En enzimología , una NAD (P) H deshidrogenasa (quinona) ( EC 1.6.5.2) es una enzima que cataliza la reacción química.
- NAD(P)H + H + + una quinona NAD(P) + + una hidroquinona
![{\displaystyle \rightleftharpoons }](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7)
Los 4 sustratos de esta enzima son NADH , NADPH , H + y quinona , mientras que sus 3 productos son NAD + , NADP + e hidroquinona .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el NADH o el NADPH con una quinona o compuesto similar como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es NAD(P)H:quinona oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen menadiona reductasa , filoquinona reductasa , quinona reductasa , deshidrogenasa, nicotinamida adenina dinucleótido reducida (fosfato , quinona) , DT-diaforasa , flavoproteína NAD(P)H-quinona reductasa , menadiona oxidorreductasa , NAD(P)H deshidrogenasa , NAD(P)H menadiona reductasa , NAD(P)H-quinona deshidrogenasa , NAD(P )H-quinona oxidorreductasa , NAD(P)H: (aceptor de quinona)oxidorreductasa , NAD(P)H: menadiona oxidorreductasa , NADH-menadiona reductasa , naftoquinona reductasa , p-benzoquinona reductasa , NAD(P)H deshidrogenasa reducida , viológeno que acepta piridina nucleótido oxidorreductasa , vitamina K reductasa , diaforasa , nicotinamida-adenina dinucleótido (fosfato) deshidrogenasa reducida , vitamina K reductasa , NAD( P)H2 deshidrogenasa (quinona) , NQO1 , QR1 y NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidorreductasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de esteroides . Emplea un cofactor , FAD . Se sabe que al menos un compuesto, el dicumarol, inhibe esta enzima .
Estudios estructurales
A finales de 2007, sólo se había resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso del PDB 2F1O.
Referencias
- Di Prisco G, Casola L, Giuditta A (1967). "Purificación y propiedades de una nicotinamida-adenina dinucleótido (fosfato) deshidrogenasa reducida soluble del hepatopáncreas de Octopus vulgaris". Bioquímica. J. 105 (2): 455–60. doi :10.1042/bj1050455. PMC 1198331 . PMID 4171422.
- GIUDITTA A, STRECKER HJ (1961). "Purificación y algunas propiedades de la diaforasa cerebral". Biochim. Biofísica. Acta . 48 : 10–9. doi :10.1016/0006-3002(61)90509-1. PMID 13705804.
- MAERKI F, MARTIUS C (1960). "[Vitamina K reductasa, preparación y propiedades.]". Bioquímica. Z. 333 : 111–35. PMID 13765127.
- Misaka E, Nakanishi K. "Estudios sobre la menadiona reductasa de la levadura de panadería. I. Purificación, cristalización y algunas propiedades". J. Bioquímica. Tokio: 465–471.
- WOSILAIT WD (1960). "La reducción de la vitamina K1 mediante una enzima del hígado de perro". J. Biol. química . 235 (4): 1196–201. doi : 10.1016/S0021-9258(18)69504-3 . PMID 13846011.
- Sparla F, Tedeschi G, Trost P (1996). "NAD (P) H: (aceptor de quinona) oxidorreductasa de las hojas de tabaco es una flavoenzima que contiene mononucleótido de flavina". Fisiol vegetal . 112 (1): 249–258. doi : 10.1104/pp.112.1.249. PMC 157943 . PMID 12226388.
- Braun M, Bungert S, Friedrich T (1998). "Caracterización del fragmento de NADH deshidrogenasa sobreproducido de NADH: ubiquinona oxidorreductasa (complejo I) de Escherichia coli". Bioquímica . 37 (7): 1861–7. doi :10.1021/bi971176p. PMID 9485311.
- Jaiswal AK (2000). "Caracterización y purificación parcial de NAD (P) H microsomales: quinona oxidorreductasas". Arco. Bioquímica. Biofísica . 375 (1): 62–8. doi :10.1006/abbi.1999.1650. PMID 10683249.
- Li R, Bianchet MA, Talalay P, Amzel LM (1995). "La estructura tridimensional de NAD (P) H: quinona reductasa, una flavoproteína implicada en la quimioprotección y la quimioterapia del cáncer: mecanismo de reducción de dos electrones". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 92 (19): 8846–50. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.8846L. doi : 10.1073/pnas.92.19.8846 . PMC 41064 . PMID 7568029.