stringtranslate.com

Triptasa

La triptasa ( EC 3.4.21.59) es la serina proteinasa derivada de gránulos secretores más abundante contenida en los mastocitos y se ha utilizado como marcador para la activación de los mastocitos. [1] [2] [3] [4] [5] Las células Club contienen triptasa, que se cree que es responsable de escindir la proteína de superficie hemaglutinina del virus de la influenza A , activándola así y causando los síntomas de la gripe. [6]

Nomenclatura

La triptasa también se conoce como triptasa de mastocitos, proteasa II de mastocitos, triptasa de piel, triptasa de pulmón, triptasa de hipófisis, proteinasa neutra de mastocitos, serina proteinasa II de mastocitos, proteinasa II de mastocitos, serina proteinasa triptasa de mastocitos, proteasa II de mastocitos de rata y triptasa M.

Uso clínico

Los niveles séricos son normalmente inferiores a 11,5 ng/mL. [7] Los niveles elevados de triptasa sérica se producen tanto en reacciones anafilácticas como anafilactoides, pero una prueba negativa no excluye la anafilaxia . Es menos probable que la triptasa esté elevada en las reacciones alérgicas a los alimentos en comparación con otras causas de anafilaxia. Los niveles séricos de triptasa también están elevados y se utilizan como una indicación que sugiere la presencia de leucemias eosinofílicas debido a mutaciones genéticas que resultan en la formación de genes de fusión FIP1L1-PDGFRA o la presencia de mastocitosis sistémica . [8] [9]

Fisiología

La triptasa está involucrada en la respuesta alergénica y se sospecha que actúa como mitógeno para las líneas de fibroblastos . La triptasa puede utilizar el modelo de morfeína de regulación alostérica . [10] La triptasa-6 de los mastocitos está involucrada en la infección por Trichinella spiralis en ratones a través de la vinculación de la inmunidad adaptativa e innata . [11]

Genes

Los genes humanos que codifican proteínas con actividad triptasa incluyen:

Los genes del ratón que codifican proteínas con actividad triptasa incluyen:

Referencias

  1. ^ Tanaka T, McRae BJ, Cho K, Cook R, Fraki JE, Johnson DA, Powers JC (noviembre de 1983). "Enzimas similares a la tripsina en tejidos de mamíferos. Reactividades comparativas de la triptasa de la piel humana, la triptasa de los pulmones humanos y la tripsina bovina con sustratos de péptido 4-nitroanilida y tioéster" (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 258 (22): 13552–7. doi : 10.1016/S0021-9258(17)43949-4 . PMID  6358206.Icono de acceso abierto
  2. ^ Vanderslice P, Ballinger SM, Tam EK, Goldstein SM, Craik CS, Caughey GH (mayo de 1990). "Triptasa de mastocitos humanos: múltiples ADNc y genes revelan una familia de proteasas de serina multigénicas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 (10): 3811–5. doi : 10.1073/pnas.87.10.3811 . PMC 53993 . PMID  2187193. Icono de acceso abierto
  3. ^ Kido H, Fukusen N, Katunuma N (junio de 1985). "Serina proteasas de tipo quimotripsina y tripsina en mastocitos de rata: propiedades y funciones". Archivos de bioquímica y biofísica . 239 (2): 436–43. doi :10.1016/0003-9861(85)90709-X. PMID  3890754.Icono de acceso cerrado
  4. ^ Cromlish JA, Seidah NG, Marcinkiewicz M, Hamelin J, Johnson DA, Chrétien M (enero de 1987). "Triptasa pituitaria humana: formas moleculares, secuencia NH2-terminal, localización inmunocitoquímica y especificidad con sustratos prohormonales y fluorogénicos". The Journal of Biological Chemistry . 262 (3): 1363–73. doi : 10.1016/S0021-9258(19)75795-0 . PMID  3543004.Icono de acceso abierto
  5. ^ Harvima IT, Schechter NM, Harvima RJ, Fräki JE (noviembre de 1988). "Triptasa de la piel humana: purificación, caracterización parcial y comparación con la triptasa del pulmón humano". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 957 (1): 71–80. doi :10.1016/0167-4838(88)90158-6. PMID  3140898.Icono de acceso cerrado
  6. ^ Taubenberger JK (agosto de 1998). "Escisión de la hemaglutinina del virus de la gripe en HA1, HA2: no es un asunto de risa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (17): 9713–5. doi : 10.1073/pnas.95.17.9713 . PMC 33880 . PMID  9707539. 
  7. ^ Mayo Clinic > Identificación de la prueba: FFTRS91815, triptasa. Consultado en octubre de 2012 [ enlace roto ]
  8. ^ Vega F, Medeiros LJ, Bueso-Ramos CE, Arboleda P, Miranda RN (septiembre de 2015). "Neoplasias hematolinfoides asociadas con reordenamientos de PDGFRA, PDGFRB y FGFR1". American Journal of Clinical Pathology . 144 (3): 377–92. doi : 10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM . PMID  26276769. S2CID  10435391.
  9. ^ Valent P, Akin C, Hartmann K, Nilsson G, Reiter A, Hermine O, Sotlar K, Sperr WR, Escribano L, George TI, Kluin-Nelemans HC, Ustun C, Triggiani M, Brockow K, Gotlib J, Orfao A, Schwartz LB, Broesby-Olsen S, Bindslev-Jensen C, Kovanen PT, Galli SJ, Austen KF, Arber DA, Horny HP, Arock M, Metcalfe DD (marzo de 2017). "Avances en la clasificación y el tratamiento de la mastocitosis: estado actual y perspectivas hacia el futuro". Investigación sobre el cáncer . 77 (6): 1261–1270. doi :10.1158/0008-5472.CAN-16-2234. PMC 5354959 . Número de modelo:  PMID28254862. 
  10. ^ Selwood T, Jaffe EK (marzo de 2012). "Homooligómeros disociativos dinámicos y el control de la función proteica". Archivos de bioquímica y biofísica . 519 (2): 131–43. doi :10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID  22182754 . Icono de acceso abierto
  11. ^ Shin K, Watts GF, Oettgen HC, Friend DS, Pemberton AD, Gurish MF, Lee DM (abril de 2008). "La triptasa mMCP-6 de los mastocitos de ratón es un vínculo crítico entre la inmunidad adaptativa e innata en la fase crónica de la infección por Trichinella spiralis". Journal of Immunology . 180 (7): 4885–91. doi :10.4049/jimmunol.180.7.4885. PMC 2969178 . PMID  18354212. 
  12. ^ "Tpsb2 triptasa beta 2 [Mus musculus (ratón doméstico)] - Gen - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 5 de julio de 2024 .
  13. ^ "Tpsab1 triptasa alfa/beta 1 [Mus musculus (ratón doméstico)] - Gen - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 5 de julio de 2024 .

Enlaces externos