Las endopeptidasas o endoproteinasas son peptidasas proteolíticas que rompen los enlaces peptídicos de los aminoácidos no terminales (es decir, dentro de la molécula), a diferencia de las exopeptidasas , que rompen los enlaces peptídicos de los extremos de los aminoácidos terminales. [1] Por esta razón, las endopeptidasas no pueden descomponer los péptidos en monómeros, mientras que las exopeptidasas pueden descomponer las proteínas en monómeros. Un caso particular de endopeptidasa es la oligopeptidasa , cuyos sustratos son oligopéptidos en lugar de proteínas.
Suelen ser muy específicos para determinados aminoácidos. Ejemplos de endopeptidasas incluyen:
Tripsina : corta después de Arg o Lys, a menos que le siga Pro. Muy estricto. Funciona mejor a pH 8.
Quimotripsina : corta después de Phe, Trp o Tyr, a menos que vaya seguido de Pro. Corta más lentamente después de His, Met o Leu. Funciona mejor a pH 8.
Elastase : corta después de Ala, Gly, Ser o Val, a menos que le siga Pro.
Termolisina : corta antes de Ile, Met, Phe, Trp, Tyr o Val, a menos que esté precedido por Pro. A veces corta después de Ala, Asp, His o Thr. Estable al calor.
Pepsin : corta antes que Leu, Phe, Trp o Tyr, a menos que esté precedido por Pro. También otros, bastante inespecíficos; Funciona mejor a pH 2.
