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Dominio PAN

Los dominios PAN tienen una versatilidad funcional significativa y cumplen diversas funciones biológicas al mediar interacciones proteína-proteína y proteína-carbohidrato . [1] Estos dominios contienen una estructura similar a una horquilla , similar a la que se encuentra en los knottins pero con un patrón diferente de enlaces disulfuro .

Se ha demostrado que los dominios N-terminales de los miembros de la familia del factor de crecimiento de plasminógeno / hepatocitos , los dominios de manzana de la familia del factor XI de coagulación / precalicreína plasmática y los dominios de varias proteínas de nematodos pertenecen a la misma superfamilia de módulos, el módulo PAN. [1] El dominio PAN contiene un núcleo conservado de tres puentes disulfuro. En algunos miembros de la familia hay un cuarto puente disulfuro adicional que une los extremos N y C del dominio.

El dominio de la manzana, así como otros ejemplos del dominio PAN, consta de 7 cadenas β que se pliegan en una lámina antiparalela curva que sostiene una hélice α . Dos enlaces disulfuro fijan la hélice a las cadenas β4 y β5 centrales, mientras que un tercero conecta los extremos N y C del dominio. En el dominio de la manzana, el bucle β4-β5 y el bucle de cruce β5-β6 generan un pequeño bolsillo en el lado opuesto de la lámina a la hélice α. [2]

En el plasminógeno nativo, el dominio PAN está asociado con cinco dominios kringle . [3] Las interacciones entre el dominio PAN y los kringles juegan un papel crítico en la estabilización del complejo cuaternario del plasminógeno nativo;

Referencias

  1. ^ ab Tordai H, Bányai L, Patthy L (noviembre de 1999). "El módulo PAN: los dominios N-terminales del plasminógeno y del factor de crecimiento de los hepatocitos son homólogos con los dominios de la manzana de la familia de la precalicreína y con un nuevo dominio encontrado en numerosas proteínas de nematodos". FEBS Lett . 461 (1–2): 63–7. Bibcode :1999FEBSL.461...63T. doi : 10.1016/s0014-5793(99)01416-7 . PMID  10561497. S2CID  29929643.
  2. ^ Emsley J, McEwan PA, Gailani D (abril de 2010). "Estructura y función del factor XI". Blood . 115 (13): 2569–77. doi :10.1182/blood-2009-09-199182. PMC 4828079 . PMID  20110423. 
  3. ^ Xue Y, Bodin C, Olsson K (2012). "La estructura cristalina del plasminógeno nativo revela una conformación compacta resistente a la activación". J Thromb Haemost . 10 (7): 1385–96. doi : 10.1111/j.1538-7836.2012.04765.x . PMID  22540246.
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