stringtranslate.com

Nubp2

La proteína de unión a nucleótidos 2 (NBP 2), también conocida como factor de ensamblaje del grupo Fe-S citosólico NUBP2, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen NUBP2 . [5]

NUBP2 es un miembro de la subfamilia de genes NUBP/MRP de proteínas de unión a ATP. [6] Hay dos tipos en eucariotas NUBP1 y NUBP2, y un gen humano novedoso que define las proteínas de unión a nucleótidos NBP (NUBP/ MRP -proteína asociada a resistencia a múltiples fármacos) [5] en células de mamíferos requiere la maduración de proteínas citosólicas [7] hierro-azufre ( Fe/S ) [8] ya que Nubp1 está involucrado en la formación de proteínas Fe/S extramitocondriales [6] el inhibidor de la división celular MinD es homólogo [9] e involucra dos proteínas componentes de la maquinaria de ensamblaje de proteínas (FeS) muy similares citosólicas [6] solubles [8] P loop [9] NTPasa donde Nar1 [10] [11] es necesaria para el ensamblaje, [12] identificada Cfd1p [13] [14] en la biogénesis de proteínas Fe/S citosólicas y nucleares [8] en levadura. [15] Proteínas Nubp NTPasa Nbp35p. [11] [12] MinD es homóloga a los miembros de MinD de E. coli, un pariente de la familia ParA. [9] [16] [17]

Morfología

Más información: Morfología (biología)

Plásmidos bacterianos NBP35 F (el factor sexual clásico de Escherichia coli) [9] se encuentra en todos los genes nucleares en flagelos vegetativos y gaméticos de las algas verdes unicelulares C. reinhardtii y la biogénesis de la proteína Fe/S nuclear requerida para el ensamblaje de la proteína hierro-azufre citosólico; MNP = similar a MRP; MRP (resistencia múltiple y adaptación al pH) MRP/NBP35-like P-loop NTPase similar a; y funciona como minD_arch; ATPasa de división celular MinD, archaeal y homóloga de NUBP1. El gen NBP35 se conserva en arqueas [18] Bacterias, metazoos, hongos y otros eucariotas y con una divergencia considerable con respecto a la levadura; Cfd1-Nbp35 Fe-S al hombre. En un complejo de andamiaje [19], la proteína forma grandes conjuntos moleculares que almacenan Fe(III) y 4Fe-4S, vistos como secundarios a defectos inactivados para cumplir sus funciones como proteínas Fe/S de forma fisiológicamente relevante. La proteína reguladora de hierro 1 ( IRP 1) está regulada a través de [14], previene deficiencias y aumenta las tasas de mutación [17] que caracterizaron una NTPasa de bucle P de planta con una similitud de secuencia con los homólogos Nbp35 de NUBP1. [20]

Interacciones

Se ha demostrado que NUBP2 interactúa con...

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000095906 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000039183 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ ab Nakashima H, Grahovac MJ, Mazzarella R, et al. (1999). "Dos nuevos genes de ratón, Nubp2, mapeado en el complejo t del cromosoma 17, y Nubp1, mapeado en el cromosoma 16, establecen una nueva familia de genes de proteínas de unión a nucleótidos en eucariotas". Genomics . 60 (2): 152–60. doi :10.1006/geno.1999.5898. PMID  10486206.
  6. ^ abc Stehling O, Netz DJ, Niggemeyer B, et al. (2008). "La Nbp35 humana es esencial tanto para el ensamblaje de la proteína hierro-azufre citosólica como para la homeostasis del hierro". Mol. Cell. Biol . 28 (17): 5517–28. doi :10.1128/MCB.00545-08. PMC 2519719. PMID  18573874 . 
  7. ^ Netz DJ, Pierik AJ, Stümpfig M, Mühlenhoff U, Lill R (2007). "El complejo Cfd1-Nbp35 actúa como un andamiaje para el ensamblaje de proteínas de hierro-azufre en el citosol de la levadura". Nat Chem Biol . 3 (5): 278–86. doi :10.1038/nchembio872. PMID  17401378.
  8. ^ abc Hausmann A, Aguilar Netz DJ, Balk J, Pierik AJ, Mühlenhoff U, Lill R (2005). "La NTPasa eucariota P-loop Nbp35: un componente esencial de la maquinaria de ensamblaje de proteínas hierro-azufre citosólicas y nucleares". Proc Natl Acad Sci USA . 102 (9): 3266–71. Bibcode :2005PNAS..102.3266H. doi : 10.1073/pnas.0406447102 . PMC 552912 . PMID  15728363. 
  9. ^ abcd Motallebi-Veshareh M, Rouch DA, Thomas CM (1990). "Una familia de ATPasas implicadas en la partición activa de diversos plásmidos bacterianos". Mol. Microbiol . 4 (9): 1455–63. doi :10.1111/j.1365-2958.1990.tb02056.x. PMID  2149583. S2CID  40829252.
  10. ^ Balk J, Aguilar Netz DJ, Tepper K, Pierik AJ, Lill R (2005). "La proteína esencial WD40 Cia1 está involucrada en un paso tardío del ensamblaje de proteínas hierro-azufre citosólicas y nucleares". Mol Cell Biol . 25 (24): 10833–41. doi :10.1128/MCB.25.24.10833-10841.2005. PMC 1316972 . PMID  16314508. 
  11. ^ ab Rutherford JC, Ojeda L, Balk J, Mühlenhoff U, Lill R, Winge DR (2005). "La activación del regulón de hierro por los factores de transcripción de levadura Aft1/Aft2 depende de la biogénesis de proteínas de hierro-azufre mitocondriales pero no citosólicas". J Biol Chem . 280 (11): 10135–40. doi : 10.1074/jbc.M413731200 . PMID  15649888.
  12. ^ ab Balk J, Pierik AJ, Aguilar Netz DJ, Mühlenhoff U, Lill R (2005). "Nar1p, una proteína eucariota conservada con similitud a las hidrogenasas de solo Fe, funciona en la biogénesis de proteínas de hierro-azufre citosólicas". Biochem Soc Trans . 33 (Pt.1): 86–9. doi :10.1042/BST0330086. PMID  15667273. Archivado desde el original el 12 de marzo de 2012. Consultado el 23 de diciembre de 2010 .
  13. ^ Yarunin A, Panse VG, Petfalski E, Dez C, Tollervey D, Hurt EC (2005). "Enlace funcional entre la formación de ribosomas y la biogénesis de proteínas de hierro-azufre". EMBO J . 24 (3): 580–8. doi :10.1038/sj.emboj.7600540. PMC 548649 . PMID  15660135. 
  14. ^ abc Roy A, Solodovnikova N, Nicholson T, et al. (2003). "Un nuevo factor eucariota para el ensamblaje de grupos Fe-S citosólicos". EMBO J . 22 (18): 4826–35. doi :10.1093/emboj/cdg455. PMC 212722 . PMID  12970194. 
  15. ^ Okuno T, Yamabayashi H, Kogure K (2010). "Comparación de la localización intracelular de Nubp1 y Nubp2 utilizando proteínas de fusión GFP". Mol Biol Rep . 37 (3): 1165–8. doi :10.1007/s11033-009-9477-7. PMID  19263241. S2CID  998955.
  16. ^ ab Bignell C, Thomas CM (2001). "Las proteínas de partición bacterianas ParA-ParB". J Biotechnol . 91 (2): 1–34. doi :10.1016/S0168-1656(01)00293-0. ISSN  0168-1656. PMID  11522360.
  17. ^ abcd Fukushima K, Ogawa H, Takahashi K, Naito H, Funayama Y, Kitayama T, Yonezawa H, Sasaki I (2003). "Las bacterias no patógenas modulan la expresión génica del epitelio colónico en ratones libres de gérmenes". Scand J Gastroenterol . 38 (6): 626–34. doi :10.1080/00365510310000376. ISSN  0036-5521. PMID  12825871. S2CID  25927173.
  18. ^ Kohbushi H, Nakai Y, Kikuchi S, Yabe T, Hori H, Nakai M (2009). "El homodímero citosólico Nbp35 de Arabidopsis puede ensamblar grupos [2Fe-2S] y [4Fe-4S] en dos dominios distintos". Biochem Biophys Res Commun . 378 (4): 810–5. doi :10.1016/j.bbrc.2008.11.138. PMID  19084504.
  19. ^ Bych K, Netz DJ, Vigani G, Bill E, Lill R, Pierik AJ, Balk J (2008). "La proteína esencial de hierro-azufre citosólico Nbp35 actúa sin el socio Cfd1 en el linaje verde". J Biol Chem . 283 (51): 35797–804. doi : 10.1074/jbc.M807303200 . hdl : 2318/1655385 . PMID  18957412.
  20. ^ ab "Entrez Gene: UniGene Hs.256549 Proteína de unión a nucleótidos 2 (homólogo de MinD, E. coli) (NUBP2)".
  21. ^ "Gen Entrez: PROTEÍNA DE UNIÓN A NUCLEÓTIDOS 2; GRUPO FE-S CITOSÓLICO NUBP2 DEFICIENTE 1, S. CEREVISIAE, HOMÓLOGO DE; Locus del mapa del gen CFD1: 16p13.3".
  22. ^ ab Kargul GJ, Nagaraja R, Shimada T, Grahovac MJ, Lim MK, Nakashima H, Waeltz P, Ma P, Chen E, Schlessinger D, Ko MS (2000). "Once genes densamente agrupados, seis de ellos nuevos, en 176 kb de ADN del complejo t de ratón". Genome Res . 10 (7): 916–23. doi :10.1101/gr.10.7.916. PMC 310918 . PMID  10899141. 
  23. ^ Sano Y, Shimada T, Nakashima H, Nicholson RH, Eliason JF, Kocarek TA, Ko MS (2001). "Expresión monoalélica aleatoria de tres genes agrupados dentro de 60 kb de ADN genómico del complejo t de ratón". Genome Res . 11 (11): 1833–41. doi :10.1101/gr.194301. PMC 311134 . PMID  11691847. 
  24. ^ Christodoulou A, Lederer CW, Surrey T, Vernos I, Santama N (2006). "La proteína motora KIFC5A interactúa con Nubp1 y Nubp2, y está implicada en la regulación de la duplicación del centrosoma". J Cell Sci . 119 (Pt 10): 2035–47. doi :10.1242/jcs.02922. PMID  16638812. S2CID  1004740.

Lectura adicional