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Microcompartimento bacteriano

La estructura de la cubierta del microcompartimento bacteriano. La primera estructura de una cubierta de BMC, determinada por cristalografía de rayos X y microscopía crioelectrónica, [1] contiene representantes de cada uno de los tipos de proteínas de la cubierta: BMC-P, BMC-H y BMC-T, en ambos sus trímeros ( arriba a la derecha) y dímero de trímero (abajo a la derecha), formas. [Imagen: Todd Yeates]

Los microcompartimentos bacterianos ( BMC , por sus siglas en inglés ) son estructuras similares a orgánulos que se encuentran en las bacterias . Consisten en una cubierta proteica que encierra enzimas y otras proteínas . Los BMC suelen tener entre 40 y 200 nanómetros de diámetro y están hechos enteramente de proteínas. [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [ 9] [10] [11] [12] [13] La cáscara funciona como una membrana, ya que es selectivamente permeable. [4] [6] [8] [14] [15] Otros compartimentos basados ​​en proteínas que se encuentran en bacterias y arqueas incluyen nanocompartimentos de encapsulina [16] y vesículas de gas . [17]

Descubrimiento

Las primeras BMC se observaron en la década de 1950 en micrografías electrónicas de cianobacterias , [18] y más tarde se denominaron carboxisomas después de que se estableciera su papel en la fijación de carbono. [19] Hasta la década de 1990, se pensaba que los carboxisomas eran una rareza confinada a ciertas bacterias autótrofas . Pero luego se identificaron genes que codifican proteínas homólogas a las de la cubierta del carboxisoma en los operones pdu ( utilización de propanodiol ) [20] y eut ( utilización de etanolamina ) [21] . Posteriormente, las micrografías electrónicas de transmisión de células de Salmonella cultivadas en propanodiol [22] o etanolamina [23] mostraron la presencia de cuerpos poliédricos similares a los carboxisomas. El término metabolosoma se utiliza para referirse a estos BMC catabólicos (en contraste con el carboxisoma autótrofo).

Aunque los BMC que utilizan carboxisoma, propanodiol (PDU) y etanolamina (EUT) encapsulan diferentes enzimas y, por lo tanto, tienen diferentes funciones, los genes que codifican las proteínas de la cubierta son muy similares. La mayoría de los genes (que codifican las proteínas de la cubierta y las enzimas encapsuladas) de los BMC caracterizados experimentalmente están ubicados cerca unos de otros en distintos loci genéticos u operones. Actualmente hay más de 20.000 genomas bacterianos secuenciados y se pueden utilizar métodos bioinformáticos para encontrar todos los genes de la capa de BMC y observar qué otros genes hay en las proximidades, lo que produce una lista de BMC potenciales. [2] [24] [25] En 2014, una encuesta exhaustiva identificó 23 loci diferentes que codifican hasta 10 BMC funcionalmente distintas en 23 filos bacterianos . [25] En 2021, en un análisis de más de 40.000 secuencias de proteínas de la cáscara, se demostró que al menos 45 filos tienen miembros que codifican BMC, [2] y el número de tipos y subtipos funcionales ha aumentado a 68. [ 2] El papel de las BMC en el microbioma humano también está quedando claro. [26]

Conchas

Familias de proteínas que forman la cáscara.

La cubierta del BMC parece icosaédrica [27] o cuasi-icosaédrica, y está formada por subunidades proteicas (pseudo) hexaméricas y pentaméricas . [28]   Se han determinado las estructuras de cáscaras intactas para tres funcionalmente distintos: tipos de BMC, carboxisomas, [29] los orgánulos GRM2 implicados en el catabolismo de la colina [30] y un metabolosoma de función desconocida. En conjunto, estas estructuras demostraron que los principios básicos del ensamblaje de la carcasa se conservan universalmente en BMC funcionalmente distintas. [31] [28]

La familia de proteínas de cáscara BMC

Los componentes principales de la cubierta de BMC son proteínas que contienen dominio(s) Pfam00936. Estas proteínas forman oligómeros que tienen forma hexagonal y forman las facetas de la cáscara.

Proteínas de dominio único (BMC-H)

Las proteínas BMC-H, que contienen una única copia del dominio Pfam00936, son el componente más abundante de las facetas de la cáscara. [28] Se han determinado las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas, lo que demuestra que se ensamblan en hexámeros cíclicos, generalmente con un pequeño poro en el centro. [4] Se propone que esta apertura esté involucrada en el transporte selectivo de los pequeños metabolitos a través de la cáscara. La mayoría de las BMC contienen múltiples tipos distintos de proteínas BMC-H (parálogos) que se unen para formar las facetas, lo que probablemente refleja la variedad de metabolitos que deben entrar y salir de la capa. [28]

Proteínas de dominio tándem (BMC-T)

Un subconjunto de proteínas de cubierta está compuesto por copias en tándem (fusionadas) del dominio Pfam00936 (proteínas BMC-T); este evento evolutivo se ha recreado en el laboratorio mediante la construcción de una proteína BMC-T sintética. [32] Las proteínas BMC-T estructuralmente caracterizadas forman trímeros que tienen forma pseudohexamérica. [33] [34] [35] Algunas estructuras cristalinas de BMC-T muestran que los trímeros pueden apilarse cara a cara. En tales estructuras, un poro de un trímero tiene una conformación "abierta", mientras que el otro está cerrado, lo que sugiere que puede haber un mecanismo similar a una esclusa de aire que modula la permeabilidad de algunas capas de BMC. [33] [36] Esta compuerta parece estar coordinada a lo largo de la superficie del caparazón. [31] Otro subconjunto de proteínas BMC-T contiene un grupo [4Fe-4S] y puede estar involucrado en el transporte de electrones a través de la capa de BMC. [37] [38] [39] [40] [41] También se han diseñado centros metálicos en proteínas BMC-T para conducir electrones. [42] [43]

La familia EutN/CcmL (BMC-P)

Se necesitan doce unidades pentagonales para cubrir los vértices de una capa icosaédrica. Se han resuelto las estructuras cristalinas de proteínas de la familia EutN/CcmL (Pfam03319) que normalmente forman pentámeros (BMC-P). [44] [45] [46] La importancia de las proteínas BMC-P en la formación de la cubierta parece variar entre las diferentes BMC. Se demostró que son necesarios para la formación de la cubierta de la PDU BMC, ya que los mutantes en los que se ha eliminado el gen de la proteína BMC-P no pueden formar cubierta, [47] pero no para el alfa-carboxisoma: sin BMC-P proteínas, los carboxisomas aún se ensamblarán y muchos se alargarán; [48] ​​estos carboxisomas mutantes parecen tener "fugas". [49]

Evolución de las BMC y relación con las cápsides virales.

Si bien la cubierta de BMC es arquitectónicamente similar a muchas cápsides virales, no se ha encontrado que las proteínas de la cubierta tengan ninguna homología estructural o de secuencia con las proteínas de la cápside. En cambio, las comparaciones estructurales y de secuencia sugieren que tanto BMC-H (y BMC-T) como BMC-P, muy probablemente, han evolucionado a partir de proteínas celulares auténticas, a saber, la proteína de señalización PII y la proteína que contiene el dominio OB-fold, respectivamente. [50]

Permeabilidad de la cáscara

Está bien establecido que las enzimas están empaquetadas dentro de la cubierta del BMC y que debe ocurrir cierto grado de secuestro de metabolitos y cofactores. [6] Sin embargo, también se debe permitir que otros metabolitos y cofactores crucen la capa para que las BMC funcionen. Por ejemplo, en los carboxosomas, la ribulosa-1,5-bifosfato, el bicarbonato y el fosfoglicerato deben cruzar la capa, mientras que la difusión de dióxido de carbono y oxígeno es aparentemente limitada. [51] [52] De manera similar, para el PDU BMC, la cubierta debe ser permeable al propanodiol, propanol, propionilfosfato y potencialmente también a la vitamina B12, pero está claro que el propionaldehído se secuestra de alguna manera para prevenir el daño celular. [53] Existe cierta evidencia de que el ATP también debe atravesar algunas capas de BMC. [6]

Se ha propuesto que el poro central formado en las tejas proteicas hexagonales de la cáscara son los conductos a través de los cuales los metabolitos se difunden hacia la cáscara. [4] [54] Por ejemplo, los poros en la capa de carboxisoma tienen una carga positiva general, que se ha propuesto para atraer sustratos cargados negativamente, como el bicarbonato. [4] [6] [15] [54] En el microcompartimento de PDU, los experimentos de mutagénesis han demostrado que el poro de la proteína de la cubierta de PduA es la ruta de entrada del sustrato de propanodiol. [55] Para metabolitos más grandes, es evidente un mecanismo de activación en algunas proteínas BMC-T. [33] [36] [56] En el microcompartimento EUT, la activación del poro grande en la proteína de la cubierta de EutL está regulada por la presencia del principal sustrato metabólico, la etanolamina. [57]

