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VEGFR1

El receptor 1 del factor de crecimiento endotelial vascular es una proteína que en humanos está codificada por el gen FLT1 . [5]

Función

FLT1 es un miembro de la familia de genes del receptor VEGF . Codifica un receptor tirosina quinasa que es activado por VEGF-A , VEGF-B y el factor de crecimiento placentario . La estructura de secuencia del gen FLT1 se parece a la del gen FMS (ahora CSF1R ); por tanto, Yoshida et al. (1987) propusieron el nombre FLT como acrónimo de tirosina quinasa similar a FMS. [6]

También se ha descubierto recientemente que la ablación de VEGFR1 por medios químicos y genéticos aumenta la conversión del tejido adiposo blanco en tejido adiposo marrón, así como aumenta la angiogénesis del tejido adiposo marrón en ratones. [7]

Se ha descubierto que la variación genética funcional en FLT1 (rs9582036) afecta la supervivencia del cáncer de pulmón de células no pequeñas . [8]

Interacciones

Se ha demostrado que FLT1 interactúa con PLCG1 [9] y el factor de crecimiento endotelial vascular B (VEGF-B). [10] [11]

Ver también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000102755 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000029648 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Shibuya M, Yamaguchi S, Yamane A, Ikeda T, Tojo A, Matsushime H, Sato M (abril de 1990). "Secuencia de nucleótidos y expresión de un nuevo gen de tirosina quinasa de tipo receptor humano (flt) estrechamente relacionado con la familia fms". Oncogén . 5 (4): 519–24. PMID  2158038.
  6. ^ "Receptor tirosina quinasa 1 relacionado con FLT1 fms [Homo sapiens (humano)]". Centro Nacional de Información Biotecnológica .
  7. ^ Seki T, Hosaka K, Fischer C, Lim S, Andersson P, Abe M, Iwamoto H, Gao Y, Wang X, Fong GH, Cao Y (febrero de 2018). "La ablación del VEGFR1 endotelial mejora la disfunción metabólica al inducir el oscurecimiento del tejido adiposo". La Revista de Medicina Experimental . 215 (2): 611–626. doi :10.1084/jem.20171012. PMC 5789413 . PMID  29305395. 
  8. ^ Glubb DM, Paré-Brunet L, Jantus-Lewintre E, Jiang C, Crona D, Etheridge AS, Mirza O, Zhang W, Seiser EL, Rzyman W, Jassem J, Auman T, Hirsch FR, Owzar K, Camps C, Dziadziuszko R, Innocenti F (julio de 2015). "La variación genética funcional de FLT1 es un factor pronóstico de recurrencia en el cáncer de pulmón de células no pequeñas en estadio I-III". Revista de Oncología Torácica . 10 (7): 1067–75. doi :10.1097/JTO.0000000000000549. PMC 4494119 . PMID  26134224. 
  9. ^ Cunningham SA, Arrate MP, Brock TA, Waxham MN (noviembre de 1997). "Interacciones de FLT-1 y KDR con fosfolipasa C gamma: identificación de los sitios de unión de fosfotirosina". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 240 (3): 635–9. doi :10.1006/bbrc.1997.7719. PMID  9398617.
  10. ^ Olofsson B, Korpelainen E, Pepper MS, Mandriota SJ, Aase K, Kumar V, Gunji Y, Jeltsch MM, Shibuya M, Alitalo K, Eriksson U (septiembre de 1998). "El factor de crecimiento endotelial vascular B (VEGF-B) se une al receptor 1 de VEGF y regula la actividad del activador del plasminógeno en las células endoteliales". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (20): 11709–14. doi : 10.1073/pnas.95.20.11709 . PMC 21705 . PMID  9751730. 
  11. ^ Makinen T, Olofsson B, Karpanen T, Hellman U, Soker S, Klagsbrun M, Eriksson U, Alitalo K (julio de 1999). "Unión diferencial del empalme del factor de crecimiento endotelial vascular B y las isoformas proteolíticas a la neuropilina-1". La Revista de Química Biológica . 274 (30): 21217–22. doi : 10.1074/jbc.274.30.21217 . PMID  10409677.

Otras lecturas