La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Esta es una de las principales vías de degradación que convierten los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que pueden ser sintetizados de novo por el organismo).
La transaminación en bioquímica se logra mediante enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como el aceptor predominante del grupo amino y produce glutamato como el nuevo aminoácido.
El grupo amino del glutamato, a su vez, se transfiere a oxaloacetato en una segunda reacción de transaminación que produce aspartato.
La transaminación catalizada por la aminotransferasa ocurre en dos etapas. En la primera etapa, el grupo α amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el α-cetoácido correspondiente y la enzima aminada. Durante la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor de cetoácido, formando el producto aminoácido mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de la coenzima que contiene aldehído, piridoxal-5'-fosfato (PLP) , un derivado de la piridoxina ( vitamina B6 ) . El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima a piridoxamina-5'-fosfato (PMP). La PLP se une covalentemente a la enzima a través de un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo de lisina enzimático . La base de Schiff, que está conjugada con el anillo de piridinio de la enzima, es el foco de la actividad de la coenzima.
La transaminación está mediada por varios tipos de enzimas aminotransferasas . Una aminotransferasa puede ser específica para un aminoácido individual, o puede ser capaz de procesar cualquier miembro de un grupo de aminoácidos similares, por ejemplo, los aminoácidos de cadena ramificada, que comprenden valina, isoleucina y leucina. Los dos tipos comunes de aminotransferasas son la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST) .
• Smith, MB y March, J. Química orgánica avanzada: reacciones, mecanismos y estructura, 5.ª ed. Wiley, 2001, pág. 503. ISBN 0-471-58589-0 • Gerald Booth, "Derivados de naftaleno" en Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2005, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a17_009
Voet y Voet. "Bioquímica" Cuarta edición