Receptor B2 de EPH

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

El receptor 2 de efrina tipo B es una proteína que en los humanos está codificada por el gen EPHB2 . ^[5]

Función

Los receptores de efrina y sus ligandos , las efrinas, median numerosos procesos de desarrollo, particularmente en el sistema nervioso . Con base en sus estructuras y relaciones de secuencia, las efrinas se dividen en la clase efrina-A (EFNA), que están ancladas a la membrana por un enlace de glicosilfosfatidilinositol, y la clase efrina-B (EFNB), que son proteínas transmembrana . La familia de receptores Eph se divide en 2 grupos con base en la similitud de sus secuencias de dominio extracelular y sus afinidades para unirse a los ligandos efrina-A y efrina-B. Los receptores de efrina constituyen el subgrupo más grande de la familia de receptores de tirosina quinasa (RTK). La proteína codificada por este gen es un receptor para miembros de la familia efrina-B. ^[6]

Estudios en animales

EphB2 es parte de la vía de señalización NMDA y la restauración de la expresión rescata la función cognitiva en un modelo animal de la enfermedad de Alzheimer . ^[7]

Un gen recesivo EphB2 es responsable de la mutación de la pluma crestada en las palomas . ^[8]

Interacciones

Se ha demostrado que el receptor B2 de EPH interactúa con:

• Gen Abl ^[9]
• Activador 1 de la proteína RAS p21 ^[10]
• Fuente ^{[11] [12]}

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000133216 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000028664 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. Chan J, Watt VM (agosto de 1991). "eek y erk, nuevos miembros de la subclase eph de receptores de proteína tirosina quinasas". Oncogene . 6 (6): 1057–61. PMID  1648701.
6. "Gen Entrez: Receptor EPH B2 EPHB2".
7. Cissé M, Halabisky B, Harris J, Devidze N, Dubal DB, Sun B, Orr A, Lotz G, Kim DH, Hamto P, Ho K, Yu GQ, Mucke L (enero de 2011). "Revertir el agotamiento de EphB2 rescata las funciones cognitivas en el modelo de Alzheimer". Naturaleza . 469 (7328): 47–52. Código Bib :2011Natur.469...47C. doi : 10.1038/naturaleza09635. PMC 3030448 . PMID  21113149. 
   • "La proteína proporciona una pista sobre el Alzheimer". NHS Choices . 29 de noviembre de 2010. Archivado desde el original el 18 de mayo de 2011.
8. Shapiro MD, Kronenberg Z, Li C, Domyan ET, Pan H, Campbell M, Tan H, Huff CD, Hu H, Vickrey AI, Nielsen SC, Stringham SA, Hu H, Willerslev E, Gilbert MT, Yandell M, Zhang G, Wang J (enero de 2013). "Diversidad genómica y evolución de la cresta de la cabeza en la paloma bravía". Science . 339 (6123): 1063–7. Bibcode :2013Sci...339.1063S. doi :10.1126/science.1230422. PMC 3778192 . PMID  23371554. 
   • Carl Zimmer (4 de febrero de 2013). "Las palomas adquieren un nuevo aspecto" . The New York Times .
9. Yu HH, Zisch AH, Dodelet VC, Pasquale EB (julio de 2001). "Interacciones de señalización múltiple de las quinasas Abl y Arg con el receptor EphB2". Oncogene . 20 (30): 3995–4006. doi : 10.1038/sj.onc.1204524 . PMID  11494128.
10. Holland SJ, Gale NW, Gish GD, Roth RA, Songyang Z, Cantley LC, Henkemeyer M, Yancopoulos GD, Pawson T (julio de 1997). "Los residuos de tirosina yuxtamembrana acoplan el receptor de la familia Eph EphB2/Nuk a proteínas específicas del dominio SH2 en células neuronales". EMBO J . 16 (13): 3877–88. doi :10.1093/emboj/16.13.3877. PMC 1170012 . PMID  9233798. 
11. Zisch AH, Kalo MS, Chong LD, Pasquale EB (mayo de 1998). "La formación de complejos entre EphB2 y Src requiere la fosforilación de la tirosina 611 en la región yuxtamembrana de EphB2". Oncogene . 16 (20): 2657–70. doi : 10.1038/sj.onc.1201823 . PMID  9632142.
12. Zisch AH, Pazzagli C, Freeman AL, Schneller M, Hadman M, Smith JW, Ruoslahti E, Pasquale EB (enero de 2000). "Reemplazar dos tirosinas conservadas del receptor EphB2 con ácido glutámico previene la unión de los dominios SH2 sin anular la actividad de la quinasa y las respuestas biológicas". Oncogene . 19 (2): 177–87. doi : 10.1038/sj.onc.1203304 . PMID  10644995.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .