En biología molecular , las fosfolipasas C dependientes de zinc son una familia de enzimas fosfolipasas C bacterianas , algunas de las cuales también se conocen como toxinas alfa .
Bacillus cereus contiene una fosfolipasa C monomérica EC 3.1.4.3 (PLC) de 245 residuos de aminoácidos. Aunque la PLC prefiere actuar sobre la fosfatidilcolina , también muestra una actividad catalítica débil con la esfingomielina y el fosfatidilinositol . [1] Los estudios de secuencia han demostrado que la proteína es similar tanto a la toxina alfa de Clostridium perfringens y Clostridium bifermentans , una fosfolipasa C involucrada en la hemólisis y la ruptura celular, [2] y a la lecitinasa de Listeria monocytogenes , que ayuda a la propagación de célula a célula al romper las vacuolas de 2 membranas que rodean a la bacteria durante la transferencia. [3]
Cada una de estas proteínas es una enzima dependiente del zinc, que une 3 iones de zinc por molécula. [4] Las enzimas catalizan la conversión de fosfatidilcolina y agua en 1,2-diacilglicerol y fosfato de colina. [1] [2] [4]
En Bacillus cereus , se sabe que hay nueve residuos que intervienen en la unión de los iones de zinc: 5 His, 2 Asp, 1 Glu y 1 Trp. Todos estos residuos se conservan en la toxina alfa de Clostridium .
Algunos ejemplos de esta enzima contienen una extensión de secuencia C-terminal que contiene un dominio PLAT que se cree que está involucrado en la localización de la membrana. [5] [6]
Referencias
- ^ ab Nakamura S, Yamada A, Tsukagoshi N, Udaka S, Sasaki T, Makino S, Little C, Tomita M, Ikezawa H (1988). "Secuencia de nucleótidos y expresión en Escherichia coli del gen que codifica la esfingomielinasa de Bacillus cereus ". Eur. J. Biochem . 175 (2): 213–220. doi :10.1111/j.1432-1033.1988.tb14186.x. PMID 2841128.
- ^ ab Titball RW, Rubidge T, Hunter SE, Martin KL, Morris BC, Shuttleworth AD, Anderson DW, Kelly DC (1989). "Clonación molecular y secuencia de nucleótidos de la toxina alfa (fosfolipasa C) de Clostridium perfringens". Infect. Inmun . 57 (2): 367–376. doi :10.1128/IAI.57.2.367-376.1989. PMC 313106. PMID 2536355 .
- ^ Kocks C, Dramsi S, Ohayon H, Geoffroy C, Mengaud J, Cossart P, Vazquez-Boland JA (1992). "Secuencia de nucleótidos del operón lecitinasa de Listeria monocytogenes y posible papel de la lecitinasa en la propagación de célula a célula". Infect. Inmun . 60 (1): 219–230. doi :10.1128/IAI.60.1.219-230.1992. PMC 257526. PMID 1309513 .
- ^ ab Titball RW, Rubidge T (1990). "El papel de los residuos de histidina en la toxina alfa de Clostridium perfringens". FEMS Microbiol. Lett . 56 (3): 261–265. doi : 10.1111/j.1574-6968.1988.tb03188.x . PMID 2111259.
- ^ Bateman A, Sandford R (1999). "El dominio PLAT: una nueva pieza en el rompecabezas de PKD1". Curr. Biol . 9 (16): R588–90. doi : 10.1016/S0960-9822(99)80380-7 . PMID: 10469604. S2CID : 15018010.
- ^ Ponting CP, Hofmann K, Bork P (agosto de 1999). "Un dominio GPS similar a latrofilina/CL-1 en la policistina-1". Curr. Biol . 9 (16): R585–8. doi : 10.1016/S0960-9822(99)80379-0 . PMID: 10469603. S2CID : 17252179.
Este artículo incorpora texto de dominio público
de Pfam e
InterPro : IPR001531
