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Receptor tipo Toll 9

El receptor tipo Toll 9 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen TLR9 . [5] TLR9 también ha sido designado como CD289 ( grupo de diferenciación 289). Es un miembro de la familia del receptor tipo Toll (TLR). TLR9 es un receptor importante expresado en células del sistema inmunológico, incluidas las células dendríticas , los macrófagos , las células asesinas naturales y otras células presentadoras de antígenos . [5] TLR9 se expresa en endosomas internalizados desde la membrana plasmática, se une al ADN (preferentemente ADN que contiene CpG no metilados de origen bacteriano o viral) y desencadena cascadas de señalización que conducen a una respuesta de citocinas proinflamatorias. [6] [7] El cáncer, la infección y el daño tisular pueden modular la expresión y activación de TLR9. [7] [8] [9] [10] [11] El TLR9 también es un factor importante en las enfermedades autoinmunes, y hay investigaciones activas sobre agonistas y antagonistas sintéticos del TLR9 que ayudan a regular la inflamación autoinmune. [10] [12]

Función

La familia TLR desempeña un papel fundamental en el reconocimiento de patógenos y la activación de la inmunidad innata . Los TLR reciben su nombre por el alto grado de conservación en la estructura y función que se observa entre los TLR de mamíferos y la proteína transmembrana Toll de Drosophila . Los TLR son proteínas transmembrana, expresadas en la superficie celular y el compartimento endocítico, y reconocen patrones moleculares asociados a patógenos (PAMP) que se expresan en agentes infecciosos e inician la señalización para inducir la producción de citocinas necesarias para la inmunidad innata y la posterior inmunidad adaptativa . Los diversos TLR exhiben diferentes patrones de expresión. [8]

Este gen se expresa preferentemente en tejidos ricos en células inmunitarias, como el bazo , los ganglios linfáticos , la médula ósea y los leucocitos de sangre periférica. Estudios en ratones y humanos indican que este receptor media la respuesta celular a los dinucleótidos CpG no metilados en el ADN bacteriano para generar una respuesta inmunitaria innata. [8]

TLR9 generalmente se activa por secuencias CpG no metiladas en moléculas de ADN. Una vez activado, TLR9 se mueve desde el retículo endoplasmático al aparato de Golgi y los lisosomas, donde interactúa con MyD88, la proteína primaria en su vía de señalización. [6] TLR9 se escinde en esta etapa para evitar la expresión de proteína completa en la superficie celular, lo que podría conducir a autoinmunidad. [6] Los sitios CpG son relativamente raros (~1%) en los genomas de vertebrados en comparación con los genomas bacterianos o el ADN viral. TLR9 es expresado por numerosas células del sistema inmunológico como linfocitos B , monocitos , células asesinas naturales (NK) , queratinocitos , melanocitos y células dendríticas plasmocitoides . TLR9 se expresa intracelularmente, dentro de los compartimentos endosomales y funciona para alertar al sistema inmunológico de infecciones virales y bacterianas al unirse al ADN rico en motivos CpG. Las señales de TLR9 conducen a la activación de las células que inician reacciones proinflamatorias que resultan en la producción de citocinas como el interferón tipo I , IL-6, TNF e IL-12 . [6] También hay evidencia reciente de que TLR9 puede reconocer nucleótidos distintos del CpG no metilado presente en genomas bacterianos o virales. [6] Se ha demostrado que TLR9 reconoce híbridos de ADN:ARN. [13]

