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Dominio FYVE

En biología molecular, el dominio de dedos de zinc de FYVE lleva el nombre de las cuatro proteínas ricas en cisteína : Fa ab 1 (ortólogo de levadura de PIKfyve ), Y OTB, V ac 1 (proteína de transporte de vesículas) y E EA1 , en la que se ha encontrado. . Los dominios FYVE se unen al fosfatidilinositol 3-fosfato , [2] de una manera que depende de su coordinación de iones metálicos y aminoácidos básicos. El dominio FYVE se inserta en las membranas celulares de manera dependiente del pH. [3] El dominio FYVE se ha relacionado con la clasificación de proteínas vacuolares y la función del endosoma . [4]

Estructura

El dominio FYVE está compuesto por dos pequeñas horquillas beta (o nudillos de zinc) seguidas de una hélice alfa . [5] El dedo FYVE une dos iones de zinc . El dedo FYVE tiene ocho posiciones potenciales de cisteína coordinadoras de zinc y se caracteriza por tener aminoácidos básicos alrededor de las cisteínas. Muchos miembros de esta familia también incluyen dos histidinas en un motivo de secuencia:

R+HHC+XCG , donde + representa un residuo cargado y X cualquier residuo

El dedo FYVE es estructuralmente similar al dominio RING y al dedo PHD .

Ejemplos

La siguiente es una lista de proteínas humanas que contienen este dominio:

Referencias

  1. ^ Dumas JJ, Merithew E, Sudharshan E, et al. (noviembre de 2001). "Dirección de endosomas multivalentes por EEA1 homodimérico". Mol. Celúla . 8 (5): 947–58. doi : 10.1016/S1097-2765(01)00385-9 . PMID  11741531.
  2. ^ Gaullier JM, Simonsen A, D'Arrigo A, Bremnes B, Stenmark H, Aasland R (julio de 1998). "Los dedos de FYVE unen PtdIns (3) P". Naturaleza . 394 (6692): 432–3. doi :10.1038/28767. PMID  9697764. S2CID  4385768.
  3. ^ Él J, Vora M, Haney RM y col. (Septiembre de 2009). "La inserción en la membrana del dominio FYVE está modulada por el pH". Proteínas . 76 (4): 852–60. doi :10.1002/prot.22392. PMC 2909462 . PMID  19296456. 
  4. ^ Leevers SJ, Vanhaesebroeck B, Waterfield MD (abril de 1999). "Señalización mediante fosfoinositido 3-quinasas: los lípidos cobran protagonismo". actual. Opinión. Biol celular . 11 (2): 219–25. doi :10.1016/S0955-0674(99)80029-5. PMID  10209156.
  5. ^ Misra S, Hurley JH (mayo de 1999). "Estructura cristalina de un motivo dirigido a la membrana específico de fosfatidilinositol 3-fosfato, el dominio FYVE de Vps27p". Celúla . 97 (5): 657–66. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80776-X . PMID  10367894. S2CID  15448444.

Otras lecturas