Clase de enzimas
La NADH deshidrogenasa es una enzima que convierte el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD) de su forma reducida (NADH) a su forma oxidada (NAD + ). Los miembros de la familia de la NADH deshidrogenasa y sus análogos se nombran sistemáticamente utilizando el formato NADH:aceptor oxidorreductasa . [2] [3] [4] [5] La reacción química que catalizan estas enzimas se representa generalmente con la siguiente ecuación:
- NADH + H + + aceptor ⇌ NAD + + aceptor reducido
La NADH deshidrogenasa es una flavoproteína que contiene centros de hierro-azufre.
La NADH deshidrogenasa se utiliza en la cadena de transporte de electrones para la generación de ATP.
El término EC NADH deshidrogenasa (quinona) (EC 1.6.5.11) se define para las NADH deshidrogenasas que utilizan una quinona (excluida la ubiquinona) como aceptor. El término EC NADH deshidrogenasa (ubiquinona) (EC 7.1.1.2) se define para aquellas que tienen como aceptor a la ubiquinona.
Referencias
- ^ CE 1.6.99.3
- ^ Adachi K, Okuyama T (junio de 1972). "Estudio sobre la piridina nucleótido deshidrogenasa reducida de eritrocitos bovinos. I. Cristalización y propiedades de la piridina nucleótido deshidrogenasa reducida de eritrocitos bovinos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 268 (3): 629–37. doi :10.1016/0005-2744(72)90266-5. PMID 4402556.
- ^ Hatefi, Y.; Ragan, CI; Galante, YM (1985). "Las enzimas y los complejos enzimáticos del sistema de fosforilación oxidativa mitocondrial". En Martonosi, A. (ed.). Las enzimas de las membranas biológicas . Vol. 4 (2.ª ed.). Nueva York: Plenum Press. págs. 1–70.
- ^ Hochstein LI, Dalton BP (abril de 1973). "Estudios de una NADH deshidrogenasa halófila. I. Purificación y propiedades de la enzima". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 302 (2): 216–28. doi :10.1016/0005-2744(73)90150-2. PMID 4144655.
- ^ Kaniuga Z (agosto de 1963). "La transformación de la NADH deshidrogenasa mitocondrial en NADH: citocromo c oxidorreductasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Sección especializada en temas enzimológicos . 73 (4): 550–64. doi :10.1016/0926-6569(63)90175-5. PMID 14074130.
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