La presencia de agrupaciones de hierro y azufre en algunas proteínas de la capa, presumiblemente en el poro central, ha llevado a sugerir que pueden servir como un conducto a través del cual los electrones pueden ser transportados a través de la capa. [37] [40] [41]

Tipos

Estudios exhaustivos de datos de secuencia del genoma microbiano indicaron más de 60 funciones metabólicas diferentes encapsuladas por cubiertas de BMC. [25] [2] La mayoría participan en la fijación de carbono (carboxisomas) o en la oxidación de aldehídos (metabolosomas). [25] Un servidor web, BMC Caller, permite la identificación del tipo de BMC basándose en las secuencias de proteínas de los componentes del locus de BMC. Llamador BMC

Esquema de funciones generalizado para BMC caracterizados experimentalmente. (A) Carboxisoma. (B) Metabolosoma. Las reacciones en gris son reacciones periféricas a la química central de BMC. Los oligómeros de la proteína de cubierta de BMC se representan a la izquierda: azul, BMC-H; cian, BMC-T; amarillo, BMC-P. 3-PGA, 3-fosfoglicerato y RuBP, ribulosa 1,5-bifosfato. [25]

Carboxisomas: fijación de carbono.

Micrografías electrónicas que muestran alfa-carboxisomas de la bacteria quimioautótrofa Halothiobacillus neapolitanus : (A) dispuestos dentro de la célula y (B) intactos tras el aislamiento. Las barras de escala indican 100 nm. [54]

Los carboxisomas encapsulan la ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa/oxigenasa (RuBisCO) y la anhidrasa carbónica en bacterias fijadoras de CO 2 como parte de un mecanismo de concentración de CO 2 . [58] El bicarbonato se bombea al citosol y se difunde hacia el carboxisoma, donde la anhidrasa carbónica lo convierte en dióxido de carbono, el sustrato de RuBisCO. Se cree que la capa de carboxisoma es sólo escasamente permeable al dióxido de carbono, lo que da como resultado un aumento efectivo de la concentración de dióxido de carbono alrededor de RuBisCO, mejorando así la fijación de CO 2 . [52] [59] Los mutantes que carecen de genes que codifiquen la capa de carboxisoma muestran un fenotipo que requiere un alto nivel de CO 2 debido a la pérdida de la concentración de dióxido de carbono, lo que resulta en una mayor fijación de oxígeno por parte de RuBisCO. También se ha propuesto que las conchas restringen la difusión de oxígeno, [15] [52] previniendo así la reacción de la oxigenasa y reduciendo el desperdicio de fotorrespiración. [51]

Micrografía electrónica de la célula Synechococcus elongatus PCC 7942 que muestra los carboxisomas como estructuras poliédricas oscuras. La barra de escala indica 500 nm.

Metabolosomas: oxidación de aldehídos.

Además de los carboxisomas anabólicos, se han caracterizado varios BMC catabólicos que participan en el metabolismo heterótrofo a través de aldehídos de cadena corta; se denominan colectivamente metabolosomas. [6] [23] [12]

En 2014 se propuso que, a pesar de su diversidad funcional, la mayoría de los metabolosomas comparten una química encapsulada común impulsada por tres enzimas centrales: aldehído deshidrogenasa, alcohol deshidrogenasa y fosfotransacilasa. [6] [25] [60] [61] Debido a que los aldehídos pueden ser tóxicos para las células [53] y/o volátiles, [62] se cree que están secuestrados dentro del metabolosoma. El aldehído se fija inicialmente a la coenzima A mediante una aldehído deshidrogenasa dependiente de NAD+, pero estos dos cofactores deben reciclarse, ya que aparentemente no pueden cruzar la capa. [63] [64] Estas reacciones de reciclaje son catalizadas por una alcohol deshidrogenasa (NAD+), [63] y una fosfotransacetilasa (coenzima A), [64] dando como resultado un compuesto acilo fosforilado que puede ser fácilmente una fuente de fosforilación a nivel de sustrato. o entrar en el metabolismo central, dependiendo de si el organismo está creciendo de forma aeróbica o anaeróbica. [53] Parece que la mayoría, si no todos, los metabolosomas utilizan estas enzimas centrales. Los metabolosomas también encapsulan otra enzima que es específica del sustrato inicial del BMC, que genera el aldehído; esta es la enzima característica definida del BMC. [6] [25]

BMC para PDU

Micrografía electrónica de células de Escherichia coli que expresan los genes PDU BMC (izquierda) y PDU BMC purificadas de la misma cepa (derecha).

