Un inhibidor de tripsina (TI) es una proteína y un tipo de inhibidor de la serina proteasa ( serpina ) que reduce la actividad biológica de la tripsina al controlar la activación y las reacciones catalíticas de las proteínas. [1] La tripsina es una enzima involucrada en la descomposición de muchas proteínas diferentes , principalmente como parte de la digestión en humanos y otros animales como monogástricos y rumiantes jóvenes . Las serpinas, incluidos los inhibidores de tripsina, son inhibidores irreversibles y similares a sustratos suicidas . [2] [3]
Altera de forma destructiva la tripsina, dejándola inutilizable para unirse a las proteínas en el proceso de digestión. [4] Como resultado, los inhibidores de proteasa que interfieren con la actividad digestiva tienen un efecto antinutricional . Por lo tanto, los inhibidores de tripsina se consideran un factor antinutricional o ANF. [5] Además, el inhibidor de tripsina interfiere parcialmente con la función de la quimotripsina .
El tripsinógeno es una forma inactiva de la tripsina, que garantiza que los componentes proteínicos del cuerpo, como el páncreas y los músculos, no se descompongan. Se forma en el páncreas y se activa en tripsina con la enteropeptidasa [6]. El quimotripsinógeno es la forma inactiva de la quimotripsina y tiene funciones similares a las de la tripsina.
Se ha descubierto que la presencia de inhibidores de tripsina produce retraso en el crecimiento, así como enfermedades metabólicas y digestivas. [7] Además, la hipertrofia pancreática es una ocurrencia común con el consumo de inhibidores de tripsina . [8] La presencia de inhibidores de tripsina en un producto reduce la eficiencia de la proteína y, por lo tanto, hace que el cuerpo del consumidor no pueda utilizar la proteína de manera eficiente y completa. [9]
El inhibidor de tripsina está presente en diversos alimentos como la soja, los granos, los cereales y varias legumbres adicionales. [10] La función principal de los inhibidores de tripsina en estos alimentos es actuar como un mecanismo de defensa. Al tener este componente dañino, los animales salvajes aprenden que cualquier alimento que contenga inhibidor de tripsina es un alimento que deben evitar. El inhibidor de tripsina también puede ser esencial para los procesos biológicos dentro de la planta.
El inhibidor de tripsina también puede estar presente de forma natural en el páncreas de especies como los bovinos. La función de este es proteger al animal de cualquier activación accidental del tripsinógeno y/o del quimotripsinógeno [11].
El inhibidor de tripsina es termolábil, por lo tanto, al exponer estos alimentos al calor, el inhibidor de tripsina se elimina y el alimento posteriormente se vuelve seguro para comer. [12] Hervir la soja durante 14 minutos inactiva aproximadamente el 80% del inhibidor, y durante 30 minutos, aproximadamente el 90%. A temperaturas más altas, por ejemplo en ollas a presión , se necesitan tiempos de cocción más cortos. [13] Se pueden utilizar pruebas ELISA para medir el grado de desactivación alcanzado.
La aplicación más destacada del inhibidor de tripsina es la alimentación del ganado. La soja es un ingrediente popular en la alimentación del ganado, por lo que el inhibidor de tripsina puede ser un problema debido a su presencia en la soja. La mayoría de la soja utilizada en la alimentación del ganado se convierte en harina de soja y, a través del proceso, el inhibidor de tripsina se elimina debido al tratamiento térmico. Sin embargo, se han realizado experimentos con animales que consumen inhibidor de tripsina activo y han disminuido constantemente de peso.
En 2010 se publicó un estudio que reveló que un inhibidor de proteasa de los huevos del caracol de agua dulce Pomacea canaliculata , interactúa como inhibidor de tripsina con la proteasa de depredadores potenciales, la primera evidencia directa de este mecanismo en el reino animal. [14]
El inhibidor de tripsina asociado a tumores (TATI) se ha utilizado como marcador de carcinoma mucinoso de ovario, carcinoma urotelial y carcinoma de células renales. El TATI se metaboliza en los riñones y, por lo tanto, está elevado en pacientes con insuficiencia renal . Puede estar elevado en procesos no neoplásicos como la pancreatitis y puede utilizarse como marcador pronóstico en este contexto (los niveles superiores a 70 microgramos/L se asocian con un mal pronóstico).
El cincuenta por ciento de los carcinomas mucinosos de ovario en estadio I se asocian con TATI elevado, y casi el 100% de los tumores en estadio IV muestran TATI elevado.
Entre el ochenta y cinco y el noventa y cinco por ciento de los adenocarcinomas pancreáticos se asocian con un aumento de TATI (pero la elevación en la pancreatitis limita la utilidad clínica de TATI en este contexto; ver más arriba).
El 60% de los adenocarcinomas gástricos presentan TATI elevada, en particular los tumores de tipo infiltrante difuso/en anillo de sello. Por tanto, la TATI complementa al CEA, que se encuentra elevada exclusivamente en el adenocarcinoma de estómago de tipo intestinal.
En el carcinoma urotelial, la expresión de TATI varía según el estadio, desde el 20% en los tumores de estadio bajo hasta el 80% de los tumores de estadio alto.
La sensibilidad de TATI en el contexto del carcinoma de células renales es de aproximadamente el 70 %. Es más probable que se observen valores elevados de TATI en pacientes con enfermedad en etapa avanzada.
En casi todos los tipos de tumores estudiados, TATI es un marcador de mal pronóstico. [15]
{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace ){{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace ){{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace ){{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace ){{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace ){{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )