En enzimología , una antranilato fosforribosiltransferasa ( EC 2.4.2.18) es una enzima que cataliza la reacción química.
Los dos sustratos de esta enzima son el antranilato y el pirofosfato de fosforribosil . Sus dos productos son antranilato de N-(5-fosforribosil) y difosfato. [1] [2]
Esta enzima participa en la biosíntesis de aminoácidos aromáticos y en el sistema de dos componentes (general).
Esta enzima pertenece a la familia de las glicosiltransferasas , concretamente a las pentosiltransferasas. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es N-(5-fosfo-D-ribosil)-antranilato:difosfato fosfo-alfa-D-ribosiltransferasa. Otros nombres de uso común son:
La antranilato fosforribosiltransferasa (AnPRT) es una enzima transferasa que cataliza una de las reacciones bioquímicas más fundamentales: la transferencia de un grupo ribosa entre una base aromática y grupos fosfato . [3] Más específicamente, AnPRT facilita la formación de un enlace carbono-nitrógeno entre 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato (PRPP) y antranilato. [3]
En la vía de biosíntesis de aminoácidos aromáticos, específicamente en la porción de síntesis de triptófano , AnPRT atrae antranilato y 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato al sitio activo de la proteína. A través del mecanismo Sn1 a continuación, AnPRT transfiere el grupo 5-fosfo-alfa-D-ribosa (que se muestra en azul) al antranilato (que se muestra en rojo) de la molécula de difosfato (que se muestra en negro). [3]
A finales de 2007, se han resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1GXB, 1KGZ, 1KHD, 1O17, 1V8G, 1VQU, 1ZVW, 1ZXY, 1ZYK, 2BPQ, 2ELC y 2GVQ.
AnPRT tiene cuatro dominios y su estructura cuaternaria consta de dos estructuras proteicas idénticas. [3] Cada dominio de AnPRT contiene un ion magnesio y una molécula de pirofosfato como sitio activo . [3] La estructura secundaria de AnPRT consiste principalmente en hélices alfa con una hoja beta dentro de cada dominio.
Existen homólogos de AnPRT en Saccharomyces cerevisiae , Kluyveromyces lactis , Schizosaccharomyces pombe , Magnaporthe grisea , Neurospora crassa , Arabidopsis thaliana y Oryza sativa . [4] Todos estos organismos son similares en el sentido de que producen todos los aminoácidos necesarios para la formación adecuada de proteínas (también llamados autótrofos ).
AnPRT es vital en estos organismos porque es un paso vital en el camino hacia la síntesis de triptófano, un aminoácido esencial en los humanos, que los humanos toman al comer plantas u hongos.
(Esta sección completa proviene del artículo escrito por el Dr. Robert Last y sus colaboradores, al que se hace referencia aquí: [5] )
Se llevó a cabo un experimento sobre las distintas mutaciones en el gen que codifica AnPRT en Arabidopsis. Este estudio se centró en la fluorescencia observada en plantas de Arabidopsis cuando se mutó el gen que codificaba AnPRT. Se descubrió que había nueve mutaciones del gen, todas con diferentes capacidades auxotróficas y prototróficas .
Se descubrió que había un nivel elevado de antranilato en las células de Arabidopsis que estaban mutadas. Se concluyó que esto estaba relacionado con la fluorescencia de las plantas.
La relevancia de este estudio proviene de las aplicaciones de las conclusiones encontradas por los científicos. El mutante auxotrófico podría usarse como marcador de selección en transformaciones de plantas . Esto puede conducir a una mejor manera de diseñar plantas y encontrar nuevas formas de desarrollar sus sistemas para que funcionen con fines humanitarios.
