Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
La proteína de unión a GTP ARD-1 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen TRIM23 . [5] [6]
Función
La proteína codificada por este gen es miembro de la familia de motivos tripartitos (TRIM). El motivo TRIM incluye tres dominios de unión al zinc, un RING, un B-box tipo 1 y un B-box tipo 2, y una región de superenrollado. Esta proteína también es miembro de la familia de factores de ribosilación de ADP de la familia de proteínas de unión al nucleótido de guanina. Su extremo carboxiterminal contiene un dominio de factor de ribosilación de ADP y un sitio de unión al nucleótido de guanina, mientras que el extremo aminoterminal contiene un dominio de proteína activadora de GTPasa que actúa sobre el sitio de unión al nucleótido de guanina. La proteína se localiza en los lisosomas y el aparato de Golgi. Desempeña un papel en la formación de vesículas de transporte intracelular, su movimiento de un compartimento a otro y la activación de la fosfolipasa D. Se han descrito tres variantes de transcripción empalmadas alternativamente para este gen. [6]
Interacciones
Se ha demostrado que TRIM23 interactúa con TRIM31 , [7] TRIM29 [7] y PSCD1 . [8]
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000113595 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000021712 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Mishima K, Tsuchiya M, Nightingale MS, Moss J, Vaughan M (abril de 1993). "ARD 1, una proteína de unión a nucleótidos de guanina de 64 kDa con un dominio de factor de ribosilación de ADP en el extremo carboxilo terminal". The Journal of Biological Chemistry . 268 (12): 8801–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52945-8 . PMID 8473324.
- ^ ab "Gen Entrez: motivo tripartito TRIM23 que contiene 23".
- ^ ab Reymond A, Meroni G, Fantozzi A, Merla G, Cairo S, Luzi L, Riganelli D, Zanaria E, Messali S, Cainarca S, Guffanti A, Minucci S, Pelicci PG, Ballabio A (mayo de 2001). "La familia de motivos tripartitos identifica compartimentos celulares". La Revista EMBO . 20 (9): 2140–51. doi :10.1093/emboj/20.9.2140. PMC 125245 . PMID 11331580.
- ^ Vitale N, Pacheco-Rodríguez G, Ferrans VJ, Riemenschneider W, Moss J, Vaughan M (julio de 2000). "Interacción funcional específica de la citohesina-1 humana y la proteína del dominio del factor de ribosilación ADP (ARD1)". La Revista de Química Biológica . 275 (28): 21331–9. doi : 10.1074/jbc.M909642199 . PMID 10748148.
Lectura adicional
- Vitale N, Moss J, Vaughan M (marzo de 1996). "ARD1, una proteína bifuncional de 64 kDa que contiene un dominio de factor de ribosilación de ADP que se une a GTP de 18 kDa y un dominio activador de GTPasa de 46 kDa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (5): 1941–4. Bibcode :1996PNAS...93.1941V. doi : 10.1073/pnas.93.5.1941 . PMC 39887 . PMID 8700863.
- Vitale N, Moss J, Vaughan M (octubre de 1997). "Caracterización de una región inhibidora de la disociación de GDP de la proteína ARD1 del dominio del factor de ribosilación de ADP". The Journal of Biological Chemistry . 272 (40): 25077–82. doi : 10.1074/jbc.272.40.25077 . PMID 9312116.
- Vitale N, Moss J, Vaughan M (enero de 1998). "Caracterización molecular del dominio activador de GTPasa de la proteína 1 del dominio del factor de ribosilación de ADP (ARD1)". The Journal of Biological Chemistry . 273 (5): 2553–60. doi : 10.1074/jbc.273.5.2553 . PMID 9446556.
- Vitale N, Horiba K, Ferrans VJ, Moss J, Vaughan M (julio de 1998). "Localización de la proteína 1 del dominio del factor de ribosilación de ADP (ARD1) en lisosomas y aparato de Golgi". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (15): 8613–8. Bibcode :1998PNAS...95.8613V. doi : 10.1073/pnas.95.15.8613 . PMC 21124 . PMID 9671726.
- Vitale N, Pacheco-Rodríguez G, Ferrans VJ, Riemenschneider W, Moss J, Vaughan M (julio de 2000). "Interacción funcional específica de la citohesina-1 humana y la proteína del dominio del factor de ribosilación ADP (ARD1)". La Revista de Química Biológica . 275 (28): 21331–9. doi : 10.1074/jbc.M909642199 . PMID 10748148.
- Vitale N, Ferrans VJ, Moss J, Vaughan M (octubre de 2000). "Identificación de señales de localización lisosomal y de Golgi en los dominios GAP y ARF de la proteína 1 del dominio ARF". Biología molecular y celular . 20 (19): 7342–52. doi :10.1128/MCB.20.19.7342-7352.2000. PMC 86288 . PMID 10982851.
- Reymond A, Meroni G, Fantozzi A, Merla G, Cairo S, Luzi L, Riganelli D, Zanaria E, Messali S, Cainarca S, Guffanti A, Minucci S, Pelicci PG, Ballabio A (mayo de 2001). "La familia de motivos tripartitos identifica compartimentos celulares". La Revista EMBO . 20 (9): 2140–51. doi :10.1093/emboj/20.9.2140. PMC 125245 . PMID 11331580.
- Vichi A, Payne DM, Pacheco-Rodriguez G, Moss J, Vaughan M (febrero de 2005). "Actividad de la ligasa de ubiquitina E3 de la proteína ARD1 trifuncional (proteína 1 del dominio del factor de ribosilación de ADP)". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (6): 1945–50. Bibcode :2005PNAS..102.1945V. doi : 10.1073/pnas.0409800102 . PMC 548593 . PMID 15684077.
