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Hidrogenasa

Una hidrogenasa es una enzima que cataliza la oxidación reversible del hidrógeno molecular (H 2 ), como se muestra a continuación:

La captación de hidrógeno ( 1 ) está acoplada a la reducción de aceptores de electrones como el oxígeno , nitrato , sulfato , dióxido de carbono (CO2 ) y fumarato . Por otro lado, la reducción de protones ( 2 ) está acoplada a la oxidación de donadores de electrones como la ferredoxina (FNR), y sirve para desechar el exceso de electrones en las células (esencial en la fermentación del piruvato ). Tanto los compuestos de bajo peso molecular como las proteínas como los FNR, el citocromo c3 y el citocromo c6 pueden actuar como donadores o aceptores de electrones fisiológicos para las hidrogenasas. [1]

Clasificación estructural

Se ha estimado que el 99% de todos los organismos utilizan hidrógeno , H 2 . La mayoría de estas especies son microbios y su capacidad para utilizar H 2 como metabolito surge de la expresión de metaloenzimas conocidas como hidrogenasas. [2] Las hidrogenasas se subclasifican en tres tipos diferentes según el contenido de metal del sitio activo: hidrogenasa de hierro-hierro, hidrogenasa de níquel-hierro e hidrogenasa de hierro.

Las estructuras de los sitios activos de los tres tipos de enzimas hidrogenasas.

Las hidrogenasas catalizan, a veces de forma reversible, la captación de H 2 . Las hidrogenasas [FeFe] y [NiFe] son ​​verdaderos catalizadores redox, que impulsan la oxidación de H 2 y la reducción de protones (H + ) (ecuación 3 ), las hidrogenasas [Fe] catalizan la escisión heterolítica reversible de H 2 mostrada por la reacción ( 4 ).

Aunque originalmente se creía que estaban "libres de metales", las hidrogenasas [Fe]-only contienen Fe en el sitio activo y no contienen grupos de hierro-azufre. Las hidrogenasas [NiFe] y [FeFe] tienen algunas características comunes en sus estructuras: cada enzima tiene un sitio activo y algunos grupos de Fe-S que están enterrados en la proteína. El sitio activo, que se cree que es el lugar donde tiene lugar la catálisis, también es un metalocluster, y cada hierro está coordinado por ligandos de monóxido de carbono (CO) y cianuro (CN − ). [3]

[NiFe] hidrogenasa

Estructura cristalina de la hidrogenasa [NiFe]

Las hidrogenasas [NiFe] son ​​proteínas heterodímeras que consisten en subunidades pequeñas (S) y grandes (L). La subunidad pequeña contiene tres grupos de hierro-azufre mientras que la subunidad grande contiene el sitio activo, un centro de níquel-hierro que está conectado al solvente por un túnel molecular. [4] [5] En algunas hidrogenasas [NiFe], uno de los residuos de cisteína unidos a Ni es reemplazado por selenocisteína . Sin embargo, sobre la base de la similitud de secuencia, las hidrogenasas [NiFe] y [NiFeSe] deben considerarse una sola superfamilia. Hasta la fecha, se han encontrado hidrogenasas periplásmicas, citoplasmáticas y unidas a membrana citoplasmática. Se ha descubierto que las hidrogenasas [NiFe], cuando se aíslan, catalizan tanto la evolución como la captación de H 2 , con citocromos multihemáticos de bajo potencial como el citocromo c 3 que actúan como donantes o aceptores de electrones, dependiendo de su estado de oxidación. [4] En términos generales, sin embargo, las hidrogenasas [NiFe] son ​​más activas en la oxidación de H 2 . También se ha observado un amplio espectro de afinidades de H 2 en las hidrogenasas oxidantes de H 2 . [6]

Al igual que las hidrogenasas [FeFe], se sabe que las hidrogenasas [NiFe] generalmente se desactivan con oxígeno molecular (O 2 ). Se descubrió que la hidrogenasa de Ralstonia eutropha y varias otras bacterias llamadas Knallgas toleran el oxígeno. [4] [7] La ​​hidrogenasa [NiFe] soluble de Ralstonia eutropha H16 se puede producir convenientemente en medios de crecimiento heterotróficos . [8] [9] Este hallazgo aumentó la esperanza de que las hidrogenasas se puedan usar en la producción fotosintética de hidrógeno molecular a través de la división del agua. Se ha descubierto que otra [NiFe], llamada Huc o Hyd1 o hidrogenasa de captación de tipo cianobacteriano, [10] es insensible al oxígeno mientras que tiene una afinidad muy alta por el hidrógeno. El hidrógeno puede penetrar canales estrechos en la enzima en los que las moléculas de oxígeno no pueden entrar. Esto permite que bacterias como Mycobacterium smegmatis utilicen la pequeña cantidad de hidrógeno en la atmósfera como fuente de energía cuando faltan otras fuentes. [11] [12]

[FeFe] hidrogenasa

Estructura cristalina de la [FeFe] hidrogenasa

Las hidrogenasas que contienen un centro de dihierro con un cofactor ditiolato puente se denominan hidrogenasas [FeFe]. [13] Se reconocen tres familias de hidrogenasas [FeFe]:

A diferencia de las hidrogenasas [NiFe], las hidrogenasas [FeFe] son ​​generalmente más activas en la producción de hidrógeno molecular. En la literatura se han descrito frecuencias de recambio (TOF) del orden de 10 000 s −1 para las hidrogenasas [FeFe] de Clostridium pasteurianum . [14] Esto ha dado lugar a una intensa investigación centrada en el uso de la hidrogenasa [FeFe] para la producción sostenible de H 2 . [15]

El sitio activo de la hidrogenasa de dihierro se conoce como grupo H. El grupo H consiste en una estructura en forma de cubano [4Fe4S], acoplada al cofactor de dihierro de baja valencia por un tiol derivado de cisteína. El cofactor de dihierro incluye dos átomos de hierro, conectados por un ligando de aza-ditiolato (-SCH 2 -NH-CH 2 S-, adt), los átomos de hierro están coordinados por ligandos carbonilo y cianuro. [16]

Las [FeFe]-hidrogenasas se pueden separar en cuatro grupos filogenéticos distintos A−D. [17] El grupo A consta de [FeFe]-hidrogenasas prototípicas y bifurcantes . En la naturaleza, las [FeFe]-hidrogenasas prototípicas realizan el recambio de hidrógeno utilizando ferredoxina como socio redox, mientras que los tipos bifurcantes realizan la misma reacción utilizando tanto ferredoxina como NAD(H) como donador o aceptor de electrones. [18] Para conservar energía, las bacterias anaeróbicas utilizan la bifurcación de electrones donde las reacciones redox exergónicas y endergónicas se acoplan para eludir las barreras termodinámicas . El grupo A comprende las enzimas mejor caracterizadas y catalíticamente más activas, como la [FeFe]-hidrogenasa de Chlamydomonas reinhardtii ( Cr HydA1), [19] Desulfovibrio desulfuricans ( Dd HydAB o Dd H), [20] y Clostridium pasteurianum y Clostridium acetobutylicum ( Cp HydA1 y Ca HydA1, denominadas Cp I y Ca I). ​​[21] Aún no se han caracterizado ejemplos representativos del grupo B, pero es filogenéticamente distinto incluso cuando comparte motivos de aminoácidos similares alrededor del grupo H como las [FeFe]-hidrogenasas del grupo A. El grupo C se ha clasificado como "sensorial" en función de la presencia de un dominio Per-Arnt-Sim . [22] [23] Un ejemplo de una [FeFe]-hidrogenasa del Grupo C es de Thermotoga maritima ( Tm HydS) que muestra solo tasas catalíticas modestas en comparación con las enzimas del Grupo A y una aparente alta sensibilidad hacia el hidrógeno (H 2 ). [24] Una subclase estrechamente relacionada del Grupo D tiene una ubicación similar en el gen bacteriano y comparte una estructura de dominio similar a una subclase del Grupo E, pero carece del dominio PAS. [17] [22] Dentro del Grupo D, se ha caracterizado la [FeFe]-hidrogenasa de Thermoanaerobacter mathranii (conocida como Tam HydS). [25]

Hidrogenasa de solo [Fe]

Estructura cristalina de la [Fe] hidrogenasa

La 5,10-meteniltetrahidrometanopterina hidrogenasa (EC 1.12.98.2) encontrada en Archaea metanogénica no contiene grupos de níquel ni de hierro-azufre, sino un cofactor que contiene hierro que se caracterizó recientemente por difracción de rayos X. [26]

A diferencia de los otros dos tipos, las hidrogenasas [Fe]-only se encuentran solo en algunas arqueas metanogénicas hidrogenotróficas. También presentan un mecanismo enzimático fundamentalmente diferente en términos de socios redox y cómo se entregan los electrones al sitio activo. En las hidrogenasas [NiFe] y [FeFe], los electrones viajan a través de una serie de grupos metalorgánicos que comprenden una gran distancia; las estructuras del sitio activo permanecen inalteradas durante todo el proceso. Sin embargo, en las hidrogenasas [Fe]-only, los electrones se entregan directamente al sitio activo a través de una corta distancia. Metenil-H4MPT + , un cofactor, acepta directamente el hidruro de H 2 en el proceso. La hidrogenasa [Fe]-only también se conoce como metilentetrahidrometanopterina (metilen-H4MPT) deshidrogenasa formadora de H 2 , porque su función es la reducción reversible de metenil-H4MPT + a metilen-H4MPT. [27] La ​​hidrogenación de un metenil-H4MPT+ ocurre en lugar de la oxidación/producción de H 2 , que es el caso de los otros dos tipos de hidrogenasas. Si bien el mecanismo exacto de la catálisis aún está en estudio, un hallazgo reciente sugiere que el hidrógeno molecular primero es escindido heterolíticamente por Fe(II), seguido por la transferencia de hidruro al carbocatión del aceptor. [28]

Mecanismo

El mecanismo molecular por el cual los protones se convierten en moléculas de hidrógeno dentro de las hidrogenasas aún se encuentra bajo un estudio extenso. Un enfoque popular emplea mutagénesis para dilucidar los roles de los aminoácidos y/o ligandos en diferentes pasos de la catálisis, como el transporte intramolecular de sustratos. Por ejemplo, Cornish et al. realizaron estudios de mutagénesis y descubrieron que cuatro aminoácidos ubicados a lo largo del supuesto canal que conecta el sitio activo y la superficie de la proteína son críticos para la función enzimática de la hidrogenasa [FeFe] de Clostridium pasteurianum (CpI). [29] Por otro lado, también se puede confiar en el análisis computacional y las simulaciones. Nilsson Lill y Siegbahn han adoptado recientemente este enfoque al investigar el mecanismo por el cual las hidrogenasas [NiFe] catalizan la escisión de H 2 . [30] Los dos enfoques son complementarios y pueden beneficiarse mutuamente. De hecho, Cao y Hall combinaron ambos enfoques para desarrollar el modelo que describe cómo las moléculas de hidrógeno se oxidan o producen dentro del sitio activo de las hidrogenasas [FeFe]. [31] Si bien se requieren más investigaciones y datos experimentales para completar nuestra comprensión del mecanismo, estos hallazgos han permitido a los científicos aplicar el conocimiento, por ejemplo, en la construcción de catalizadores artificiales que imitan los sitios activos de las hidrogenasas. [32]

Función biológica

Suponiendo que la atmósfera de la Tierra era inicialmente rica en hidrógeno, los científicos plantean la hipótesis de que las hidrogenasas evolucionaron para generar energía a partir de/como H 2 molecular . En consecuencia, las hidrogenasas pueden ayudar a los microorganismos a proliferar en tales condiciones, o a establecer ecosistemas potenciados por el H 2 . [33] De hecho, se han encontrado comunidades microbianas impulsadas por hidrógeno molecular en entornos de aguas profundas donde no hay disponibles otras fuentes de energía de la fotosíntesis . Con base en estos fundamentos, se cree que la función principal de las hidrogenasas es la generación de energía, y esto puede ser suficiente para sostener un ecosistema.

Estudios recientes han revelado otras funciones biológicas de las hidrogenasas. Para empezar, las hidrogenasas bidireccionales también pueden actuar como "válvulas" para controlar el exceso de equivalentes reductores, especialmente en microorganismos fotosintéticos. Tal papel hace que las hidrogenasas desempeñen un papel vital en el metabolismo anaeróbico . [34] [35] Además, las hidrogenasas también pueden estar involucradas en la conservación de energía ligada a la membrana a través de la generación de una fuerza protonmotriz transmembrana. [15] Existe la posibilidad de que las hidrogenasas hayan sido responsables de la biorremediación de compuestos clorados. Las hidrogenasas competentes en la absorción de H 2 pueden ayudar a recuperar contaminantes de metales pesados ​​​​en formas intoxicadas. Estas hidrogenasas de absorción se han descubierto recientemente en bacterias patógenas y parásitos y se cree que están involucradas en su virulencia. [15]

Aplicaciones

Las hidrogenasas se descubrieron por primera vez en la década de 1930 [36] y desde entonces han atraído el interés de muchos investigadores, incluidos los químicos inorgánicos que han sintetizado una variedad de imitadores de hidrogenasas . La hidrogenasa soluble [NiFe] de Ralstonia eutropha H16 es una enzima candidata prometedora para la aplicación de biocombustibles basados ​​en H2 , ya que favorece la oxidación de H2 y es relativamente tolerante al oxígeno. Puede producirse en medios de crecimiento heterotróficos [8] y purificarse mediante matrices de cromatografía de exclusión por tamaño e intercambio aniónico [9] . Comprender el mecanismo catalítico de la hidrogenasa podría ayudar a los científicos a diseñar fuentes de energía biológica limpia, como las algas, que producen hidrógeno [37] .

Producción biológica de hidrógeno

Varios sistemas son capaces de dividir el agua en O 2 y H + a partir de la luz solar incidente. Asimismo, numerosos catalizadores, ya sean químicos o biológicos, pueden reducir el H + producido en H 2 . Diferentes catalizadores requieren un sobrepotencial desigual para que tenga lugar esta reacción de reducción. Las hidrogenasas son atractivas ya que requieren un sobrepotencial relativamente bajo . De hecho, su actividad catalítica es más efectiva que el platino, que es el catalizador más conocido para la reacción de evolución de H 2 . [38] Entre tres tipos diferentes de hidrogenasas, las hidrogenasas [FeFe] se consideran un fuerte candidato para una parte integral del sistema de producción solar de H 2 , ya que ofrecen una ventaja adicional de alto TOF (más de 9000 s −1 ) [6] .

El bajo sobrepotencial y la alta actividad catalítica de las hidrogenasas [FeFe] se acompañan de una alta sensibilidad al O2 . Es necesario diseñarlas tolerantes al O2 para su uso en la producción solar de H2, ya que el O2 es un subproducto de la reacción de división del agua . Los esfuerzos de investigación anteriores de varios grupos en todo el mundo se han centrado en comprender los mecanismos involucrados en la inactivación del O2 de las hidrogenasas. [5] [39] Por ejemplo, Stripp et al. se basaron en la electroquímica de la película de proteínas y descubrieron que el O2 primero se convierte en una especie reactiva en el sitio activo de las hidrogenasas [FeFe] y luego daña su dominio [4Fe-4S]. [40] Cohen et al. investigaron cómo el oxígeno puede alcanzar el sitio activo que está enterrado dentro del cuerpo de la proteína mediante un enfoque de simulación de dinámica molecular; sus resultados indican que el O2 se difunde principalmente a través de dos vías que se forman por la ampliación y la interconexión entre cavidades durante el movimiento dinámico. [41] Estos trabajos, en combinación con otros informes, sugieren que la inactivación está gobernada por dos fenómenos: la difusión de O 2 al sitio activo y la modificación destructiva del sitio activo.

A pesar de estos hallazgos, todavía se está investigando la tolerancia al oxígeno en las hidrogenasas mediante ingeniería. Si bien los investigadores han descubierto hidrogenasas [NiFe] tolerantes al oxígeno, estas solo son eficientes en la captación de hidrógeno y no en la producción [21] . El éxito reciente de Bingham et al. en la ingeniería de la hidrogenasa [FeFe] a partir de Clostridium pasteurianum también se limitó a la actividad retenida (durante la exposición al oxígeno) para el consumo de H 2 únicamente. [42]

Celdas de biocombustible basadas en hidrogenasa

Las celdas de biocombustible enzimáticas típicas implican el uso de enzimas como electrocatalizadores , ya sea en el cátodo y el ánodo o en un electrodo. En las celdas de biocombustible basadas en hidrogenasa , las enzimas hidrogenasas están presentes en el ánodo para la oxidación del H2 . [ 9] [4] [43]

Principio

La reacción bidireccional o reversible catalizada por la hidrogenasa permite la captura y el almacenamiento de energía renovable como combustible para su uso según la demanda. Esto se puede demostrar a través del almacenamiento químico de electricidad obtenida de una fuente renovable (por ejemplo, solar, eólica, hidrotermal ) como H 2 durante períodos de baja demanda energética. Cuando se desea energía, el H 2 se puede oxidar para producir electricidad. [43]

Ventajas

Esta es una solución al desafío que supone el desarrollo de tecnologías para la captura y almacenamiento de energía renovable como combustible con uso según demanda. La generación de electricidad a partir de H 2 es comparable con la funcionalidad similar de los catalizadores de platino menos el envenenamiento del catalizador, y por lo tanto es muy eficiente. En el caso de las celdas de combustible de H 2 /O 2 , donde el producto es agua, no hay producción de gases de efecto invernadero . [43]

Clasificación bioquímica

CE 1.12.1.2

deshidrogenasa de hidrógeno (hidrógeno:NAD + oxidorreductasa)

H2 +NAD + ⇌ H ++ + NADH
CE 1.12.1.3

deshidrogenasa de hidrógeno (NADP) (hidrógeno:NADPH + oxidorreductasa)

H 2 + NADP + ⇌ H + + NADPH
CE 1.12.2.1

citocromo- c 3 hidrogenasa (hidrógeno:ferricitocromo- c 3 oxidorreductasa)

2H 2 + ferricitocromo c 3 ⇌ 4H + + ferrocitocromo c 3
CE 1.12.5.1

hidrógeno:quinona oxidorreductasa

H 2 + menaquinona ⇌ menaquinol
CE 1.12.7.2

Ferredoxina hidrogenasa (hidrógeno:ferredoxina oxidorreductasa)

H 2 + ferredoxina oxidada ⇌ 2H + + ferredoxina reducida
CE 1.12.98.1

coenzima F 420 hidrogenasa (hidrógeno:coenzima F 420 oxidorreductasa)

H 2 + coenzima F 420 ⇌ coenzima reducida F 420
CE 1.12.99.6

hidrogenasa (aceptora) (hidrógeno:aceptora oxidorreductasa)

H2 + A⇌AH2​
CE 1.12.98.2

5,10-meteniltetrahidrometanopterina hidrogenasa (hidrógeno:5,10-meteniltetrahidrometanopterina oxidorreductasa)

H 2 + 5,10-meteniltetrahidrometanopterina ⇌ H + + 5,10-metilentetrahidrometanopterina
CE 1.12.98.3

Metanosarcina -fenazina hidrogenasa [hidrógeno:2-(2,3-dihidropentapreniloxi)fenazina oxidorreductasa]

H 2 + 2-(2,3-dihidropentapreniloxi)fenazina ⇌ 2-dihidropentapreniloxifenazina

Referencias

  1. ^ Vignais PM, Billoud B, Meyer J (agosto de 2001). "Clasificación y filogenia de las hidrogenasas". FEMS Microbiology Reviews . 25 (4): 455–501. doi : 10.1111/j.1574-6976.2001.tb00587.x . PMID  11524134.
  2. ^ Lubitz W , Ogata H, Rüdiger O, Reijerse E (abril de 2014). "Hidrogenasas". Chemical Reviews . 114 (8): 4081–4148. doi :10.1021/cr4005814. PMID  24655035.
  3. ^ Fontecilla-Camps JC, Volbeda A, Cavazza C, Nicolet Y (octubre de 2007). "Relaciones estructura/función de las [NiFe]- y [FeFe]-hidrogenasas". Chemical Reviews . 107 (10): 4273–4303. doi :10.1021/cr050195z. PMID  17850165.
  4. ^ abcd Jugder BE, Welch J, Aguey-Zinsou KF, Marquis CP (14 de mayo de 2013). "Fundamentos y aplicaciones electroquímicas de las hidrogenasas de captación de [Ni–Fe]". RSC Advances . 3 (22): 8142. Bibcode :2013RSCAd...3.8142J. doi :10.1039/c3ra22668a. ISSN  2046-2069.
  5. ^ ab Liebgott PP, Leroux F, Burlat B, Dementin S, Baffert C, Lautier T, et al. (enero de 2010). "Relacionar la difusión a lo largo del túnel del sustrato y la sensibilidad al oxígeno en la hidrogenasa". Nature Chemical Biology . 6 (1): 63–70. doi :10.1038/nchembio.276. PMID  19966788.
  6. ^ Greening C, Berney M, Hards K, Cook GM, Conrad R (marzo de 2014). "Una actinobacteria del suelo elimina el H2 atmosférico utilizando dos hidrogenasas [NiFe] dependientes del oxígeno y asociadas a la membrana". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (11): 4257–4261. Bibcode :2014PNAS..111.4257G. doi : 10.1073/pnas.1320586111 . PMC 3964045 . PMID  24591586. 
  7. ^ Burgdorf T, Lenz O, Buhrke T, van der Linden E, Jones AK, Albracht SP, et al. (2005). "[NiFe]-hidrogenasas de Ralstonia eutropha H16: enzimas modulares para la oxidación biológica del hidrógeno tolerante al oxígeno". Revista de microbiología molecular y biotecnología . 10 (2–4): 181–196. doi :10.1159/000091564. PMID  16645314. S2CID  8030367.
  8. ^ ab Jugder BE, Chen Z, Ping DT, Lebhar H, Welch J, Marquis CP (marzo de 2015). "Análisis de los cambios en la hidrogenasa soluble y la expresión génica global en Cupriavidus necator (Ralstonia eutropha) H16 cultivado en cultivo discontinuo heterotrófico diáuxico". Microbial Cell Factories . 14 (1): 42. doi : 10.1186/s12934-015-0226-4 . PMC 4377017 . PMID  25880663. 
  9. ^ abc Jugder BE, Lebhar H, Aguey-Zinsou KF, Marquis CP (1 de enero de 2016). "Producción y purificación de una hidrogenasa soluble de Ralstonia eutropha H16 para posibles aplicaciones en pilas de combustible de hidrógeno". MethodsX . 3 : 242–250. doi :10.1016/j.mex.2016.03.005. PMC 4816682 . PMID  27077052. 
  10. ^ Cordero PR, Grinter R, Hards K, Cryle MJ, Warr CG, Cook GM, et al. (diciembre de 2019). "Dos hidrogenasas de captación interactúan de manera diferencial con la cadena respiratoria aeróbica durante el crecimiento y la persistencia de las micobacterias". The Journal of Biological Chemistry . 294 (50): 18980–18991. doi : 10.1074/jbc.RA119.011076 . PMC 6916507 . PMID  31624148. 
  11. ^ Grinter R, Kropp A, Venugopal H, Senger M, Badley J, Cabotaje PR, et al. (marzo de 2023). "Base estructural para la extracción de energía bacteriana a partir del hidrógeno atmosférico". Nature . 615 (7952): 541–547. Bibcode :2023Natur.615..541G. doi : 10.1038/s41586-023-05781-7 . PMC 10017518 . PMID  36890228. 
  12. ^ Wilkins A (8 de marzo de 2023). "La enzima de las bacterias del suelo genera electricidad a partir del hidrógeno del aire". New Scientist . 257 (3430): 13. Bibcode :2023NewSc.257...13W. doi :10.1016/S0262-4079(23)00459-1. S2CID  257625443.
  13. ^ Berggren G, Adamska A, Lambertz C, Simmons TR, Esselborn J, Atta M, et al. (julio de 2013). "Ensamblaje biomimético y activación de [FeFe]-hidrogenasas". Nature . 499 (7456): 66–69. Bibcode :2013Natur.499...66B. doi :10.1038/nature12239. PMC 3793303 . PMID  23803769. 
  14. ^ Madden C, Vaughn MD, Díez-Pérez I, Brown KA, King PW, Gust D, et al. (enero de 2012). "Recambio catalítico de [FeFe]-hidrogenasa basado en imágenes de moléculas individuales". Journal of the American Chemical Society . 134 (3): 1577–1582. doi :10.1021/ja207461t. PMID  21916466.
  15. ^ Smith PR, Bingham AS, Swartz JR (2012). "Generación de hidrógeno a partir de NADPH utilizando una hidrogenasa [FeFe]". Revista internacional de energía del hidrógeno . 37 (3): 2977–2983. doi :10.1016/j.ijhydene.2011.03.172.
  16. ^ Németh B, Esmieu C, Redman HJ, Berggren G (mayo de 2019). "Monitoreo del ensamblaje del grupo H usando una proteína semisintética HydF". Dalton Transactions . 48 (18): 5978–5986. doi : 10.1039/C8DT04294B . PMC 6509880 . PMID  30632592. 
  17. ^ ab Land H, Senger M, Berggren G, Stripp ST (28 de mayo de 2020). "Estado actual de la investigación sobre [FeFe]-hidrogenasa: biodiversidad e investigaciones espectroscópicas". ACS Catalysis . 10 (13): 7069–7086. doi :10.1021/acscatal.0c01614. ISSN  2155-5435. S2CID  219749715.
  18. ^ Schuchmann K, Chowdhury NP, Müller V (4 de diciembre de 2018). "Hidrogenasas multiméricas complejas [FeFe]: bioquímica, fisiología y nuevas oportunidades para la economía del hidrógeno". Frontiers in Microbiology . 9 : 2911. doi : 10.3389/fmicb.2018.02911 . PMC 6288185 . PMID  30564206. 
  19. ^ Happe T, Naber JD (junio de 1993). "Aislamiento, caracterización y secuencia de aminoácidos N-terminal de la hidrogenasa del alga verde Chlamydomonas reinhardtii". Revista Europea de Bioquímica . 214 (2): 475–481. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17944.x . PMID  8513797.
  20. ^ Glick BR, Martin WG, Martin SM (octubre de 1980). "Purificación y propiedades de la hidrogenasa periplásmica de Desulfovibrio desulfuricans". Revista canadiense de microbiología . 26 (10): 1214–1223. doi :10.1139/m80-203. PMID  7006765.
  21. ^ Nakos G, Mortenson L (marzo de 1971). "Purificación y propiedades de la hidrogenasa, una proteína de azufre de hierro, de Clostridium pasteurianum W5". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 227 (3): 576–583. doi :10.1016/0005-2744(71)90008-8. PMID  5569125.
  22. ^ ab Calusinska M, Happe T, Joris B, Wilmotte A (junio de 2010). "La sorprendente diversidad de hidrogenasas clostridiales: una perspectiva genómica comparativa". Microbiología . 156 (Pt 6): 1575–1588. doi : 10.1099/mic.0.032771-0 . PMID  20395274.
  23. ^ Greening C, Biswas A, Carere CR, Jackson CJ, Taylor MC, Stott MB, et al. (marzo de 2016). "Estudios genómicos y metagenómicos de la distribución de la hidrogenasa indican que el H2 es una fuente de energía ampliamente utilizada para el crecimiento y la supervivencia microbiana". The ISME Journal . 10 (3): 761–777. Bibcode :2016ISMEJ..10..761G. doi :10.1038/ismej.2015.153. PMC 4817680 . PMID  26405831. 
  24. ^ Chongdar N, Birrell JA, Pawlak K, Sommer C, Reijerse EJ, Rüdiger O, et al. (Enero de 2018). "Propiedades espectroscópicas únicas del grupo H en una supuesta hidrogenasa sensorial [FeFe]". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 140 (3): 1057–1068. doi :10.1021/jacs.7b11287. PMID  29251926.
  25. ^ Land H, Sekretareva A, Huang P, Redman HJ, Németh B, Polidori N, et al. (septiembre de 2020). "La caracterización de una supuesta [FeFe]-hidrogenasa sensorial proporciona nuevos conocimientos sobre el papel de la arquitectura del sitio activo". Chemical Science . 11 (47): 12789–12801. doi :10.1039/D0SC03319G. PMC 8163306 . PMID  34094474. 
  26. ^ Shima S, Pilak O, Vogt S, Schick M, Stagni MS, Meyer-Klaucke W, et al. (julio de 2008). "La estructura cristalina de la [Fe]-hidrogenasa revela la geometría del sitio activo". Science . 321 (5888): 572–575. Bibcode :2008Sci...321..572S. doi :10.1126/science.1158978. PMID  18653896. S2CID  206513302.
  27. ^ Salomone-Stagni M, Stellato F, Whaley CM, Vogt S, Morante S, Shima S, et al. (marzo de 2010). "La estructura del sitio de hierro de la [Fe]-hidrogenasa y los sistemas modelo: un estudio de espectroscopia de absorción de rayos X cerca del borde". Dalton Transactions . 39 (12): 3057–3064. doi :10.1039/b922557a. PMC 3465567 . PMID  20221540. 
  28. ^ Shima S, Vogt S, Göbels A, Bill E (diciembre de 2010). "Dicroísmo circular de cromóforo de hierro de la [Fe]-hidrogenasa: el cambio conformacional necesario para la activación de H2". Angewandte Chemie . 49 (51): 9917–9921. doi :10.1002/anie.201006255. PMID  21105038.
  29. ^ Cornish AJ, Gärtner K, Yang H, Peters JW, Hegg EL (noviembre de 2011). "Mecanismo de transferencia de protones en la [FeFe]-hidrogenasa de Clostridium pasteurianum". Revista de química biológica . 286 (44): 38341–38347. doi : 10.1074/jbc.M111.254664 . PMC 3207428 . PMID  21900241. 
  30. ^ Lill SO, Siegbahn PE (febrero de 2009). "Un mecanismo autocatalítico para la NiFe-hidrogenasa: reducción a Ni(I) seguida de adición oxidativa". Bioquímica . 48 (5): 1056–1066. doi :10.1021/bi801218n. PMID  19138102.
  31. ^ Cao Z, Hall MB (abril de 2001). "Modelado de los sitios activos en metaloenzimas. 3. Cálculos funcionales de densidad en modelos para [Fe]-hidrogenasa: estructuras y frecuencias vibracionales de las formas redox observadas y el mecanismo de reacción en el centro activo de Diiron". Journal of the American Chemical Society . 123 (16): 3734–3742. doi :10.1021/ja000116v. PMID  11457105.
  32. ^ Tard C, Liu X, Ibrahim SK, Bruschi M, De Gioia L, Davies SC, et al. (febrero de 2005). "Síntesis del marco del grupo H de la hidrogenasa de solo hierro". Nature . 433 (7026): 610–613. Bibcode :2005Natur.433..610T. doi :10.1038/nature03298. PMID  15703741. S2CID  4430994.
  33. ^ Vignais PM, Billoud B (octubre de 2007). "Presencia, clasificación y función biológica de las hidrogenasas: una descripción general". Chemical Reviews . 107 (10): 4206–4272. doi :10.1021/cr050196r. PMID  17927159.
  34. ^ Adams MW, Stiefel EI (diciembre de 1998). "Producción biológica de hidrógeno: no tan elemental". Science . 282 (5395): 1842–1843. doi :10.1126/science.282.5395.1842. PMID  9874636. S2CID  38018712.
  35. ^ Frey M (marzo de 2002). "Hidrogenasas: enzimas activadoras de hidrógeno". ChemBioChem . 3 (2–3): 153–160. doi : 10.1002/1439-7633(20020301)3:2/3<153::AID-CBIC153>3.0.CO;2-B . PMID  11921392. S2CID  36754174.
  36. ^ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un tributo a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson 1998". Microbiología . 144 (Pt 9): 2377–2406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID  9782487.
  37. ^ Florin L, Tsokoglou A, Happe T (marzo de 2001). "Un nuevo tipo de hidrogenasa de hierro en el alga verde Scenedesmus obliquus está vinculado a la cadena de transporte de electrones fotosintéticos". The Journal of Biological Chemistry . 276 (9): 6125–6132. doi : 10.1074/jbc.M008470200 . PMID  11096090.
  38. ^ Hinnemann B, Moses PG, Bonde J, Jørgensen KP, Nielsen JH, Horch S, et al. (abril de 2005). "Evolución biomimética del hidrógeno: nanopartículas de MoS2 como catalizador para la evolución del hidrógeno". Revista de la Sociedad Química Americana . 127 (15): 5308–5309. doi :10.1021/ja0504690. PMID  15826154.
  39. ^ Goris T, Wait AF, Saggu M, Fritsch J, Heidary N, Stein M, et al. (mayo de 2011). "Un grupo único de hierro y azufre es crucial para la tolerancia al oxígeno de una [NiFe]-hidrogenasa". Nature Chemical Biology . 7 (5): 310–318. doi :10.1038/nchembio.555. PMID  21390036.
  40. ^ Stripp ST, Goldet G, Brandmayr C, Sanganas O, Vincent KA, Haumann M, et al. (octubre de 2009). "Cómo el oxígeno ataca a las hidrogenasas [FeFe] de los organismos fotosintéticos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (41): 17331–17336. Bibcode :2009PNAS..10617331S. doi : 10.1073/pnas.0905343106 . PMC 2765078 . PMID  19805068. 
  41. ^ Cohen J, Kim K, King P, Seibert M, Schulten K (septiembre de 2005). "Encontrar vías de difusión de gas en proteínas: aplicación al transporte de O2 y H2 en la CpI [FeFe]-hidrogenasa y el papel de los defectos de empaquetamiento". Estructura . 13 (9): 1321–1329. doi : 10.1016/j.str.2005.05.013 . PMID  16154089.
  42. ^ Bingham AS, Smith PR, Swartz JR (2012). "Evolución de una hidrogenasa [FeFe] con sensibilidad reducida al oxígeno". Revista internacional de energía del hidrógeno . 37 (3): 2965–2976. doi :10.1016/j.ijhydene.2011.02.048.
  43. ^ abc Lubitz W, Ogata H, Rüdiger O, Reijerse E (abril de 2014). "Hidrogenasas". Chemical Reviews . 114 (8): 4081–4148. doi :10.1021/cr4005814. PMID  24655035.

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