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Neurotoxina de la anémona de mar

La neurotoxina de la anémona de mar es el nombre que se le da a las neurotoxinas producidas por las anémonas de mar con una estructura y función similares. Las neurotoxinas de la anémona de mar se pueden dividir en dos grupos funcionales que se dirigen específicamente al canal de sodio o al canal de potasio.

Varias proteínas pertenecen a la familia de toxinas del canal de sodio, entre ellas la calitoxina y la antopleurina . Las neurotoxinas se unen específicamente al canal de sodio , retrasando así su inactivación durante la transducción de señales, lo que da como resultado una fuerte estimulación de la contracción del músculo cardíaco de los mamíferos. La calitoxina 1 se ha encontrado en preparaciones neuromusculares de crustáceos , donde aumenta la liberación del transmisor, lo que provoca la activación de los axones . Hay tres enlaces disulfuro presentes en esta proteína. [3] [4] [5]

Esta familia también incluye las proteínas antihipertensivas y antivirales BDS-I ( P11494 ) y BDS-II ( P59084 ) expresadas por Anemonia viridis (anteriormente Anemonia sulcata ) . BDS-I está organizado en una lámina beta antiparalela de triple cadena, con una pequeña lámina beta antiparalela adicional en el extremo N. [6] Se sabe que ambos péptidos bloquean específicamente el canal de potasio Kv3.4 y, por lo tanto, provocan una disminución de la presión arterial. [7] Además, inhiben los efectos citopáticos de la cepa MHV-A59 del virus de la hepatitis del ratón en las células del hígado del ratón, mediante un mecanismo desconocido. [6]

La familia de toxinas del canal de potasio incluye kaliseptina y kalicludinas, [8] y también se aisló de Anemonia viridis .

Véase también

Referencias

  1. ^ Widmer H, Billeter M, Wüthrich K (1989). "Estructura tridimensional de la neurotoxina ATX Ia de Anemonia sulcata en solución acuosa determinada por espectroscopia de resonancia magnética nuclear". Proteínas . 6 (4): 357–71. doi :10.1002/prot.340060403. PMID  2576133. S2CID  40774330.
  2. ^ Driscoll PC, Gronenborn AM, Beress L, Clore GM (marzo de 1989). "Determinación de la estructura tridimensional de la solución de la proteína antihipertensiva y antiviral BDS-I de la anémona de mar Anemonia sulcata: un estudio utilizando resonancia magnética nuclear y recocido simulado híbrido de geometría de distancia-dinámica". Bioquímica . 28 (5): 2188–98. doi :10.1021/bi00431a033. PMID  2566326.
  3. ^ Norton TR (1981). "Polipéptidos cardiotónicos de Anthopleura xanthogrammica (Brandt) y A. elegantissima (Brandt)". Fed. Proc . 40 (1): 21–5. PMID  6108877.
  4. ^ Yasunobu KT, Norton TR, Reimer NS, Yasunobu CL (1985). "Secuencia de aminoácidos del estimulante cardíaco Anthopleura xanthogrammica, antopleurina-B". J. Biol. química . 260 (15): 8690–3. doi : 10.1016/S0021-9258(17)39403-6 . PMID  4019448.
  5. ^ Scanlon MJ, Pallaghy PK, Norton RS, Monks SA (1995). "Estructura de la solución del polipéptido cardioestimulante antopleurina-B y comparación con la antopleurina-A". Estructura . 3 (8): 791–803. doi : 10.1016/s0969-2126(01)00214-3 . PMID  7582896.
  6. ^ ab Clore GM, Driscoll PC, Gronenborn AM, Beress L (1989). "Determinación de la estructura tridimensional de la solución de la proteína antihipertensiva y antiviral BDS-I de la anémona de mar Anemonia sulcata: un estudio utilizando resonancia magnética nuclear y recocido simulado híbrido de geometría de distancia-dinámica". Bioquímica . 28 (5): 2188–2198. doi :10.1021/bi00431a033. PMID  2566326.
  7. ^ Lazdunski M, Schweitz H, Diochot S, Beress L (1998). "Péptidos de anémona de mar con una actividad de bloqueo específica contra el canal de potasio de inactivación rápida Kv3.4". J. Biol. Chem . 273 (12): 6744–6749. doi : 10.1074/jbc.273.12.6744 . PMID  9506974.
  8. ^ Schweitz, Hugues; Bruhn, Thomas; Guillemare, Eric; Moinier, Danielle; Lancelin, Jean-Marc; Béress, László; Lazdunski, Michel (1995-10-20). "Kalicludines y Kaliseptine DOS CLASES DIFERENTES DE TOXINAS DE ANÉMONAS DE MAR PARA CANALES DE K+ SENSIBLES AL VOLTAJE". Journal of Biological Chemistry . 270 (42): 25121–25126. doi : 10.1074/jbc.270.42.25121 . ISSN  0021-9258. PMID  7559645.
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