aquí para representar cualquiera de los aminoácidos aspartato (Asp) o asparagina (Asn).

Tipos

Un giro Asx con un aspartato en el residuo i. Uno de los oxígenos de la cadena lateral del aspartato forma un enlace de hidrógeno (línea de puntos) con el grupo NH de la cadena principal del residuo i+2. Colores: rojo, oxígeno; gris, carbono; azul, nitrógeno. Se omiten los átomos de hidrógeno.

Se pueden distinguir cuatro tipos de giro Asx: [8] tipos I, I', II y II'. Estas categorías corresponden a las de los giros beta unidos por enlaces de hidrógeno más conocidos , que tienen cuatro residuos y un enlace de hidrógeno entre el CO del residuo i y el NH del residuo i+3. Los giros Asx y los giros beta tienen bucles unidos por enlaces de hidrógeno estructuralmente similares y exhiben mimetismo de cadena lateral-cadena principal en el sentido de que la cadena lateral del residuo i del giro Asx imita la cadena principal del residuo i del giro beta . Con respecto a su aparición en proteínas, difieren en que el tipo I es el más común de los cuatro giros beta mientras que el tipo II' es el más común de los giros Asx.

Aparición

Los giros Asx y ST ocurren con frecuencia en los extremos N de las hélices α . [9] [10] [11] [12] como parte de motivos Asx o motivos ST de modo que Asx, serina o treonina es el residuo de tapa N. Por lo tanto, a menudo se los considera características de tapado de hélice.

Motivos relacionados

Motivos similares se dan con serina o treonina como residuo i, que se denominan giros ST . [13] A pesar de que la serina y la treonina tienen un átomo menos en la cadena lateral, de modo que el mimetismo de la cadena lateral con la cadena principal de los giros β es imperfecto, estas características se dan en proteínas como los cuatro tipos en números que se aproximan a los de los giros Asx. También muestran una tendencia a sustituirse entre sí a lo largo del tiempo evolutivo. [14]

Una proporción de giros Asx están acompañados por un enlace de hidrógeno entre cadenas principales que los califica como motivos Asx .

Referencias

  1. ^ Richardson, JS (1981). "La anatomía y taxonomía de la estructura de las proteínas". Advances in Protein Chemistry Volumen 34. Vol. 34. págs. 167–339. doi :10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341.PMID  7020376 .
  2. ^ Tainer, JA; Getzoff ED (1982). "Determinación y análisis de la estructura 2A de la superóxido dismutasa de cobre y zinc". Journal of Molecular Biology . 160 (2): 181–217. doi :10.1016/0022-2836(82)90174-7. PMID  7175933.
  3. ^ Rees, DC; Lewis M (1983). "Estructura cristalina refinada de la carboxipeptidasa a con una resolución de 1,54 Å". Revista de Biología Molecular . 168 (2): 367–387. doi :10.1016/S0022-2836(83)80024-2. PMID  6887246.
  4. ^ Eswar, N; Ramachandran C (1999). "Estructuras secundarias sin esqueleto: un análisis del mimetismo del esqueleto por cadenas laterales polares en proteínas". Ingeniería de proteínas . 12 (6): 447–455. doi : 10.1093/protein/12.6.447 . PMID  10388841.
  5. ^ Chakrabarti, P; Pal D (2001). "Interrelaciones de las conformaciones de cadena lateral y cadena principal en proteínas". Progreso en biofísica y biología molecular . 76 (1–2): 1–102. doi : 10.1016/s0079-6107(01)00005-0 . PMID  11389934.
  6. ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H.; Milner-White, E. James (2004). "Mimetismo por giros asx y ST de los cuatro tipos principales de giro β en proteínas". Protein Science . 13 (11): 3051–3055. doi :10.1110/ps.04920904. PMC 2286581 . PMID  15459339. 
  7. ^ Thakur, AK; Kishore R (2006). "Caracterización del mimetismo de los giros β y asx en un péptido modelo: estabilización a través de la interacción CH•••O". Biopolímeros . 81 (6): 440–449. doi :10.1002/bip.20441. PMID  16411188. S2CID  27091571.
  8. ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H.; Milner-White, E. James (2004). "Mimetismo por giros asx y ST de los cuatro tipos principales de giro beta en proteínas". Protein Science . 13 (11): 3051–3055. doi :10.1110/ps.04920904. PMC 2286581 . PMID  15459339. 
  9. ^ Doig, AJ; MacArthur MW; MacArthur, Malcolm W.; Thornton, Janet M. (1997). "Estructuras de los extremos N de las hélices en proteínas". Protein Science . 6 (1): 147–155. doi :10.1002/pro.5560060117. PMC 2143508 . PMID  9007987. 
  10. ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Capuchones helicoidales". Science . 240 (4859): 1632–1641. Bibcode :1988Sci...240.1632P. doi :10.1126/science.2837824. PMID  2837824.
  11. ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Captura de hélice". Protein Science . 7 (1): 21–38. doi :10.1002/pro.5560070103. PMC 2143812 . PMID  9514257. 
  12. ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA; Ramakrishnan, C; Balaram, P (1998). "Signos de puntuación estereoquímicos en la estructura de las proteínas". Revista de biología molecular . 275 (5): 917–932. doi :10.1006/jmbi.1997.1505. PMID  9480777. S2CID  35919397.
  13. ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H.; Milner-White, E. James (2004). "Mimetismo por giros asx y ST de los cuatro tipos principales de giro β en proteínas". Protein Science . 13 (11): 3051–3055. doi :10.1110/ps.04920904. PMC 2286581 . PMID  15459339. 
  14. ^ Wan, WY; Milner-White EJ (2009). "Se encuentra un motivo recurrente de dos enlaces de hidrógeno que incorpora un residuo de serina o treonina tanto en los extremos N de la hélice α como en otras situaciones". Journal of Molecular Biology . 286 (5): 1651–1662. doi :10.1006/jmbi.1999.2551. PMID  10064721.

Enlaces externos

  1. ^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos proteicos tridimensionales". BMC Bioinformatics . 10 : 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID  19210785. 
  2. ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: exploración de sitios y motivos proteicos". BMC Bioinformatics . 9 : 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID  18637174.