Papel en el cáncer no viral

La progresión de la expresión de TLR9 durante el cáncer varía mucho según el tipo de cáncer. [6] TLR9 puede incluso presentar un nuevo marcador interesante para muchos tipos de cáncer. Se ha demostrado que tanto el cáncer de mama como el carcinoma de células renales disminuyen la expresión de TLR9. En estos casos, los niveles más altos se corresponden con mejores resultados. Por el contrario, los estudios han demostrado niveles más altos de expresión de TLR9 en pacientes con cáncer de mama y cáncer de ovario, y un mal pronóstico se asocia con una mayor expresión de TLR9 en el cáncer de próstata. También se ha demostrado que el cáncer de pulmón de células no pequeñas y el glioma regulan positivamente la expresión de TLR9. Si bien estos resultados son muy variables, está claro que la expresión de TLR9 aumenta la capacidad de invasión y proliferación. [6] No está claro si el cáncer induce la modificación de la expresión de TLR9 o si la expresión de TLR9 acelera la aparición del cáncer, pero muchos de los mecanismos que regulan el desarrollo del cáncer también desempeñan un papel en la expresión de TLR9. El daño del ADN y la vía p53 influyen en la expresión de TLR9, y el entorno hipóxico de las células tumorales ciertamente induce la expresión de TLR9, lo que aumenta aún más la capacidad de proliferación de las células cancerosas. También se ha demostrado que el estrés celular está relacionado con la expresión de TLR9. Es posible que el cáncer y TLR9 tengan una relación de retroalimentación, en la que la aparición de uno conduce a la regulación positiva del otro. Muchos virus aprovechan esta relación al inducir ciertos patrones de expresión de TLR9 para primero infectar la célula (regular negativamente) y luego desencadenar la aparición del cáncer (regular positivamente).

Expresión en la infección viral oncogénica

Virus del papiloma humano (VPH)

El virus del papiloma humano es una enfermedad común y extendida que, si no se trata, puede provocar lesiones epiteliales y cáncer de cuello uterino. [6] La infección por VPH inhibe la expresión de TLR9 en los queratinocitos, lo que suprime la producción de IL-8. Sin embargo, la inhibición de TLR9 por virus oncogénicos es temporal y los pacientes con VPH de larga duración muestran en realidad niveles más altos de expresión de TLR9 en las células cervicales. De hecho, el aumento de la expresión es tan grave que TLR9 podría usarse como un biomarcador para el cáncer de cuello uterino. La relación entre la lesión epitelial inducida por VPH, la progresión del cáncer y la expresión de TLR9 aún está bajo investigación.

Virus de la hepatitis B (VHB)

El virus de la hepatitis B regula a la baja la expresión de TLR9 en pDCs y células B, destruyendo la producción de IFNα e IL-6. [6] Sin embargo, al igual que en el VPH, a medida que la enfermedad progresa, la expresión de TLR9 se regula al alza. El VHB induce una transformación oncogénica, que conduce a un entorno celular hipóxico. Este entorno provoca la liberación de ADN mitocondrial , que tiene regiones CpG que pueden unirse a TLR9. Esto induce la sobreexpresión de TLR9 en las células tumorales, al contrario de las primeras etapas inhibitorias de la infección.

Virus de Epstein-Barr (VEB)

El virus de Epstein-Barr, al igual que otros virus oncogénicos, disminuye la expresión de TLR9 en las células B, disminuyendo la producción de TNF e IL-6. [6] Se ha informado que el VEB altera la expresión de TLR9 a nivel de transcripción, traducción y proteína.

Poliomavirus

Los virus de la familia de los poliomavirus destruyen la expresión de TLR9 en los queratinocitos, inhibiendo la liberación de IL-6 e IL-8. [6] La expresión está regulada en el promotor, donde las proteínas antigénicas inhiben la transcripción. De manera similar a la infección por VPH y VHB, la expresión de TLR9 aumenta a medida que progresa la enfermedad, probablemente debido a la naturaleza hipóxica del entorno del tumor sólido.

