En enzimología , una antranilato fosforribosiltransferasa ( EC 2.4.2.18) es una enzima que cataliza la reacción química
Los dos sustratos de esta enzima son el antranilato y el pirofosfato de fosforribosilado . Sus dos productos son el N-(5-fosforribosil)-antranilato y el difosfato. [1] [2]
Esta enzima participa en la biosíntesis de aminoácidos aromáticos y en el sistema de dos componentes (general).
Esta enzima pertenece a la familia de las glicosiltransferasas , específicamente a las pentosiltransferasas. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es N-(5-fosfo-D-ribosil)-antranilato:difosfato fosfo-alfa-D-ribosiltransferasa. Otros nombres de uso común son:
La antranilato fosforribosiltransferasa (AnPRT) es una enzima transferasa que cataliza una de las reacciones bioquímicas más fundamentales: la transferencia de un grupo ribosa entre una base aromática y grupos fosfato . [3] Más específicamente, la AnPRT facilita la formación de un enlace carbono-nitrógeno entre la 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato (PRPP) y el antranilato. [3]
En la vía de biosíntesis de aminoácidos aromáticos, específicamente en la parte de síntesis de triptófano , AnPRT atrae antranilato y 5-fosfo-alfa-D-ribosa 1-difosfato hacia el sitio activo de la proteína. A través del mecanismo Sn1 que se muestra a continuación, AnPRT transfiere el grupo 5-fosfo-alfa-D-ribosa (mostrado en azul) al antranilato (mostrado en rojo) desde la molécula de difosfato (mostrada en negro). [3]
A finales de 2007, se han resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1GXB, 1KGZ, 1KHD, 1O17, 1V8G, 1VQU, 1ZVW, 1ZXY, 1ZYK, 2BPQ, 2ELC y 2GVQ.
AnPRT tiene cuatro dominios y su estructura cuaternaria consta de dos estructuras proteicas idénticas. [3] Cada dominio de AnPRT contiene un ion magnesio y una molécula de pirofosfato como sitio activo . [3] La estructura secundaria de AnPRT consta principalmente de hélices alfa con una lámina beta dentro de cada dominio.
Hay homólogos de AnPRT en Saccharomyces cerevisiae , Kluyveromyces lactis , Schizosaccharomyces pombe , Magnaporthe grisea , Neurospora crassa , Arabidopsis thaliana y Oryza sativa . [4] Todos estos organismos son iguales en el sentido de que producen todos los aminoácidos necesarios para la formación adecuada de proteínas (también llamados autótrofos ).
La AnPRT es vital en estos organismos porque es un paso vital en el camino hacia la síntesis de triptófano, un aminoácido esencial en los humanos, que los seres humanos obtienen al comer plantas u hongos.
(Esta sección entera proviene del artículo escrito por el Dr. Robert Last y sus colaboradores, al que se hace referencia aquí: [5] )
Se realizó un experimento sobre las diversas mutaciones del gen que codifica la AnPRT en Arabidopsis. Este estudio se centró en la fluorescencia observada en las plantas de Arabidopsis cuando se mutaba el gen que codificaba la AnPRT. Se descubrió que había nueve mutaciones del gen, todas con diferentes capacidades auxotróficas y prototróficas .
Se descubrió que había un nivel elevado de antranilato en las células de Arabidopsis que habían sufrido mutaciones. Se concluyó que esto estaba relacionado con la fluorescencia de las plantas.
La relevancia de este estudio surge de las aplicaciones de las conclusiones a las que llegaron los científicos. El mutante auxotrófico podría utilizarse como marcador seleccionable en las transformaciones de plantas . Esto puede conducir a una mejor forma de diseñar plantas y encontrar nuevas formas de desarrollar sus sistemas para que funcionen con fines humanísticos.
