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Riboconmutador SAM (líder de caja S)

El riboswitch SAM (también conocido como líder de caja S y riboswitch SAM-I ) se encuentra aguas arriba de una serie de genes que codifican proteínas implicadas en la biosíntesis de metionina o cisteína en bacterias Gram-positivas . Dos riboswitches SAM en Bacillus subtilis que se estudiaron experimentalmente actúan a nivel de control de terminación de la transcripción . La estructura secundaria predicha consiste en una región compleja de tallo-bucle seguida de una única región terminadora de tallo-bucle. Una forma alternativa y mutuamente excluyente involucra bases en el segmento 3' de la hélice 1 con aquellas en la región 5' de la hélice 5 para formar una estructura denominada forma anti-terminadora. [1] [2] [3] Cuando SAM no está unido, la secuencia anti-terminadora secuestra la secuencia terminadora por lo que el terminador no puede formarse, lo que permite que la polimerasa lea a través del gen corriente abajo. [4] Cuando la S-adenosil metionina (SAM) se une al aptámero, el antiterminador es secuestrado por un antiantiterminador; el terminador se forma y termina la transcripción. [4] [5] Sin embargo, es probable que muchos riboswitches SAM regulen la expresión genética a nivel de traducción.

Organización de la estructura

Una representación 3D del riboswitch SAM

La estructura del riboswitch SAM se ha determinado con cristalografía de rayos X. [6] El riboswitch SAM está organizado alrededor de una unión de cuatro vías, con dos conjuntos de hélices apiladas coaxialmente dispuestas una al lado de la otra. Estas pilas se mantienen juntas mediante un pseudonudo formado entre el bucle en el extremo del tallo P2 y la región de unión J3/4. La formación del pseudonudo se ve facilitada por un giro de torcedura independiente de la proteína que induce una curvatura de 100° en P2. Las proteínas ribosómicas, conocidas por unirse a los giros de torcedura en el ribosoma, favorecen el plegamiento del aptámero SAM al interactuar con el motivo de giro de torcedura P2. [7] Tanto el giro de torcedura como el pseudonudo son críticos para el establecimiento del pliegue global y la unión productiva. El bolsillo de unión se divide entre pares de AU en tándem conservados en el tallo P1, la G conservada en la región de unión J1/2 y la protuberancia asimétrica conservada en el tallo P3. Las fracciones de adenosilo y metionina de la cadena principal de SAM se reconocen a través de enlaces de hidrógeno en el bulto en P3 y la G conservada en J1/2. El grupo metilo se reconoce indirectamente a través del azufre cargado, que forma una interacción electrostática con el potencial de superficie negativo creado por los pares AU en tándem en el surco menor de P1. Estos pares están altamente conservados y las alteraciones en la orientación de estos pares, así como la identidad de las bases en los pares (es decir, pares GC en lugar de pares AU) dan como resultado una afinidad reducida por SAM. [ cita requerida ] Sin embargo, la afinidad por SAH no se ve afectada por los cambios en la secuencia P1, lo que respalda aún más la idea de que la interacción entre SAM y la hélice P1 es de naturaleza electrostática. [ cita requerida ]

Se han descubierto otras clases estructurales de riboswitches de unión a SAM que son completamente diferentes de las del riboswitch SAM-I. Estos riboswitches de unión a SAM no relacionados son los riboswitches SAM-II , los riboswitches SAM-III y los riboswitches SAM–SAH . Los detalles de estos riboswitches se tratan en sus artículos.

También hay clases de riboswitches de unión a SAM que están estructuralmente relacionados con los riboswitches SAM-I. Los riboswitches SAM-IV , parecen compartir un sitio de unión de ligando similar al de los riboswitches SAM-I, pero en el contexto de un andamiaje discreto distinto. En SAM-IV, el tallo P4 se encuentra aguas abajo del tallo P1 e interactúa, mediante un segundo pseudonudo, con P3, mientras que el giro de torcedura está ausente. Los riboswitches variantes SAM-I/IV [8] combinan características de los riboswitches SAM-I y SAM-IV. Por ejemplo, tienen el P4 fuera de la unión multitallo, como los riboswitches SAM-IV, pero también suelen tener un P4 similar a SAM-I dentro de la unión multitallo. Sin embargo, a diferencia de los riboswitches SAM-I y SAM-IV, los riboswitches variantes carecen por completo de un bucle interno en P2. Como se señaló anteriormente, este bucle interno en los riboswitches SAM-I forma un motivo de giro en espiral que permite que el ARN forme un pseudonudo. Los riboswitches variantes carecen de un bucle interno que pueda permitir tal giro y tampoco muestran signos de formación del pseudonudo similar al de SAM-I.

Véase también

Referencias

  1. ^ Grundy FJ, Henkin TM (1998). "El regulón de caja S: un nuevo sistema de control de terminación de transcripción global para genes de biosíntesis de metionina y cisteína en bacterias grampositivas". Mol. Microbiol . 30 (4): 737–749. doi : 10.1046/j.1365-2958.1998.01105.x . PMID  10094622.
  2. ^ Epshtein, V; Mironov AS; Nudler E (2003). "El control del metabolismo del azufre en bacterias mediado por riboswitch". Proc Natl Acad Sci USA . 100 (9): 5052–5056. Bibcode :2003PNAS..100.5052E. doi : 10.1073/pnas.0531307100 . PMC 154296 . PMID  12702767. 
  3. ^ Winkler WC, Nahvi A, Sudarsan N, Barrick JE, Breaker RR (2003). "Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión a S-adenosilmetionina". Nat. Struct. Biol . 10 (9): 701–707. doi :10.1038/nsb967. PMID  12910260. S2CID  21951110.
  4. ^ ab Winkler, W., Nahvi, A., Sudarsan, N., Barrick, J. y Breaker, R. (2003) Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión a S-adenosilmetionina. Nature Structural Biology, 10(9), 701–707.
  5. ^ Epshtein, V., Mironov, A. y Nudler, E. (2003) El control del metabolismo del azufre en bacterias mediado por riboswitch. Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos, 100, 5052–5056.
  6. ^ Montange, RK; Batey RT (2006). "Estructura del elemento regulador del ARNm del riboswitch S-adenosilmetionina". Nature . 441 (7097): 1172–1175. Bibcode :2006Natur.441.1172M. doi :10.1038/nature04819. PMID  16810258. S2CID  4368314.
  7. ^ Heppell, B; Lafontaine DA (2008). "El plegamiento del aptámero SAM está determinado por la formación de un pseudonudo dependiente del giro K". Bioquímica . 47 (6): 1490–1499. doi :10.1021/bi701164y. PMID  18205390.
  8. ^ Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (marzo de 2010). "La genómica comparativa revela 104 ARN estructurados candidatos de bacterias, arqueas y sus metagenomas". Genome Biol . 11 (3): R31. doi : 10.1186/gb-2010-11-3-r31 . PMC 2864571. PMID  20230605 . 

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