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John Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew , CBE FRS [3] (24 de marzo de 1917 - 23 de agosto de 1997) fue un bioquímico , cristalógrafo y administrador científico inglés . Kendrew compartió el Premio Nobel de Química en 1962 con Max Perutz , por su trabajo en el Laboratorio Cavendish para investigar la estructura de las proteínas que contienen hemo .

Educación y vida temprana

Kendrew nació en Oxford , hijo de Wilfrid George Kendrew , lector de climatología en la Universidad de Oxford , y Evelyn May Graham Sandburg , historiadora del arte. Después de la escuela preparatoria en Dragon School en Oxford, fue educado en Clifton College [4] en Bristol , 1930-1936. Asistió al Trinity College de Cambridge en 1936, como académico principal, y se graduó en química en 1939. Pasó los primeros meses de la Segunda Guerra Mundial investigando la cinética de reacciones y luego se convirtió en miembro del Establecimiento de Investigación del Ministerio del Aire, trabajando en radar. . En 1940 se dedicó a la investigación operativa en la sede de la Royal Air Force ; encargó un líder de escuadrón el 17 de septiembre de 1941, [5] fue nombrado comandante de ala honorario el 8 de junio de 1944, [6] y renunció a su cargo el 5 de junio de 1945. [7] Obtuvo su doctorado después de la guerra en 1949. [8]

Investigación y carrera

Durante los años de la guerra, se interesó cada vez más por los problemas bioquímicos y decidió trabajar en la estructura de las proteínas.

Cristalografía

En 1945 se acercó a Max Perutz en el Laboratorio Cavendish de Cambridge . Joseph Barcroft , un fisiólogo respiratorio, sugirió que podría hacer un estudio cristalográfico comparativo de proteínas de la hemoglobina de ovejas adultas y fetales, y comenzó ese trabajo.

En 1947 se convirtió en miembro de Peterhouse ; y el Consejo de Investigación Médica (MRC) acordaron crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos, bajo la dirección de Sir Lawrence Bragg . [ cita necesaria ] En 1954 se convirtió en lector en el Laboratorio Davy-Faraday de la Royal Institution de Londres .

Estructura cristalina de la mioglobina.

John Kendrew con un modelo de mioglobina en progreso. Copyright del Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge, Inglaterra.

Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz por determinar las primeras estructuras atómicas de proteínas mediante cristalografía de rayos X. Su trabajo se realizó en lo que hoy es el Laboratorio de Biología Molecular MRC en Cambridge . Kendrew determinó la estructura de la proteína mioglobina , que almacena oxígeno en las células musculares . [9]

En 1947 el MRC acordó crear una unidad de investigación para el Estudio de la Estructura Molecular de los Sistemas Biológicos. Los estudios originales trataban de la estructura de la hemoglobina de las ovejas, pero cuando este trabajo avanzó lo más posible utilizando los recursos entonces disponibles, Kendrew se embarcó en el estudio de la mioglobina , una molécula de sólo una cuarta parte del tamaño de la molécula de hemoglobina. Su fuente inicial de materia prima fue el corazón de caballo , pero los cristales así obtenidos eran demasiado pequeños para el análisis con rayos X. Kendrew se dio cuenta de que el tejido de los mamíferos buceadores, que conserva el oxígeno, podría ofrecer mejores perspectivas, y un encuentro casual le llevó a adquirir una gran porción de carne de ballena del Perú. La mioglobina de ballena dio cristales grandes con patrones de difracción de rayos X limpios. [9] Sin embargo, el problema seguía siendo insuperable, hasta que en 1953 Max Perutz descubrió que el problema de fase en el análisis de los patrones de difracción podía resolverse mediante reemplazo isomorfo múltiple : comparación de patrones de varios cristales; uno de la proteína nativa y otros que habían sido empapados en soluciones de metales pesados ​​y tenían iones metálicos introducidos en diferentes posiciones bien definidas. En 1957 se obtuvo un mapa de densidad electrónica con una resolución de 6 angstrom (0,6 nanómetros ), y en 1959 se pudo construir un modelo atómico con una resolución de 2 angstrom (0,2 nm). [10]

Carrera posterior

En 1963, Kendrew se convirtió en uno de los fundadores de la Organización Europea de Biología Molecular ; además, fundó y fue durante muchos años editor jefe del Journal of Molecular Biology . Se convirtió en miembro de la Sociedad Estadounidense de Químicos Biológicos en 1967 y miembro honorario de la Academia Internacional de Ciencias de Munich. En 1974 logró convencer a los gobiernos para que establecieran el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg y se convirtió en su primer director. Fue nombrado caballero en 1974. [3] De 1974 a 1979, fue administrador del Museo Británico , y de 1974 a 1988 fue sucesivamente secretario general, vicepresidente y presidente del Consejo Internacional de Uniones Científicas .

Después de su retiro del EMBL, Kendrew se convirtió en presidente del St John's College de la Universidad de Oxford , cargo que ocupó de 1981 a 1987. En su testamento, designó su legado al St John's College para becas en ciencias y música, para estudiantes. procedentes de países en desarrollo. El Kendrew Quadrangle del St John's College de Oxford, inaugurado oficialmente el 16 de octubre de 2010, lleva su nombre. [11]

Kendrew estuvo casado con Elizabeth Jarvie (de soltera Gorvin) de 1948 a 1956. Su matrimonio terminó en divorcio. Posteriormente, Kendrew fue socio de la artista Ruth Harris. [3] No dejó supervivientes. [12]

Oxford University Press publicó una biografía de John Kendrew, titulada Un lugar en la historia: la biografía de John C. Kendrew , de Paul M Wassarman en marzo de 2020.

Publicaciones Seleccionadas

Referencias

  1. ^ Huxley, Hugh Esmor (1953). Investigaciones de estructuras biológicas mediante métodos de rayos X: la estructura del músculo. lib.cam.ac.uk (tesis doctoral). Universidad de Cambridge. OCLC  885437514. EThOS  uk.bl.ethos.604904.
  2. ^ abc "Genealogía académica de John Kendrew". academictree.org .
  3. ^ abc Holmes, KC (2001). "Sir John Cowdery Kendrew. 24 de marzo de 1917 - 23 de agosto de 1997: elegido FRS 1960". Memorias biográficas de miembros de la Royal Society . 47 : 311–332. doi : 10.1098/rsbm.2001.0018 . hdl : 11858/00-001M-0000-0028-EC77-7 . PMID  15124647.
  4. ^ "Registro de Clifton College" Muirhead, JAO p462: Bristol; JW Arrowsmith para la Antigua Sociedad Cliftoniana; abril de 1948
  5. ^ "Nº 35301". La Gaceta de Londres . 7 de octubre de 1941. p. 5793.
  6. ^ "Nº 36633". The London Gazette (suplemento). 28 de julio de 1944. p. 3562.
  7. ^ "Nº 37168". The London Gazette (suplemento). 6 de julio de 1945. pág. 3552.
  8. ^ Kendrew, John Cowdery (1949). Estudios radiológicos de determinadas proteínas cristalinas: la estructura cristalina de las hemoglobinas de ovejas fetales y adultas y de la mioglobina de caballo. lib.cam.ac.uk (tesis doctoral). Universidad de Cambridge. EThOS  uk.bl.ethos.648050.
  9. ^ ab Stoddart, Charlotte (1 de marzo de 2022). "Biología estructural: cómo las proteínas obtuvieron su primer plano". Revista Conocible . doi : 10.1146/conocible-022822-1 . Consultado el 25 de marzo de 2022 .
  10. ^ Kendrew, JC; Dickerson, RE; Strandberg, BE; et al. (febrero de 1960). "Estructura de la mioglobina: una síntesis de Fourier tridimensional con una resolución de 2 A". Naturaleza . 185 (4711): 422–7. Código Bib :1960Natur.185..422K. doi :10.1038/185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.
  11. ^ "El siglo XXI: Kendrew Quadrangle". St John's College, Oxford. 2020 . Consultado el 2 de junio de 2020 .
  12. ^ Wolfgang Saxon (30 de agosto de 1997). "John C. Kendrew muere a los 80 años; el bioquímico ganó el Nobel en el 62". Los New York Times . Consultado el 2 de junio de 2020 .

Otras lecturas

enlaces externos