La lisina del óvulo es una proteína que crea un agujero en la envoltura del óvulo, permitiendo así que el espermatozoide pase a través de la envoltura y se fusione con el óvulo.
Las proteínas de fertilización son proteínas acrosómicas que participan en diversas funciones durante el proceso de fertilización. Estructuralmente, estas proteínas consisten en un haz cerrado de hélices con una torsión hacia la derecha. La lisina y la SP18, ambas caracterizadas en el abulón , son dos proteínas de fertilización relacionadas evolutivamente que tienen funciones distintivas.
Tras su liberación por parte del espermatozoide, la lisina se une a la envoltura vitelina del óvulo (VE) a través del receptor VE para lisina (VERL), y luego disuelve de manera no enzimática la VE para crear un orificio, lo que permite que el espermatozoide pase a través de la envoltura y se fusione con el óvulo. [1] Las lisinas exhiben una unión específica de la especie a su receptor del óvulo, posiblemente a través de diferencias en los residuos superficiales cargados. [2] El SP18 también se libera del espermatozoide, actuando como un potente fusógeno de liposomas para mediar la fusión entre las membranas celulares del espermatozoide y el óvulo. A pesar de una similitud en el pliegue general, la variación en las características de la superficie del SP18 y la lisina explica sus diferentes funciones en la fertilización. [3]
La base molecular de la interacción VERL-lisina fue revelada en junio de 2017 por investigadores del Instituto Karolinska y ESRF , quienes informaron estudios cristalográficos y bioquímicos de rayos X de complejos específicos de especie y no específicos de especie entre las dos proteínas. Las estructuras 3D correspondientes ( PDB : 5MR3 y PDB : 5IIA, 5IIB ), que sugieren un mecanismo para la disolución de la envoltura vitelina por la lisina, visualizaron por primera vez cómo el esperma interactúa con la cubierta del óvulo a nivel atómico. [4]