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Myron Bender

Myron Lee Bender (1924–1988) nació en San Luis , Misuri . Obtuvo su licenciatura (1944) y su doctorado. (1948) de la Universidad Purdue . Este último estuvo bajo la dirección de Henry B. Hass. Después de una investigación postdoctoral con Paul D. Barlett ( Universidad de Harvard ) y Frank H. Westheimer ( Universidad de Chicago ), pasó un año como miembro de la facultad en la Universidad de Connecticut . Posteriormente, fue profesor de Química en el Instituto de Tecnología de Illinois en 1951, y luego en la Universidad Northwestern en 1960. Trabajó principalmente en el estudio de los mecanismos de reacción y la bioquímica de la acción enzimática . Myron L. Bender demostró el mecanismo de catálisis en dos pasos para serina proteasas, catálisis nucleofílica en hidrólisis de ésteres y catálisis intramolecular en agua. También demostró que la ciclodextrina se puede utilizar para investigar la catálisis de reacciones orgánicas dentro del alcance de la química huésped-huésped . Finalmente, él y otros informaron sobre la síntesis de un compuesto orgánico como modelo de un intermedio de acilquimotripsina.

Durante su carrera, Myron L. Bender fue un miembro activo de la Sección de Chicago de la Sociedad Química Estadounidense . Fue elegido miembro del Merton College , de la Universidad de Oxford y de la Academia Nacional de Ciencias , esta última en 1968. Recibió un título honorífico de la Universidad Purdue en 1969. Recibió el premio Midwest de la American Chemical Society en 1972.

El profesor Bender se retiró de Northwestern en 1988. Tanto él como su esposa, Muriel S. Bender, murieron ese año.

Investigación

Trabajos de investigación

El trabajo inicial de Bender se centró en los mecanismos de reacciones químicas, [1] y aunque esto continuó a lo largo de su carrera, se interesó cada vez más en los mecanismos enzimáticos, [2] especialmente en el de la α- quimotripsina . [3] [4] [5] Posteriormente amplió su interés para abarcar otras enzimas, como la acetilcolinesterasa [6] y la carboxipeptidasa , [7] y otras. [8]

Bender fue pionero en el uso del acetato de p -nitrofenilo como sustrato modelo para estudiar la proteólisis, ya que resulta particularmente conveniente en experimentos espectroscópicos. [9] [10] Asimismo, utilizó el imidazol como catalizador modelo para arrojar luz sobre la acción de las enzimas. [11]

También estudió enzimas artificiales, comenzando con la subtilisina modificada en la que un residuo de serina fue reemplazado por cisteína (reemplazando un grupo éster por un tiol). [12] Polgar y Bender enfatizaron el hecho de que la enzima modificada era catalíticamente activa, mientras que Koshland y Neet, [13] quienes hicieron esencialmente la misma observación el mismo año, llegaron a la conclusión opuesta, que a pesar de reemplazar el grupo por uno en principio Más reactiva, la enzima modificada era menos eficaz como catalizador que la enzima no modificada. Posteriormente, Philipp y Bender realizaron un estudio detallado de las diferencias catalíticas entre la subtilisina nativa y la tiolsubtilisina. [14] Bender también estudió otras enzimas artificiales, [15] como las cicloamilosas, que no eran simplemente enzimas naturales modificadas.

Bender puede haber sido el primero en reconocer que la constante de especificidad ( , la relación entre la constante catalítica y la constante de Michaelis ) proporciona la mejor medida de la especificidad enzimática, [16] y en utilizar el término constante de especificidad , como lo recomendó más tarde la IUBMB. . [17] Philipp y Bender propusieron que esta constante de especificidad es la misma que la constante de velocidad de segundo orden para la unión enzima-sustrato [18] para los sustratos más activos.

Reseñas

Bender fue autor o coautor de varias revisiones, por ejemplo, resumiendo varios años de trabajo sobre la α-quimotripsina [19] y las enzimas proteolíticas en general. [20]

Libros

Los libros de Bender se referían principalmente a la catálisis, [21] especialmente a la catálisis por enzimas [22] y su química subyacente, [23] y también a la química de la ciclodextrina; [24]

Profesores distinguidos de verano de Bender

La serie de Conferencias Distinguidas de Verano sobre Química Orgánica de Myron L. Bender y Muriel S. Bender se estableció en 1989 y fue organizada por el Departamento de Química de la Universidad Northwestern. Los científicos que han dado estas conferencias incluyen a Julius Rebek (1990), JoAnne Stubbe (1992), Peter B. Dervan (1993), Marye Anne Fox (1994), Richard Lerner (1995), Eric Jacobsen (1997), Larry E. Overman (1998), Ronald Breslow (1999), Jean Fréchet (2000), Dale Boger (2001), | Barbara Imperiali (2003), François Diederich (2004), Christopher T. Walsh (2008), Stephen L. Buchwald (2009), Paul Wender (2010) y Kendall Houk (2011).

