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La acetileno hidratasa ( EC 4.2.1.112, AH) es una enzima bacteriana, originalmente descubierta en el microorganismo anaeróbico Pelobactor acetylenicus , [1] que cataliza la hidratación no redox del acetileno para formar acetaldehído . [2]
Se cree que el mecanismo implica la unión del acetileno al metal seguido del ataque nucleofílico del agua. Debido a que el acetileno se une al Mo en la nitrogenasa, se apoya en cierta medida la idea de que el mecanismo implica un enlace Mo→CH2=CH2. El acetileno inhibe varias transformaciones microbianas en las que interactúa con el sitio activo de las enzimas dependientes del metal, incluidas la hidrogenasa y la nitrogenasa. [2] Esta enzima depende del tungsteno como centro metálico y es el metal más pesado que desempeña un papel destacado en los procesos metabólicos del nitrógeno , el azufre y el carbono . [3] El [4Fe-4S] cubano mantiene al W en el estado W(IV) reducido, el estado de oxidación reducida más estable, mientras que el W(VI) es el otro estado de oxidación estable (los metales de transición de la 2.ª y 3.ª fila suelen ser más estables en su estado de oxidación más alto). [2] Las enzimas Mo y W implican de forma ubicua a W(IV)/W(VI) en la catálisis, sin embargo, AH es único ya que la tungstoenzima permanece como W(IV) en la catálisis. [4] La tungstoenzima permanece como W(IV) durante toda la catálisis porque la enzima cataliza una reacción no redox descrita como la hidratación de acetileno a acetaldehído. [5] El sitio activo de tungsteno tiene una geometría octaédrica distorsionada que está coordinada por cofactores de molibdopterina junto con un residuo de cisteína coordinado por una molécula de agua como sexto ligando. [4] Los residuos del sitio activo son Asp13, Cys12, Trp179, Arg606, Met140 e Ile142. [3] Asp13 juega un papel importante al ayudar a la catálisis donde el residuo del sitio activo desprotona el hidróxido de agua convirtiéndolo en un mejor nucleófilo. [3]
