El agujero oxianión de una serina proteasa (negro) estabiliza la acumulación de carga negativa en el estado de transición del sustrato (rojo) utilizando enlaces de hidrógeno de las amidas del esqueleto de la enzima (azul).
Un agujero de oxianión es una bolsa en el sitio activo de una enzima que estabiliza la carga negativa del estado de transición en un oxígeno o alcóxido desprotonado . [1] La bolsa normalmente consta de amidas principales o residuos cargados positivamente. La estabilización del estado de transición reduce la energía de activación necesaria para la reacción y, por lo tanto, promueve la catálisis . [2] Por ejemplo, las proteasas como la quimotripsina contienen un agujero de oxianión para estabilizar el anión intermedio tetraédrico formado durante la proteólisis y protege el oxígeno cargado negativamente del sustrato de las moléculas de agua . [3] Además, puede permitir la inserción o posicionamiento de un sustrato, que sufriría un impedimento estérico si no pudiera ocupar el orificio (como BPG en la hemoglobina ). Las enzimas que catalizan reacciones de varios pasos pueden tener múltiples agujeros de oxianión que estabilizan diferentes estados de transición en la reacción. [4]
^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "9 estrategias catalíticas". Bioquímica (5ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.
^ Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de marzo de 2010). "Catálisis enzimática por enlaces de hidrógeno: el equilibrio entre la unión del estado de transición y la unión del sustrato en los agujeros de oxianión". La Revista de Química Orgánica . 75 (6): 1831–1840. doi :10.1021/jo901503d. ISSN 0022-3263. PMID 20039621.
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^ Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de diciembre de 2002). "El ciclo catalítico de la tiolasa biosintética: un viaje conformacional de un grupo acetilo a través de cuatro modos de unión y dos agujeros de oxianión ‡". Bioquímica . 41 (52): 15543–15556. doi :10.1021/bi0266232. ISSN 0006-2960. PMID 12501183.
