bromuro peroxidasa

Familia de enzimas

La bromuro peroxidasa ( EC 1.11.1.18, bromoperoxidasa , haloperoxidasa (ambigua) , peroxidasa de eosinófilos ) es una familia de enzimas con nombre sistemático bromuro:peróxido de hidrógeno oxidorreductasa . Estas enzimas catalizan la siguiente reacción química : ^{[1] [2] [3]}

HBr + _H2O2 HOBr _{+ H2O} ​ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

El HOBr es un potente agente bromante. Los numerosos compuestos organobromados observados en ambientes marinos son productos de la reacción con esta forma oxidada de bromo.

Las bromoperoxidasas de las algas marinas rojas y pardas ( Rhodophyta y Phaeophyta ) contienen vanadato ( vanadio bromoperoxidasa ). Por lo demás, el vanadio es un cofactor inusual en biología. ^[4] En virtud de esta familia de enzimas, se han aislado una variedad de productos naturales bromados de fuentes marinas.

Las enzimas cloroperoxidasa relacionadas afectan la cloración. En la nomenclatura de la haloperoxidasa , las bromoperoxidasas clásicamente no pueden oxidar el cloruro en absoluto. Por ejemplo, la peroxidasa de eosinófilos parece preferir el bromuro al cloruro, pero no se considera una bromoperoxidasa porque puede utilizar cloruro.

Muricidae (era Murex ) spp. Los caracoles tienen una bromoperoxidasa que se utiliza para producir tinte púrpura de Tiro . La enzima es muy específica del bromuro y físicamente estable, pero no se ha caracterizado en cuanto al metal de su sitio activo. Hasta 2019 ^[actualizar], no se ha asignado ningún gen específico a dicha enzima en el genoma del caracol. ^[5] Esta actividad probablemente la proporcionan las bacterias simbióticas Bacillus . ^[6] La enzima identificada pertenece a la superfamilia de la alfa/beta hidrolasa ; una estructura para una bromoperoxidasa similar está disponible como PDB : 3FOB . Funciona con una tríada catalítica de Ser 99, Asp 229 y His 258 y no requiere cofactores metálicos. ^[7]

Lectura adicional

• De Boer, E.; Tromp, MGM; Plat, H.; Krenn, GE; Wever, R (1986). "El vanadio (v) como elemento esencial para la actividad de la haloperoxidasa en algas pardas marinas: purificación y caracterización de una bromoperoxidasa que contiene vanadio (V) de Laminaria saccharina ". Biochim. Biofísica. Acta . 872 (1–2): 104–115. doi :10.1016/0167-4838(86)90153-6.
• Tromp MG, Olafsson G, Krenn BE, Wever R (septiembre de 1990). "Algunos aspectos estructurales de la bromoperoxidasa de vanadio de Ascophyllum nodosum". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1040 (2): 192–8. doi :10.1016/0167-4838(90)90075-q. PMID  2400770.
• Isupov MN, Dalby AR, Brindley AA, Izumi Y, Tanabe T, Murshudov GN, Littlechild JA (junio de 2000). "Estructura cristalina de la bromoperoxidasa dodecamérica dependiente de vanadio del alga roja Corallina officinalis". Revista de biología molecular . 299 (4): 1035–49. doi :10.1006/jmbi.2000.3806. PMID  10843856.
• Carter-Franklin JN, Butler A (noviembre de 2004). "Biosíntesis de productos naturales marinos halogenados catalizada por bromoperoxidasa de vanadio". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 126 (46): 15060–6. doi :10.1021/ja047925p. PMID  15548002.
• Ohshiro T, Littlechild J, García-Rodríguez E, Isupov MN, Iida Y, Kobayashi T, Izumi Y (junio de 2004). "Modificación de la especificidad de halógeno de una bromoperoxidasa dependiente de vanadio". Ciencia de las proteínas . 13 (6): 1566–71. doi : 10.1110/ps.03496004. PMC  2279980 . PMID  15133166.

Referencias

1. Mayordomo, Alison.; Walker, JV (1993). "Haloperoxidasas marinas". Reseñas químicas . 93 (5): 1937-1944. doi :10.1021/cr00021a014.
2. Latham, Jonathan; Brandeburgo, Eileen; Pastor, Sarah A.; Menon, Binuraj RK; Micklefield, Jason (2018). "Desarrollo de enzimas halogenasas para uso en síntesis". Reseñas químicas . 118 (1): 232–269. doi : 10.1021/acs.chemrev.7b00032. PMID  28466644.
3. Vaillancourt, Frédéric H.; Sí, Elena; Vosburg, David A.; Garneau-Tsodikova, Sylvie ; Walsh, Christopher T. (2006). "Inventario natural de catalizadores de halogenación: predominan las estrategias oxidativas". Reseñas químicas . 106 (8): 3364–3378. doi :10.1021/cr050313i. PMID  16895332.
4. Butler, A., "Haloperoxidasas de vanadio", Opinión actual en biología química, 1998, 2, 279-285.
5. Benkendorff, K (23 de abril de 2013). "Investigación de productos naturales en el invertebrado marino australiano Dicathais orbita". Drogas Marinas . 11 (4): 1370–98. doi : 10.3390/md11041370 . PMC 3705410 . PMID  23612370. 
6. Ngangbam, Alaska; Mouatt, P; Smith, J; Aguas, DLE; Benkendorff, K (3 de mayo de 2019). "Bacillus spp. Productores de bromoperoxidasa aislados de las glándulas hipobranquiales de un molusco murícido son capaces de biogénesis del precursor púrpura de Tiro". Drogas Marinas . 17 (5): 264. doi : 10.3390/md17050264 . PMC 6562550 . PMID  31058830. Genbank AKQ77155.1.
7. "Depósito 3FOB/IDP00046". Centro de Genómica Estructural de Enfermedades Infecciosas . Consultado el 31 de mayo de 2019 .

enlaces externos

• Bromuro + peroxidasa en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.