Algunas bacterias pueden utilizar 1,2-propanodiol como fuente de carbono. Utilizan un BMC para encapsular varias enzimas utilizadas en esta vía (Sampson y Bobik, 2008). El PDU BMC normalmente está codificado por un locus de 21 genes. Estos genes son suficientes para el ensamblaje del BMC ya que pueden trasplantarse de un tipo de bacteria a otro, dando como resultado un metabolosoma funcional en el receptor. [39] Este es un ejemplo de bioingeniería que también proporciona evidencia en apoyo de la hipótesis del operón egoísta. [65] El 1,2-propanodiol se deshidrata a propionaldehído por la propanodiol deshidratasa, que requiere vitamina B12 como cofactor. [66] El propionaldehído causa mutaciones en el ADN y, como resultado, es tóxico para las células, lo que posiblemente explica por qué este compuesto está secuestrado dentro de una BMC. [53] Los productos finales de la PDU BMC son propanol y propionil-fosfato, que luego se desfosforilan a propionato, generando un ATP. Se pueden utilizar propanol y propionato como sustratos para el crecimiento. [53]

BMC EUT

Las BMC de utilización de etanolamina (EUT) están codificadas en muchos tipos diversos de bacterias. [25] La etanolamina se escinde en amoníaco y acetaldehído mediante la acción de la etanolamina-amoníaco liasa, que también requiere vitamina B12 como cofactor. [67] El acetaldehído es bastante volátil y se ha observado que los mutantes deficientes en la capa de BMC tienen un defecto de crecimiento y liberan cantidades excesivas de acetaldehído. [62] Se ha propuesto que el secuestro de acetaldehído en el metabolosoma previene su pérdida por volatilidad. [62] Los productos finales del EUT BMC son etanol y acetilfosfato. Es probable que el etanol sea una fuente de carbono perdida, pero el acetilfosfato puede generar ATP o reciclarse a acetil-CoA y entrar en el ciclo del TCA o en varias vías biosintéticas. [23]

BMC PDU/EUT bifuncionales

Algunas bacterias, especialmente las del género Listeria , codifican un solo locus en el que están presentes genes tanto para PDU como para EUT BMC. [25] Aún no está claro si se trata realmente de una BMC quimérica con una mezcla de ambos conjuntos de proteínas, o si se forman dos BMC separadas.

BMC que contienen enzima radical glicilo (GRM)

Se han identificado varios loci BMC diferentes que contienen enzimas radicales glicilo, [24] [25] [68] [69] que obtienen el radical catalítico a partir de la escisión de S-adenosilmetionina. [70] Se ha demostrado que un locus GRM en Clostridium phytofermentans está involucrado en la fermentación de fucosa y ramnosa, que inicialmente se degradan a 1,2-propanodiol en condiciones anaeróbicas. Se propone que la enzima radical glicilo deshidrata el propanodiol a propionaldehído, que luego se procesa de manera idéntica a la PDU BMC canónica. [71]

Planctomicetos y BMC de Verrucomicrobia (PVM)

Distintos linajes de Planctomycetes y Verrucomicrobia codifican un locus BMC. Se ha demostrado que el locus de Planctomyces limnophilus está implicado en la degradación aeróbica de fucosa y ramnosa. Se cree que una aldolasa genera lactaldehído, que luego se procesa a través del BMC, dando como resultado 1,2-propanodiol y lactil-fosfato. [60]

BMC de Rhodococcus y Mycobacterium (RMM)

Se han observado dos tipos de loci BMC en miembros de los géneros Rhodococcus y Mycobacterium , aunque no se ha establecido su función real. [25] Sin embargo, basándose en la función caracterizada de uno de los genes presentes en el locus y las funciones previstas de los otros genes, se propuso que estos loci podrían estar involucrados en la degradación del amino-2-propanol. El aldehído generado en esta vía prevista sería el compuesto extremadamente tóxico metilglioxal; su secuestro dentro del BMC podría proteger la célula. [25]

BMC de función desconocida (BUF)

Un tipo de locus BMC no contiene RuBisCO ni ninguna de las enzimas metabolosomales centrales, y se ha propuesto para facilitar una tercera categoría de transformaciones bioquímicas (es decir, ni fijación de carbono ni oxidación de aldehídos). [25] La presencia de genes que se predice que codifican amidohidrolasas y desaminasas podría indicar que este BMC está involucrado en el metabolismo de compuestos nitrogenados. [25]

Asamblea

carboxisomas

Se ha identificado la vía de ensamblaje de los betacarboxisomas y comienza con la proteína CcmM que nuclea RuBisCO. [72] CcmM tiene dos dominios: un dominio de anhidrasa gamma-carbónica N-terminal seguido de un dominio que consta de tres a cinco repeticiones de secuencias similares a subunidades pequeñas de RuBisCO. [73] El dominio C-terminal agrega RuBisCO, probablemente sustituyendo las subunidades pequeñas reales de RuBisCO en la holoenzima L8-S8, entrecruzando efectivamente el RuBisCO en la célula en un agregado grande, denominado procarboxisoma. [72] El dominio N-terminal de CcmM interactúa físicamente con el dominio N-terminal de la proteína CcmN, que, a su vez, recluta las subunidades de la proteína de la cubierta hexagonal a través de un péptido de encapsulación en su extremo C-terminal. [74] Los carboxisomas luego se alinean espacialmente en la célula cianobacteriana mediante la interacción con el citoesqueleto bacteriano, asegurando su distribución equitativa en las células hijas. [75]

El ensamblaje de los alfa-carboxisomas puede ser diferente al de los beta-carboxisomas, [76] ya que no tienen proteínas homólogas a CcmN o CcmM ni péptidos de encapsulación. Se han observado carboxisomas vacíos en micrografías electrónicas. [77] Algunas micrografías indican que su ensamblaje se produce como una coalescencia simultánea de enzimas y proteínas de la cubierta, a diferencia de la forma aparentemente gradual observada en los beta-carboxisomas. Se ha demostrado que la formación de alfa-carboxisomas simples en sistemas heterólogos requiere solo subunidades grandes y pequeñas de Rubisco, la proteína de anclaje interna CsoS2 y la proteína principal de la cubierta CsoS1A. [78]

El análisis filogenético de las proteínas de la cubierta de ambos tipos de carboxisomas indica que evolucionaron de forma independiente, cada uno de ellos a partir de ancestros metabolosomas. [28]

Metabolosomas

El ensamblaje del metabolosoma probablemente sea similar al del betacarboxisoma, [6] [72] mediante una agregación inicial de las proteínas que se van a encapsular. Las proteínas centrales de muchos metabolosomas se agregan cuando se expresan solas. [79] [80] [81] [82] Además, muchas proteínas encapsuladas contienen extensiones terminales que son sorprendentemente similares al péptido C-terminal de CcmN que recluta proteínas de la cubierta. [74] [83] Estos péptidos de encapsulación son cortos (alrededor de 18 residuos) y se prevé que formen hélices alfa anfipáticas. [74] Se ha demostrado que algunas de estas hélices median la encapsulación de enzimas nativas en BMC, así como proteínas heterólogas (como GFP). [74] [84] [85] [86] [87]

Regulación (genética)

Con la excepción de los carboxisomas de cianobacterias, en todos los casos probados, las BMC están codificadas en operones que se expresan sólo en presencia de su sustrato. Los loci genéticos para la mayoría de los tipos de BMC funcionalmente distintos codifican proteínas reguladoras que pueden proporcionar información sobre la función de BMC. [88]

Las BMC de PDU en Salmonella enterica son inducidas por la presencia de propanodiol o glicerol en condiciones anaeróbicas, y solo propanodiol en condiciones aeróbicas. [89] Esta inducción está mediada por las proteínas reguladoras globales Crp y ArcA (que detectan el AMP cíclico y las condiciones anaeróbicas respectivamente), [90] y la proteína reguladora PocR, que es el activador transcripcional tanto para los loci pdu como para los cob (el operón necesaria para la síntesis de vitamina B12, un cofactor necesario para la propanodiol deshidratasa). [89]

