El canal rectificador interno de potasio, subfamilia J, miembro 15 , también conocido como KCNJ15 es un gen humano que codifica la proteína K ir 4.2 . [5]
Los canales de potasio están presentes en la mayoría de las células de los mamíferos, donde participan en una amplia gama de respuestas fisiológicas. K ir 4.2 es una proteína de membrana integral y un canal de potasio de tipo rectificador de entrada. K ir 4.2 tiene una mayor tendencia a permitir que el potasio fluya hacia el interior de una célula en lugar de hacia el exterior. Se han encontrado tres variantes de transcripción que codifican la misma proteína para este gen. [5]
La literatura existente que describe KCNJ15 y K ir 4.2 es escasa. A pesar de cierta confusión inicial en la nomenclatura del canal, en la que el gen se denominó Kir1.3 [6], Shuck y sus colaboradores clonaron por primera vez el canal a partir de riñón humano en 1997. [7] Poco después se demostró que la mutación de un residuo de lisina extracelular resultó en un aumento de 6 veces en la corriente de K + . [8] Dos años después, en 1999, las mediciones de pinza de voltaje en ovocitos de xenopus encontraron que la acidificación intracelular disminuyó la corriente de potasio de K ir 4.2. También la activación de la proteína quinasa C disminuyó la corriente, aunque de manera no reversible. Además, se encontró que la coexpresión con el canal de potasio relacionado K ir 5.1 , cambió estos resultados un poco, lo que los autores concluyeron que probablemente era resultado de la heterodimerización. [6] Investigaciones posteriores de fijación de voltaje encontraron la sensibilidad de pH exacta (pK a = 7,1), probabilidad abierta (alta) y conductancia de ~25 pS. [9] En 2007 se encontró que el canal interactuaba con el receptor sensor de calcio en el riñón humano, utilizando un sistema de dos híbridos de levadura. Esta colocalización se verificó a nivel de proteína utilizando técnicas de inmunofluorescencia y co-inmunoprecipitación de K ir 4.2 y el receptor sensor de calcio . [10] Además, un estudio mutacional de K ir 4.2 ha demostrado que la eliminación de una tirosina c-terminal aumentó la corriente de K + más de 10 veces. [11] Debido a que el canal tiene una probabilidad abierta muy alta, los autores de este último artículo concluyen que este aumento está mediado por un mayor tráfico de la proteína a la membrana y no por un aumento de la conductancia de un solo canal. Esta misma línea de razonamiento es aplicable al trabajo inicial de Derst y colaboradores. [8]
Se ha demostrado que KCNJ15 interactúa con la interleucina 16. [ 12]
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .