stringtranslate.com

Wolfgang Lubitz

Wolfgang Lubitz (nacido en 1949) es un químico y biofísico alemán . Actualmente es director emérito del Instituto Max Planck de Conversión de Energía Química . Es muy conocido por su trabajo sobre los centros de reacción fotosintéticos bacterianos , [1] [2] [3] las enzimas hidrogenasas , [4] y el complejo generador de oxígeno [5] [6] utilizando una variedad de técnicas biofísicas. Ha sido reconocido con un Festschrift por sus contribuciones a la resonancia paramagnética electrónica (EPR) y sus aplicaciones a los sistemas químicos y biológicos. [7]

Educación y carrera

Estudió química en la Universidad Libre de Berlín de 1969 a 1974 y continuó con su doctorado en química orgánica hasta 1977. De 1977 a 1982 trabajó para su habilitación en química orgánica en la Universidad Libre de Berlín con un enfoque en resonancia paramagnética electrónica (EPR) y métodos de doble resonancia, como ENDOR / TRIPLE. De 1979 a 1989 la FU Berlín lo empleó como profesor asistente y como profesor asociado en el Departamento de Química. De 1983 a 1984 trabajó como Max Kade Fellow en la UC San Diego en el Departamento de Física con George Feher en EPR y ENDOR en la fotosíntesis . En 1989 se convirtió en profesor asociado de física experimental en la Universidad de Stuttgart . En 1991 regresó a Berlín como profesor titular y presidente de química física en el Instituto Max Volmer de la Universidad Técnica de Berlín . Permaneció hasta 2000, cuando se convirtió en miembro científico de la Sociedad Max Planck y director del Instituto Max Planck de Química de Radiación (en 2003 rebautizado como Instituto Max Planck de Química Bioinorgánica y en 2012 Instituto Max Planck de Conversión de Energía Química ) en Mülheim an der Ruhr , Renania del Norte-Westfalia , Alemania. En el mismo año, se convirtió en profesor honorario de la Universidad Heinrich-Heine de Düsseldorf . De 2004 a 2012, fue director general del Instituto Max Planck y actualmente es director emérito del Instituto Max Planck de Conversión de Energía Química . [8] Desde 2004 es miembro del consejo de las Reuniones de Premios Nobel de Lindau y desde 2015 es su vicepresidente. [9]

Investigación

Su investigación se centra en los procesos elementales de la fotosíntesis y los centros metálicos catalíticos en las metaloproteínas . Es experto en la aplicación de la espectroscopia EPR y los cálculos químicos cuánticos. Tiene más de 500 publicaciones con más de 25.000 citas. [10]

Espectroscopia EPR

A lo largo de su carrera, la EPR ha desempeñado un papel importante como técnica biofísica para obtener información sobre radicales, pares de radicales, estados tripletes y centros metálicos en química y bioquímica. [1] [11] [5] Se ha puesto especial énfasis en los métodos que pueden resolver los acoplamientos hiperfinos electrón-nucleares entre el espín del electrón y los espines nucleares . Junto a las técnicas más establecidas, la modulación de eco de espín electrónico (ESEEM) y la doble resonancia electrón-nuclear (ENDOR), su grupo desarrolló y utilizó aún más la RMN detectada por doble resonancia electrón-electrón (ELDOR ) en un rango de frecuencias de mw. [12] [13] [14] Estas técnicas han sido utilizadas por él y su grupo para estudiar ampliamente los centros de reacción fotosintética bacteriana , sus complejos modelo donador-aceptor, el fotosistema I , el fotosistema II , [1] [5] y varias hidrogenasas diferentes. [11] [4]

Complejo generador de oxígeno

Durante el inicio de su carrera, los centros de reacción fotosintéticos bacterianos y el fotosistema oxigenado I y el fotosistema II [1] han sido un foco principal. Él y su grupo estudiaron los iones radicales donantes de clorofila inducidos por la luz [2] y aceptores de quinona [3] de la cadena primaria de transferencia de electrones. Más tarde, su investigación se centró en el ciclo de división del agua (estados S) del fotosistema II utilizando técnicas avanzadas de pulso multifrecuencia EPR, ENDOR y EDNMR. Su grupo pudo detectar y caracterizar los estados paramagnéticos generados por destello y atrapados por congelación S 0 , S 2 y S 3 (S 1 es diamagnético y S 4 es un estado transitorio) del grupo catalítico Mn 4 Ca 1 O x . Mediante un cuidadoso análisis espectral, respaldado por cálculos químicos cuánticos, se pudo detectar la oxidación del sitio y los estados de espín de todos los iones Mn y su acoplamiento de espín para todos los intermediarios del ciclo catalítico . [15] [16] [17] Trabajos posteriores utilizando técnicas avanzadas de EPR de pulso, como EDNMR, han llevado a información sobre la unión del agua [18] y una propuesta de una formación eficiente de enlace OO en el estado final del ciclo. [15] [6]

[NiFe]- y [FeFe]-hidrogenasa

Se realizó un trabajo extenso sobre la [NiFe]-hidrogenasa donde se midieron los tensores magnéticos y se relacionaron con cálculos químicos cuánticos. [11] [4] A través de su trabajo, se obtuvieron las estructuras de todos los intermediarios en la ruta de activación y el ciclo catalítico de las [NiFe]-hidrogenasas. En el curso de este trabajo se logró un modelo de difracción de cristalografía de rayos X con una resolución de 0,89 Ångström de la [NiFe]-hidrogenasa. [19]

Se ha realizado un trabajo similar para las [FeFe]-hidrogenasas. [4] Una contribución clave de su investigación fue la evidencia espectroscópica EPR de un ligando de ditiolato de azapropano (ligando ADT) en el puente ditiol del sitio activo de la [FeFe]-hidrogenasa [20] y la determinación de la magnitud y orientación del tensor g utilizando EPR de cristal único. [21] El ligando ADT se confirmó más tarde mediante la maduración artificial de las [FeFe]-hidrogenasas. [22] Utilizando la maduración artificial, la proteína podría generarse sin el cofactor ( apoproteína ) utilizando mutagénesis de E. coli y podría insertarse un sitio activo creado sintéticamente, [22] [23] [24] lo que ha abierto nuevas perspectivas en la investigación de las hidrogenasas. [25]

Premios y reconocimientos

Referencias

  1. ^ abcd Lubitz, Wolfgang; Lendzian, Friedhelm; Bittl, Robert (2002). "Radicales, pares de radicales y estados tripletes en la fotosíntesis". Accounts of Chemical Research . 35 (5): 313–320. doi :10.1021/ar000084g. ISSN  0001-4842. PMID  12020169.
  2. ^ ab Lendzian, F.; Huber, M.; Isaacson, RA; Endeward, B.; Platón, M.; Bönigk, B.; Moebius, K.; Lubitz, W.; Feher, G. (1993). "La estructura electrónica del radical catión donante primario en Rhodobacter sphaeroides R-26: estudios de resonancia ENDOR y TRIPLE en monocristales de centros de reacción". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1183 (1): 139-160. doi :10.1016/0005-2728(93)90013-6. ISSN  0005-2728.
  3. ^ ab Lubitz, W.; Feher, G. (1999). "Los aceptores primarios y secundarios en la fotosíntesis bacteriana III. Caracterización de los radicales quinona Q A − ⋅ y Q B − ⋅ por EPR y ENDOR". Resonancia magnética aplicada . 17 (1): 1–48. doi :10.1007/BF03162067. ISSN  0937-9347. S2CID  95064414.
  4. ^ abcd Lubitz, W.; Ogata, H.; Rüdiger, O.; Reijerse, EJ (2014). "Hidrogenasas". Chemical Reviews . 114 (8): 4081–4148. doi :10.1021/cr4005814. PMID  24655035.
  5. ^ abc Cox, N.; Pantazis, DA; Neese, F.; Lubitz, W. (2013). "Oxidación biológica del agua". Accounts of Chemical Research . 46 (7): 1588–1596. doi :10.1021/ar3003249. PMID  23506074.
  6. ^ ab Lubitz, Wolfgang; Chrysina, Maria; Cox, Nicholas (2019). "Oxidación del agua en el fotosistema II". Investigación en fotosíntesis . 142 (1): 105–125. Código Bibliográfico :2019PhoRe.142..105L. doi :10.1007/s11120-019-00648-3. ISSN  0166-8595. PMC 6763417 . PMID  31187340. 
  7. ^ "Número especial del Festival de Wolfgang Lubitz". Journal of Physical Chemistry B Volumen 119, Número 43 (2015) . ACS Publications . Consultado el 5 de diciembre de 2019 .
  8. ^ "Wolfgang Lubitz (Emérito)". Max Planck para la conversión de energía química . Open Publishing . Consultado el 17 de julio de 2019 .
  9. ^ "Wolfgang Lubitz". Encuentros de premios Nobel en Lindau . Open Publishing . Consultado el 17 de julio de 2019 .
  10. ^ "Wolfgang Lubitz (Google Scholar)". Google Scholar . Open Publishing . Consultado el 5 de diciembre de 2019 .
  11. ^ abc Lubitz, Wolfgang; Reijerse, Eduard; van Gastel, Maurice (2007). "Hidrogenasas [NiFe] y [FeFe] estudiadas mediante técnicas avanzadas de resonancia magnética". Chemical Reviews . 107 (10): 4331–4365. doi :10.1021/cr050186q. ISSN  0009-2665. PMID  17845059.
  12. ^ Cox, N.; Lubitz, W.; Savitsky, A. (2013). "Espectroscopia de RMN detectada por ELDOR en banda W (EDNMR) como una técnica versátil para la caracterización de interacciones metal de transición-ligando". Física molecular . 111 (18–19): 2788–2808. Bibcode :2013MolPh.111.2788C. doi :10.1080/00268976.2013.830783. ISSN  0026-8976. S2CID  97147588.
  13. ^ Nalepa, A.; Möbius, K.; Lubitz, W.; Savitsky, A. (2014). "Estudio de RMN de alto campo detectado por ELDOR de un radical de nitróxido en sólidos desordenados: hacia la caracterización de la heterogeneidad de microambientes en sistemas marcados por espín". Journal of Magnetic Resonance . 242 : 203–213. Bibcode :2014JMagR.242..203N. doi :10.1016/j.jmr.2014.02.026. ISSN  1090-7807. PMID  24685717.
  14. ^ Cox, N.; Nalepa, A.; Pandelia, M.-E.; Lubitz, W.; Savitsky, A. (2015). "Técnicas de EPR de doble resonancia de pulso para el estudio de metalobiomoléculas". Investigaciones de resonancia paramagnética electrónica de sistemas biológicos mediante el uso de etiquetas de espín, sondas de espín e iones metálicos intrínsecos, parte A. Métodos en enzimología. Vol. 563. págs. 211–249. doi :10.1016/bs.mie.2015.08.016. ISBN 9780128028346. ISSN  0076-6879. PMID  26478487.
  15. ^ ab Cox, N.; Retegan, M.; Neese, F.; Pantazis, DA; Boussac, A.; Lubitz, W. (2014). "Estructura electrónica del complejo que desarrolla oxígeno en el fotosistema II antes de la formación del enlace OO". Science . 345 (6198): 804–808. Bibcode :2014Sci...345..804C. doi :10.1126/science.1254910. ISSN  0036-8075. PMID  25124437. S2CID  13503746.
  16. ^ Krewald, V.; Retegan, M.; Cox, N.; Messinger, J.; Lubitz, W.; DeBeer, S.; Neese, F.; Pantazis, DA (2015). "Estados de oxidación de metales en la división biológica del agua". Chemical Science . 6 (3): 1676–1695. doi : 10.1039/C4SC03720K . ISSN  2041-6520. PMC 5639794 . PMID  29308133. 
  17. ^ Krewald, V.; Retegan, M.; Neese, F.; Lubitz, W.; Pantazis, DA; Cox, N. (2016). "Estado de espín como marcador de la evolución estructural del catalizador de escisión del agua de la naturaleza". Química inorgánica . 55 (2): 488–501. doi :10.1021/acs.inorgchem.5b02578. hdl : 1885/230998 . ISSN  0020-1669. PMID  26700960.
  18. ^ Rapatskiy, Leonid; Cox, Nicholas; Savitsky, Anton; Ames, William M.; Sander, Julia; Nowaczyk, Marc. M.; Rögner, Matthias; Boussac, Alain; Neese, Frank; Messinger, Johannes; Lubitz, Wolfgang (2012). "Detección de los sitios de unión al agua del complejo de desarrollo de oxígeno del fotosistema II utilizando espectroscopia de RMN de doble resonancia de 17O electrón-electrón de banda W detectada". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 134 (40): 16619–16634. doi :10.1021/ja3053267. ISSN  0002-7863. PMID  22937979.
  19. ^ Ogata, H.; Nishikawa, K.; Lubitz, W. (2015). "Hidrogenos detectados por cristalografía de proteínas de resolución subatómica en una hidrogenasa [NiFe]". Nature . 520 (7548): 571–574. Bibcode :2015Natur.520..571O. doi :10.1038/nature14110. ISSN  0028-0836. PMID  25624102. S2CID  4464257.
  20. ^ Silakov, A.; Wenk, B.; Reijerse, EJ; Lubitz, W. (2009). " Investigación 14 N HYSCORE del grupo H de la [FeFe] hidrogenasa: evidencia de un nitrógeno en el puente ditiol". Química física Química Física . 11 (31): 6592–9. Bibcode :2009PCCP...11.6592S. doi :10.1039/b905841a. ISSN  1463-9076. PMID  19639134.
  21. ^ Sidabras, Jason W.; Duan, Jifu; Winkler, Martin; Happe, Thomas; Hussein, Rana; Zouni, Athina; Suter, Dieter; Schnegg, Alexander; Lubitz, Wolfgang; Reijerse, Edward J. (2019). "Extensión de la resonancia paramagnética electrónica a monocristales de proteínas con volumen de nanolitros utilizando una microhélice autorresonante". Science Advances . 5 (10): eaay1394. Bibcode :2019SciA....5.1394S. doi : 10.1126/sciadv.aay1394 . ISSN  2375-2548. PMC 6777973 . PMID  31620561. 
  22. ^ ab Berggren, G.; Adamska, A.; Lambertz, C.; Simmons, TR; Esselborn, J.; Atta, M.; Gambarelli, S.; Mouesca, J.-M.; Reijerse, E.; Lubitz, W.; Happe, T.; Artero, V.; Fontecave, M. (2013). "Ensamblaje biomimético y activación de [FeFe] -hidrogenasas". Naturaleza . 499 (7456): 66–69. Código Bib :2013Natur.499...66B. doi : 10.1038/naturaleza12239. ISSN  0028-0836. PMC 3793303 . PMID  23803769. 
  23. ^ Esselborn, J.; Lambertz, C.; Adamska-Venkatesh, A.; Simmons, T.; Berggren, G.; Nada, J.; Siebel, J.; Hemschemeier, A.; Artero, V.; Reijerse, EJ; Fontecave, M.; Lubitz, W.; Happe, T. (2013). "Activación espontánea de [FeFe] -hidrogenasas mediante un imitador del sitio activo inorgánico [2Fe]". Biología Química de la Naturaleza . 9 (10): 607–609. doi :10.1038/nchembio.1311. ISSN  1552-4450. PMC 3795299 . PMID  23934246. 
  24. ^ Siebel, Judith F.; Adamska-Venkatesh, Agnieszka; Weber, Katharina; Rumpel, Sigrun; Reijerse, Edward; Lubitz, Wolfgang (2015). "Las [FeFe]-hidrogenasas híbridas con sitios activos modificados muestran una notable actividad enzimática residual". Bioquímica . 54 (7): 1474–1483. doi :10.1021/bi501391d. ISSN  0006-2960. PMID  25633077.
  25. ^ Birrell, James A.; Rüdiger, Olaf; Reijerse, Edward J.; Lubitz, Wolfgang (2017). "Las hidrogenasas semisintéticas impulsan la investigación en energía biológica hacia una nueva era". Joule . 1 (1): 61–76. doi : 10.1016/j.joule.2017.07.009 . ISSN  2542-4351.