Relevancia clínica de la respuesta inflamatoria

Se ha identificado a TLR9 como un actor principal en el lupus eritematoso sistémico (LES) y el eritema nodosum leprosum (ENL). [9] [10] La pérdida de TLR9 exacerba la progresión del LES y conduce a una mayor activación de las células dendríticas. [10] TLR9 también controla la liberación de IgA e IFN-a en el LES, y la pérdida del receptor conduce a niveles más altos de ambas moléculas. En el LES, TLR9 y TLR7 tienen efectos opuestos. TLR9 regula la respuesta inflamatoria, mientras que TLR7 promueve la respuesta inflamatoria. TLR9 tiene un efecto opuesto en ENL. [9] TLR9 se expresa en niveles altos en monocitos de pacientes con ENL y está vinculado positivamente a la secreción de citocinas proinflamatorias TNF, IL-6 e IL-1β. Los agonistas y antagonistas de TLR9 pueden ser útiles en el tratamiento de una variedad de afecciones inflamatorias, y la investigación en esta área es activa. También se ha demostrado que las enfermedades tiroideas autoinmunes se correlacionan con un aumento en la expresión de TLR9 en células mononucleares de sangre periférica (PBMC). [12] Los pacientes con enfermedades tiroideas autoinmunes también tienen niveles más altos de la proteína nuclear HMGB1 y la proteína RAGE, que juntas actúan como un ligando para TLR9. HMGB1 se libera de las células lisadas o dañadas. El complejo HMGB1-ADN luego se une a RAGE y activa TLR9. TLR9 puede funcionar a través de MyD88, una molécula adaptadora que aumenta la expresión de NF-κB. Sin embargo, las enfermedades tiroideas autoinmunes también aumentan la sensibilidad de las vías independientes de MyD88. [12] Estas vías finalmente conducen a la producción de citocinas proinflamatorias en PMBC para pacientes con enfermedades tiroideas autoinmunes. Las enfermedades autoinmunes también pueden ser desencadenadas por células activadas que experimentan apoptosis y son engullidas por células presentadoras de antígeno. [7] La ​​activación de las células conduce a la desmetilación, que expone las regiones CpG del ADN del huésped, lo que permite que se active una respuesta inflamatoria a través de TLR9. [7] Aunque es posible que TLR9 también reconozca ADN no metilado, TLR9 sin duda tiene un papel en la autoinmunidad inducida por fagocitosis.

Papel en la salud del corazón

Las respuestas inflamatorias mediadas por las vías TLR9 pueden ser activadas por secuencias CpG no metiladas que existen dentro del ADN mitocondrial humano. [14] [15] Por lo general, las mitocondrias dañadas se digieren mediante autofagia en cardiomiocitos, y el ADN mitocondrial es digerido por la enzima DNasa II. Sin embargo, las mitocondrias que escapan a la digestión a través de la vía lisosómica/autofagia pueden activar la inflamación inducida por TLR9 a través de la vía NF-κB. La expresión de TLR9 en corazones con sobrecarga de presión conduce a un aumento de la inflamación debido a las mitocondrias dañadas y la activación del sitio de unión de CpG en TLR9.

Hay evidencia de que el TLR9 puede desempeñar un papel en la salud cardíaca de las personas que ya han sufrido un infarto de miocardio. [11] En ensayos con ratones, los ratones deficientes en TLR9 tenían una menor proliferación de miofibroblastos, lo que significa que la recuperación del músculo cardíaco está relacionada con la expresión de TLR9. Además, las secuencias CpG de clase B inducen la proliferación y diferenciación de fibroblastos a través de la vía NF-κB, la misma vía que inicia las reacciones proinflamatorias en las respuestas inmunitarias. El TLR9 muestra una actividad específica en los fibroblastos posteriores al infarto de miocardio, induciéndolos a diferenciarse en miofibroblastos y acelerando la reparación del tejido del ventrículo izquierdo. A diferencia del preinfarto de miocardio, los cardiomiocitos en corazones en recuperación no inducen una respuesta inflamatoria a través de la vía TLR9/NF-κB. En cambio, la vía conduce a la proliferación y diferenciación de fibroblastos.

Como objetivo de inmunoterapia

Se están probando nuevos tratamientos inmunomoduladores que implican la administración de oligonucleótidos de ADN artificiales que contienen el motivo CpG. El ADN CpG tiene aplicaciones en el tratamiento de alergias como el asma, [16] inmunoestimulación contra el cáncer, [17] inmunoestimulación contra patógenos y como adyuvante en vacunas. [18]

Agonistas de TLR9

Interacciones de proteínas

Referencias

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Lectura adicional

Sheean ME, McShane E, Cheret C, Walcher J, Müller T, Wulf-Goldenberg A, et al. (febrero de 2014). "La activación de MAPK anula la terminación del crecimiento de la mielina y reemplaza las señales Nrg1/ErbB3 durante el desarrollo y la mielinización de las células de Schwann". Genes & Development . 28 (3): 290–303. doi :10.1002/embj.201386117. PMC  3923970 . PMID  24493648.

Enlaces externos

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .