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Albúmina

La albúmina es una familia de proteínas globulares , las más comunes de las cuales son las albúminas séricas . Todas las proteínas de la familia de las albúminas son solubles en agua , moderadamente solubles en soluciones salinas concentradas y experimentan desnaturalización por calor . Las albúminas se encuentran comúnmente en el plasma sanguíneo y se diferencian de otras proteínas sanguíneas en que no están glicosiladas . Las sustancias que contienen albúminas se denominan albuminoides .

Varias proteínas de transporte sanguíneo están relacionadas evolutivamente en la familia de la albúmina, incluida la albúmina sérica, la alfafetoproteína , la proteína fijadora de vitamina D y la afamina . [3] [4] [5] Esta familia sólo se encuentra en vertebrados . [6]

Las albúminas en un sentido menos estricto pueden significar otras proteínas que se coagulan en determinadas condiciones. Ver § Otros tipos de albúmina para lactoalbúmina , ovoalbúmina y "albúmina 2S" vegetal.

Función

Las albúminas en general son proteínas de transporte que se unen a varios ligandos y los transportan. [6] Los tipos humanos incluyen:

Las cuatro albúminas humanas canónicas están dispuestas en la región 4q13.3 del cromosoma 4 en forma de tándem. [10]

Clasificación

Las albúminas que se encuentran en los animales se pueden dividir en seis subfamilias según la filogenia . Las proteínas fijadoras de vitamina D ocupan las familias 1 a 3. Las demás albúminas se mezclan entre sí en las familias 4 a 6. ECM1 pertenece a la familia 6. [6]

Además de su uso médico, las albúminas séricas se valoran en biotecnología. Se suele utilizar albúmina sérica bovina , aunque también se utilizan versiones procedentes de humanos y arroz modificado genéticamente para reducir la crueldad hacia los animales.

Otros tipos de albúmina

Algunas otras proteínas también se denominan a veces albúminas. No pertenecen a la misma familia que las albúminas de vertebrados:

Estructura

La estructura tridimensional de la albúmina sérica humana se ha determinado mediante cristalografía de rayos X con una resolución de 2,5 ångströms (250 pm). [1] La albúmina es una proteína de 65 a 70 kDa .

La albúmina comprende tres dominios homólogos que se ensamblan para formar una proteína con forma de corazón. [2] Cada dominio es producto de dos subdominios que poseen motivos estructurales comunes. [2] Las principales regiones de unión del ligando a la albúmina sérica humana se encuentran en cavidades hidrofóbicas en los subdominios IIA y IIIA, que exhiben una química similar. Estructuralmente, las albúminas séricas son similares y cada dominio contiene cinco o seis enlaces disulfuro internos.

Usos forenses

En todo el mundo, ciertas medicinas tradicionales chinas contienen bilis de oso salvaje, prohibida por la legislación CITES . Se han desarrollado tiras reactivas, similares a las pruebas de embarazo comunes, para detectar la presencia de albúmina de oso en productos de medicina tradicional, lo que indica que se había utilizado bilis de oso en su creación. [12]

Terminología

La albúmina se pronuncia / ˈ æ l b j ʊ m ɪ n / ; formado del latín : albúmina [13] "clara (de huevo); clara de huevo seca".

Ver también

Referencias

Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR014760
  1. ^ ab Sugio S, Kashima A, Mochizuki S, Noda M, Kobayashi K (junio de 1999). "Estructura cristalina de la albúmina sérica humana con una resolución de 2,5 A". Ingeniería de proteínas . 12 (6): 439–46. doi : 10.1093/proteína/12.6.439. PMID  10388840.
  2. ^ abc He XM, Carter DC (julio de 1992). "Estructura atómica y química de la albúmina sérica humana". Naturaleza . 358 (6383): 209–15. Código Bib :1992Natur.358..209H. doi :10.1038/358209a0. PMID  1630489. S2CID  4353741.
  3. ^ Haefliger DN, Moskaitis JE, Schoenberg DR, Wahli W (octubre de 1989). "Albúminas de anfibios como miembros de la familia multigénica de albúmina, alfafetoproteína y proteína de unión a vitamina D". Revista de evolución molecular . 29 (4): 344–54. Código Bib : 1989JMolE..29..344H. doi :10.1007/BF02103621. PMID  2481749. S2CID  1456034.
  4. ^ Schoentgen F, Metz-Boutigue MH, Jollès J, Constans J, Jollès P (junio de 1986). "Secuencia completa de aminoácidos de la proteína de unión a vitamina D humana (componente específico de grupo): evidencia de una homología interna triple como en la albúmina sérica y la alfafetoproteína". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 871 (2): 189–98. doi :10.1016/0167-4838(86)90173-1. PMID  2423133.
  5. ^ Lichenstein HS, Lyons DE, Wurfel MM, Johnson DA, McGinley MD, Leidli JC, et al. (Julio de 1994). "Afamin es un nuevo miembro de la familia de genes de la proteína de unión a la albúmina, la alfafetoproteína y la vitamina D". La Revista de Química Biológica . 269 ​​(27): 18149–54. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32429-8 . PMID  7517938.
  6. ^ abc Li S, Cao Y, Geng F (2017). "Identificación de todo el genoma y análisis comparativo de la familia de albúmina en vertebrados". Bioinformática evolutiva en línea . 13 : 1176934317716089. doi : 10.1177/1176934317716089. PMC 5480655 . PMID  28680266. 
  7. ^ Farrugia A (enero de 2010). "Uso de la albúmina en la medicina clínica: ¿tradicional o terapéutico?". Reseñas de medicamentos transfusionales . 24 (1): 53–63. doi : 10.1016/j.tmrv.2009.09.005. PMID  19962575.
  8. ^ "Ficha técnica de información del producto" (PDF) . Sigma Aldrich.
  9. ^ Mihara E, Hirai H, Yamamoto H, Tamura-Kawakami K, Matano M, Kikuchi A, et al. (febrero de 2016). "La forma activa y soluble en agua de la proteína Wnt lipidada se mantiene mediante una glicoproteína sérica afamina / α-albúmina". eVida . 5 . doi : 10.7554/eLife.11621 . PMC 4775226 . PMID  26902720. 
  10. ^ Nishio H, Heiskanen M, Palotie A, Bélanger L, Dugaiczyk A (mayo de 1996). "Disposición en tándem de la familia multigénica de albúmina sérica humana en la región subcentromérica de 4q: evolución y dirección cromosómica de transcripción". Revista de biología molecular . 259 (1): 113–9. doi :10.1006/jmbi.1996.0306. PMID  8648639.
  11. ^ Shewry PR, Pandya MJ (1999). "Las proteínas de almacenamiento de albúmina 2S". Proteínas de semillas . Springer Países Bajos. págs. 563–586. doi :10.1007/978-94-011-4431-5_24. ISBN 978-94-011-4431-5.
  12. ^ Peppin L, McEwing R, Webster S, Rogers A, Nicholls D, Ogden R (septiembre de 2008). «Desarrollo de una prueba de campo para la detección de productos ilegales de oso» (PDF) . Investigación de especies en peligro de extinción . 9 (3): 263–70. doi : 10.3354/esr00131 .
  13. ^ Bostock J. "Plinio el Viejo, La historia natural". Historia Naturalis 28, 6, 18 .

enlaces externos