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María B. Kennedy

Mary B. Kennedy, profesora de biología Allen y Lenabelle Davis, Caltech

Mary Bernadette Kennedy (nacida en 1947) es una bioquímica y neurocientífica estadounidense. Es miembro de la Academia Estadounidense de Artes y Ciencias y es profesora de Biología Allen y Lenabelle Davis en el Instituto de Tecnología de California , donde ha sido miembro del cuerpo docente desde 1981. Su investigación se centra en los mecanismos moleculares de plasticidad sináptica, el proceso subyacente a la formación de la memoria en el sistema nervioso central. Su laboratorio utiliza métodos bioquímicos y de biología molecular para estudiar la maquinaria de las proteínas dentro de una estructura llamada densidad postsináptica. Kennedy ha publicado más de 100 artículos con más de 20.000 citas en total. [1]

Biografía

Kennedy en 1986

Kennedy nació el 4 de julio de 1947 en Pontiac , en el estado estadounidense de Michigan. Su familia se mudó a South Bend, Indiana en 1953, donde su padre era dueño de una zapatería y su madre era ama de casa. Es la mayor de seis hermanos, cuatro hermanas y un hermano. [2] [ verificación fallida ]

Kennedy recibió una licenciatura en química en 1969 del St. Mary's College en South Bend. En 1975, obtuvo un doctorado. en bioquímica de la Universidad Johns Hopkins en el laboratorio de William Lennarz. Se trasladó al campo de la neurociencia durante becas postdoctorales en la Facultad de Medicina de Harvard con Edward Kravitz , y luego en la Universidad de Yale con Paul Greengard . En 1981, se trasladó a Caltech como profesora asistente y fue ascendida a profesora en 1992. Fue nombrada Profesora de Biología Allen y Lenabelle Davis en 2002. [3]

Principales contribuciones científicas

Su laboratorio purificó y caracterizó la proteína de señalización sináptica Proteína quinasa II dependiente de calcio/calmodulina ( CaMKII ) en 1983 [4] y demostró que representa el 1-2% de la proteína del prosencéfalo, [5] es un constituyente importante de la densidad postsináptica, [6] y está regulado por autofosforilación después de la activación por actividad sináptica. [7]

Posteriormente, su laboratorio utilizó microsecuenciación, clonación molecular e inmunocitoquímica para identificar la proteína de andamio PSD-95 central y sus tres dominios repetidos, que más tarde se denominaron dominios PDZ. [8] Con Peter Seeburg, luego demostraron que el segundo dominio PDZ se une a un motivo SXV terminal en la cola carboxilo de GluN2B, una subunidad del receptor NMDA. [9] Ahora se sabe que los dominios PDZ son ubicuos en las proteínas de andamio donde inmovilizan otras proteínas uniéndose a sus ligandos C-terminales. [10] Su trabajo fue el primer descubrimiento de un dominio PDZ y estableció que el PSD es un andamio que contiene enzimas de señalización y receptores que funcionan como una máquina molecular para regular la fuerza sináptica. [11] [12]

Un trabajo reciente se refiere al papel de la proteína PSD multifuncional synGAP en la regulación de la inserción del receptor AMPA en la membrana [13] y la captura de los receptores AMPA en el PSD. [14] Está colaborando con Tom Bartol y Terry Sejnowski en el Instituto Salk para crear modelos cinéticos de señalización bioquímica en espinas postsinápticas. [15] [16]

Honores y premios

Referencias

  1. ^ "Mary B. Kennedy". Google Académico .
  2. ^ Kennedy, MB (2018). Comunicación personal
  3. ^ "Mary B. Kennedy". División de Biología e Ingeniería Biológica de Caltech . Archivado desde el original el 11 de agosto de 2018 . Consultado el 12 de octubre de 2017 .
  4. ^ Bennett, MK; Erondú, NE; Kennedy, MB (1983). "Purificación y caracterización de una proteína quinasa dependiente de calmodulina altamente concentrada en el cerebro". J Biol Chem . 258 (20): 12735–12744. doi : 10.1016/S0021-9258(17)44239-6 . PMID  6313675.
  5. ^ Erondu, NE; Kennedy, MB (1985). "Distribución regional de la proteína quinasa dependiente de calmodulina / Ca2 + tipo II en cerebro de rata". J Neurosci . 5 (12): 3270–3277. doi : 10.1523/JNEUROSCI.05-12-03270.1985 . PMC 6565219 . PMID  4078628. 
  6. ^ Kennedy, MB; Bennett, MK; Erondu, NE (1983). "Evidencia bioquímica e inmunoquímica de que la" proteína de densidad postsináptica principal "es una subunidad de una proteína quinasa dependiente de calmodulina". Proc Natl Acad Sci Estados Unidos . 80 (23): 7357–7361. Código bibliográfico : 1983PNAS...80.7357K. doi : 10.1073/pnas.80.23.7357 . PMC 390054 . PMID  6580651. 
  7. ^ Molinero, SG; Kennedy, MB (1986). "Regulación de la proteína quinasa dependiente de calmodulina / Ca2 + tipo II del cerebro mediante autofosforilación: un interruptor molecular desencadenado por Ca2 +". Celúla . 44 (6): 861–870. doi :10.1016/0092-8674(86)90008-5. PMID  3006921. S2CID  491812.
  8. ^ Cho, K.-O.; cazar, California; Kennedy, MB (1992). "La fracción de densidad postsináptica del cerebro de rata contiene un homólogo de la proteína supresora de tumores grandes de los discos de Drosophila". Neurona . 9 (5): 929–942. doi :10.1016/0896-6273(92)90245-9. PMID  1419001. S2CID  28528759.
  9. ^ Kornau, HC; Schenker, LT; Kennedy, MB; Seeburg, PH (1995). "Interacción de dominio entre las subunidades del receptor NMDA y la proteína de densidad postsináptica PSD-95". Ciencia . 269 ​​(5231): 1737-1740. Código Bib : 1995 Ciencia... 269.1737K. doi : 10.1126/ciencia.7569905. PMID  7569905. ProQuest  213563617.
  10. ^ Kornau, HC; Seeburg, PH; Kennedy, MB (1997). "Interacción de receptores y canales iónicos con proteínas del dominio PDZ". Opinión actual Neurobiol . 7 (3): 368–373. doi :10.1016/S0959-4388(97)80064-5. PMID  9232802. S2CID  24653335.
  11. ^ Kennedy, MB (1997). "La densidad postsináptica en las sinapsis glutamatérgicas". Tendencias Neurociencias . 20 (6): 264–268. doi :10.1016/S0166-2236(96)01033-8. PMID  9185308. S2CID  41855275.
  12. ^ Kennedy, MB (2000). "Máquinas de procesamiento de señales en la densidad postsináptica". Ciencia . 290 (5492): 750–754. Código Bib : 2000 Ciencia... 290..750K. doi : 10.1126/ciencia.290.5492.750. PMID  11052931.
  13. ^ Caminata, WGt; Washburn, L.; Sweredoski, MJ; Carlisle, HJ; Graham, RL; Hess, S.; Kennedy, MB (2015). "La fosforilación de la proteína activadora de GTPasa sináptica (synGAP) por la proteína quinasa II dependiente de Ca2 + / calmodulina (CaMKII) y la quinasa 5 dependiente de ciclina (CDK5) altera la proporción de su actividad GAP hacia las GTPasas ras y rap". J Biol Chem . 290 (8): 4908–4927. doi : 10.1074/jbc.M114.614420 . PMC 4335230 . PMID  25533468. 
  14. ^ Caminata, WGt; Maestro, TL; Schenker, LT; Vielmetter, J.; Hu, R.; Iancu, A.; Reghunathan, M.; Bannon, BD; Kennedy, MB (2016). "Un modelo para la regulación por SynGAP-alfa1 de la unión de proteínas sinápticas a las 'ranuras' del dominio PDZ en la densidad postsináptica". eVida . 5 : e16813. doi : 10.7554/eLife.16813 . PMC 5040590 . PMID  27623146. 
  15. ^ Stefan, MI; Bartol, TM; Sejnowski, TJ; Kennedy, MB (2014). "Modelado multiestado de biomoléculas". PLOS Comput Biol . 10 (9): e1003844. Código Bib : 2014PLSCB..10E3844S. doi : 10.1371/journal.pcbi.1003844 . PMC 4201162 . PMID  25254957. 
  16. ^ Bartol, TM; Keller, DX; Kinney, JP; Bajaj, CL; Harris, KM; Sejnowski, TJ; Kennedy, MB (2015). "Reconstitución computacional de transitorios de calcio en la columna a partir de proteínas individuales". Neurociencias Sinápticas Frontales . 07 : 17. doi : 10.3389/fnsyn.2015.00017 . PMC 4595661 . PMID  26500546. 
  17. ^ Strobel, Gabrielle, "Financiación de la investigación en neurociencia: un perfil del McKnight Endowment Fund", 2010, pág. 137, prensa académica
  18. ^ Informe anual del Instituto de Tecnología de California 1991-92, página 6
  19. ^ "Mary B. Kennedy". El laboratorio Kennedy .
  20. ^ "Neurociencias". Fundación Ipsen . Archivado desde el original el 21 de julio de 2017 . Consultado el 14 de octubre de 2017 .

enlaces externos