Ver también

Referencias

  1. ^ Bender, Myron L. (1951). "El intercambio de oxígeno como prueba de la existencia de un intermedio en la hidrólisis de ésteres". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 73 (4): 1626-1629. doi :10.1021/ja01148a063.
  2. ^ Bender, Myron L.; Turnquest, Byron W. (1957). "Catálisis básica general de la hidrólisis de ésteres y su relación con la hidrólisis enzimática1". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 79 (7): 1656–1662. doi :10.1021/ja01564a035.
  3. ^ Bender, Myron L.; Kemp, Kenneth C. (1957). "La cinética del intercambio de oxígeno de ácidos carboxílicos1 catalizado por α-quimotripsina". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 79 : 116-120. doi :10.1021/ja01558a030.
  4. ^ Bender, Myron L.; Glasson, William A. (1960). "La cinética de la hidrólisis y metanólisis catalizada por α-quimotripsina del éster metílico de acetil-L-fenilalanina. Evidencia de la unión específica de agua en la superficie de la enzima1". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 82 (13): 3336–3342. doi :10.1021/ja01498a027.
  5. ^ Bender, Myron L.; Zerner, Burt (1961). "La formación del intermedio acil-enzima, trans -cinamoil-α-quimotripsina, en la hidrólisis de ésteres de ácido transcinámico no lábiles1". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 83 (10): 2391–2392. doi :10.1021/ja01471a040.
  6. ^ Bender, Myron L.; Se agacha, James K. (1965). "Titulación de los sitios activos de la acetilcolinesterasa". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 87 (7): 1622-1623. doi :10.1021/ja01085a045. PMID  14302679.
  7. ^ Doblador, ML; Whitaker, JR; Menger, F. (1965). "El efecto de la acetilación enzimática sobre la cinética de la hidrólisis catalizada por carboxipeptidasa A del ácido hippuril-L-feniláctico". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 53 (4): 711–716. doi : 10.1073/pnas.53.4.711 . PMC 221055 . PMID  14324526. 
  8. ^ Bender, Myron L.; Begué-Cantón, María Luisa Begué; Blakeley, Robert L.; Brubacher, Lewis J.; Feder, José; Gunter, Claude R.; Kézdy, Ferenc J.; Killheffer, John V.; Marshall, Thomas H.; Molinero, Charles G.; Roeske, Roger W.; Se agacha, James K. (1966). "La determinación de la concentración de soluciones de enzimas hidrolíticas: α-quimotripsina, tripsina, papaína, elastasa, subtilisina y acetilcolinesterasa". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 88 (24): 5890–5913. doi :10.1021/ja00976a034. PMID  5980876.
  9. ^ Bender, Myron L.; Turnquest, Byron W. (1957). "La hidrólisis catalizada por imidazol del acetato de p-nitrofenilo1". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 79 (7): 1652-1655. doi :10.1021/ja01564a034.
  10. ^ Kezdy, Ferenc J.; Bender, Myron L. (1962). "La cinética de la hidrólisis catalizada por α-quimotripsina del acetato de p-nitrofenilo". Bioquímica . 1 (6): 1097–1106. doi :10.1021/bi00912a021. PMID  14032227.
  11. ^ Westheimer, FH; Bender, Myron L. (1962). "Catálisis con imidazol de la hidrólisis de δ-tiovalerolactona". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 84 (24): 4908–4909. doi :10.1021/ja00883a055.
  12. ^ Polgar, Lászlo; Bender, Myron L. (1966). "Una nueva enzima que contiene un sitio activo formado sintéticamente. Tiol-Subtilisina1". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 88 (13): 3153–3154. doi :10.1021/ja00965a060.
  13. ^ Neet, KE; Koshland, DE (1966). "La conversión de serina en el sitio activo de subtilisina en cisteína: una" mutación química"". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 56 (5): 1606-1611. Código bibliográfico : 1966PNAS...56.1606N. doi : 10.1073/pnas.56.5.1606 . PMC 220044 . PMID  5230319. 
  14. ^ Felipe, Manfredo; Bender, ML (1983). "Cinética de subtilisina y tiolsubtilisina". Bioquímica Molecular y Celular . 51 (1): 5–32. doi :10.1007/BF00215583. PMID  6343835. S2CID  24136200.
  15. ^ Vander Jagt, David L.; Killian, Federico L.; Bender, ML (1970). "Cicloamilosas como modelos enzimáticos. Efectos de la formación de complejos de inclusión sobre la participación intramolecular". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 92 (4): 1016-1022. doi :10.1021/ja00707a046. PMID  5451006.
  16. ^ Brot, Federico E.; Bender, Myron L. (1969). "Uso de la constante de especificidad de α-quimotripsina". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 91 (25): 7187–7191. doi :10.1021/ja01053a050.
  17. ^ Cornish-Bowden, A. (2014). "Recomendaciones actuales de la IUBMB sobre nomenclatura y cinética de enzimas". Perspectivas de la ciencia . 1 (1–6): 74–87. Código Bib : 2014PerSc...1...74C. doi : 10.1016/j.pisc.2014.02.006 .
  18. ^ Felipe, Manfredo; Bender, Myron L. (1973). "¿La unión es el paso limitante de la velocidad de acilación de alfa-quimotripsina por sustratos específicos?". Naturaleza Nueva Biología . 241 (106): 44. doi : 10.1038/newbio241044a0 . PMID  4512333.
  19. ^ Bender, Myron L.; Kezdy, Ferenc J. (1964). "El estado actual del mecanismo de α-quimotripsina". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 86 (18): 3704–3714. doi :10.1021/ja01072a020.
  20. ^ Doblador, ML; Kezdy, FJ (1965). "Mecanismo de acción de las enzimas proteolíticas". Revista Anual de Bioquímica . 34 : 49–76. doi :10.1146/annurev.bi.34.070165.000405. PMID  14321178.
  21. ^ Bender, Myron L. (1971). Mecanismos de Catálisis Homogénea de Protones a Proteínas . Wiley-Interscience. ISBN 978-0471065005.
  22. ^ Doblador, ML; Brubacher, Lewis J. (1973). Catálisis y Acción Enzimática . McGraw-Hill. ISBN 978-0070044500.
  23. ^ Bender, Myron L.; doblador, Mike; Bergeron, Raymond J.; Komiyama, Makoto (1984). La química bioorgánica de la catálisis enzimática . Wiley. ISBN 978-0471059912.
  24. ^ Bender, Myron L; Kobiyama, M. (1978). Química de la ciclodextrina . Berlín: Springer-Verlag. ISBN 978-3540085775.

enlaces externos