Las BMC EUT en Salmonella enterica se inducen a través de la proteína reguladora EutR por la presencia simultánea de etanolamina y vitamina B12, lo que puede ocurrir en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. Salmonella enterica sólo puede producir vitamina B12 endógena en condiciones anaeróbicas, aunque puede importar cianobalamina y convertirla en vitamina B12 en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. [91]

Las BMC de PVM en Planctomyces limnophilus son inducidas por la presencia de fucosa o ramnosa en condiciones aeróbicas, pero no por glucosa. [60] Se obtuvieron resultados similares para el GRM BMC de Clostridium phytofermentans , para el cual ambos azúcares inducen los genes que codifican el BMC así como los que codifican las enzimas disimilatorias fucosa y ramnosa. [71]

Además de los sistemas regulatorios caracterizados, los estudios bioinformáticos han indicado que existen potencialmente muchos otros mecanismos regulatorios, incluso dentro de un tipo funcional de BMC (por ejemplo, PDU), incluidos sistemas regulatorios de dos componentes. [25]

Relevancia para la salud mundial y humana

Los carboxisomas están presentes en todas las cianobacterias y en muchas otras bacterias foto y quimioautótrofas. Las cianobacterias son impulsoras importantes a nivel mundial de la fijación de carbono y, dado que requieren carboxisomas para hacerlo en las condiciones atmosféricas actuales, el carboxisoma es un componente importante de la fijación global de dióxido de carbono.

Varios tipos de BMC han sido implicados en la virulencia de patógenos, como Salmonella enterica y Listeria monocytogenes . Los genes BMC tienden a estar regulados positivamente en condiciones de virulencia, y su mutación conduce a un defecto de virulencia a juzgar por experimentos de competencia. [92] [93] [94] [95] [96]

Aplicaciones biotecnológicas

Varias características de las BMC las hacen atractivas para aplicaciones biotecnológicas. Debido a que los carboxisomas aumentan la eficiencia de la fijación de carbono, se han realizado muchos esfuerzos de investigación para introducir carboxisomas y transportadores de bicarbonato necesarios en los cloroplastos de las plantas para diseñar un mecanismo cloroplástico de concentración de CO 2 [97] [98] con cierto éxito. [78] Los carboxisomas también proporcionan un ejemplo de cómo el conocimiento de una vía de ensamblaje de BMC permite la simplificación y reducción del número de productos genéticos necesarios para la construcción de orgánulos. [99] Esta es una consideración especialmente importante para introducir la compartimentación en organismos difíciles de diseñar como las plantas [99] [100] en biología sintética vegetal. [100] [101] [99] De manera más general, debido a que las proteínas de la cubierta de BMC se autoensamblan, se pueden formar cubiertas vacías, [47] [102] lo que genera esfuerzos para diseñarlas para que contengan carga personalizada. El descubrimiento del péptido de encapsulación en los extremos de algunas proteínas asociadas a BMC [74] [84] proporciona un medio para comenzar a diseñar BMC personalizados fusionando proteínas extrañas a este péptido y coexpresándolo con proteínas de cubierta. Por ejemplo, añadiendo este péptido a la piruvato descarboxilasa y a la alcohol deshidrogenasa, los investigadores han diseñado un biorreactor de etanol. [103] Las estrategias para encapsular proteínas en cubiertas sintéticas utilizando varios dominios adaptadores [104] y fusiones a los extremos de proteínas de cubierta [105] también han tenido éxito. Finalmente, los poros presentes en las proteínas de la cáscara controlan la permeabilidad de la cáscara: estos pueden ser un objetivo para la bioingeniería, ya que pueden modificarse para permitir el cruce de sustratos y productos seleccionados. [106] La ingeniería de la permeabilidad incluso se ha extendido más allá de los metabolitos; Los poros de las proteínas de la cubierta se han modificado para conducir electrones. [42] [43]

Además del potencial para compartimentar el metabolismo en bioingeniería, [107] las BMC sintéticas tienen muchas aplicaciones potenciales como nanoterapéuticas. [108]   Avances técnicos adicionales, como la capacidad de construir conchas in vitro [109] , están permitiendo rápidamente el desarrollo de BMC en biotecnología.

Ver también

Referencias

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