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Juan Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew , CBE FRS [3] (24 de marzo de 1917 - 23 de agosto de 1997) fue un bioquímico , cristalógrafo y administrador científico inglés . Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz , por su trabajo en el Laboratorio Cavendish para investigar la estructura de las proteínas que contienen hemo .

Educación y vida temprana

Kendrew nació en Oxford , hijo de Wilfrid George Kendrew , profesor de climatología en la Universidad de Oxford , y de Evelyn May Graham Sandburg , historiadora del arte. Tras cursar estudios preparatorios en la Dragon School de Oxford, se educó en el Clifton College [4] de Bristol , de 1930 a 1936. Asistió al Trinity College de Cambridge en 1936 como Major Scholar y se graduó en química en 1939. Pasó los primeros meses de la Segunda Guerra Mundial investigando sobre cinética de reacciones y, a continuación, se convirtió en miembro del Air Ministry Research Establishment, trabajando en radares . En 1940 se dedicó a la investigación operativa en el cuartel general de la Royal Air Force ; Fue nombrado líder de escuadrón el 17 de septiembre de 1941, [5] fue nombrado comandante de ala honorario el 8 de junio de 1944, [6] y renunció a su comisión el 5 de junio de 1945. [7] Obtuvo su doctorado después de la guerra en 1949. [8]

Investigación y carrera

Durante los años de guerra, se interesó cada vez más por los problemas bioquímicos y decidió trabajar en la estructura de las proteínas.

Cristalografía

En 1945 se puso en contacto con Max Perutz , del Laboratorio Cavendish de Cambridge . Joseph Barcroft , un fisiólogo respiratorio, le sugirió que podría realizar un estudio comparativo cristalográfico de proteínas de la hemoglobina de ovejas adultas y fetales, y comenzó ese trabajo.

En 1947 se convirtió en miembro de Peterhouse ; y el Consejo de Investigación Médica (MRC) acordó crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos, bajo la dirección de Sir Lawrence Bragg . [ cita requerida ] En 1954 se convirtió en lector en el Laboratorio Davy-Faraday de la Royal Institution de Londres .

Estructura cristalina de la mioglobina

John Kendrew con un modelo de mioglobina en proceso. Copyright del Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge, Inglaterra.

Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz por determinar las primeras estructuras atómicas de las proteínas mediante cristalografía de rayos X. Su trabajo se realizó en lo que ahora es el Laboratorio de Biología Molecular del MRC en Cambridge . Kendrew determinó la estructura de la proteína mioglobina , que almacena oxígeno en las células musculares . [9]

En 1947, el MRC acordó crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos. Los estudios originales se centraron en la estructura de la hemoglobina de las ovejas, pero cuando este trabajo había avanzado tanto como era posible utilizando los recursos disponibles en ese momento, Kendrew se embarcó en el estudio de la mioglobina , una molécula de solo una cuarta parte del tamaño de la molécula de hemoglobina. Su fuente inicial de materia prima fue el corazón de caballo , pero los cristales así obtenidos eran demasiado pequeños para el análisis de rayos X. Kendrew se dio cuenta de que el tejido que conserva el oxígeno de los mamíferos buceadores podría ofrecer una mejor perspectiva, y un encuentro casual lo llevó a adquirir un gran trozo de carne de ballena de Perú. La mioglobina de ballena dio cristales grandes con patrones de difracción de rayos X limpios. [9] Sin embargo, el problema seguía siendo insuperable, hasta que en 1953 Max Perutz descubrió que el problema de la fase en el análisis de los patrones de difracción podía resolverse mediante el reemplazo isomorfo múltiple : comparación de patrones de varios cristales; Uno de la proteína nativa y otros que habían sido sumergidos en soluciones de metales pesados ​​y en los que se habían introducido iones metálicos en diferentes posiciones bien definidas. En 1957 se obtuvo un mapa de densidad electrónica con una resolución de 6 angstroms (0,6 nanómetros ) y en 1959 se pudo construir un modelo atómico con una resolución de 2 angstroms (0,2 nm). [10]

Carrera posterior

En 1963, Kendrew se convirtió en uno de los fundadores de la Organización Europea de Biología Molecular ; además, fundó y fue durante muchos años editor en jefe del Journal of Molecular Biology . Se convirtió en miembro de la Sociedad Americana de Químicos Biológicos en 1967 y miembro honorario de la Academia Internacional de Ciencias de Múnich. En 1974, logró persuadir a los gobiernos para que establecieran el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg y se convirtió en su primer director. Fue nombrado caballero en 1974. [3] De 1974 a 1979, fue fideicomisario del Museo Británico , y de 1974 a 1988 fue sucesivamente secretario general, vicepresidente y presidente del Consejo Internacional de Uniones Científicas .

Tras su retiro del EMBL, Kendrew se convirtió en presidente del St John's College de la Universidad de Oxford , cargo que ocupó de 1981 a 1987. En su testamento, destinó su legado al St John's College para becas en ciencias y música para estudiantes de países en desarrollo. El Kendrew Quadrangle del St John's College de Oxford, inaugurado oficialmente el 16 de octubre de 2010, lleva su nombre. [11]

Kendrew estuvo casado con Elizabeth Jarvie (de soltera Gorvin) de 1948 a 1956. Su matrimonio terminó en divorcio. Posteriormente, Kendrew fue pareja de la artista Ruth Harris. [3] No dejó sobrevivientes. [12]

En marzo de 2020, Oxford University Press publicó una biografía de John Kendrew titulada A Place in History: The Biography of John C. Kendrew , escrita por Paul M Wassarman .

Publicaciones seleccionadas

Referencias

  1. ^ Huxley, Hugh Esmor (1953). Investigaciones de estructuras biológicas mediante métodos de rayos X: la estructura del músculo. lib.cam.ac.uk (tesis doctoral). Universidad de Cambridge. OCLC  885437514. EThOS  uk.bl.ethos.604904.
  2. ^ abc "Genealogía académica de John Kendrew". academictree.org .
  3. ^ abc Holmes, KC (2001). "Sir John Cowdery Kendrew. 24 de marzo de 1917 - 23 de agosto de 1997: Elegido miembro de la Royal Society en 1960". Memorias biográficas de miembros de la Royal Society . 47 : 311–332. doi : 10.1098/rsbm.2001.0018 . hdl : 11858/00-001M-0000-0028-EC77-7 . PMID:  15124647.
  4. ^ "Clifton College Register" Muirhead, JAO pág. 462: Bristol; JW Arrowsmith para Old Cliftonian Society; abril de 1948
  5. ^ "No. 35301". The London Gazette . 7 de octubre de 1941. pág. 5793.
  6. ^ "No. 36633". The London Gazette (Suplemento). 28 de julio de 1944. pág. 3562.
  7. ^ "No. 37168". The London Gazette (Suplemento). 6 de julio de 1945. pág. 3552.
  8. ^ Kendrew, John Cowdery (1949). Estudios de rayos X de ciertas proteínas cristalinas: la estructura cristalina de las hemoglobinas fetales y adultas de ovejas y de la mioglobina de caballo. lib.cam.ac.uk (tesis doctoral). Universidad de Cambridge. EThOS  uk.bl.ethos.648050.
  9. ^ ab Stoddart, Charlotte (1 de marzo de 2022). "Biología estructural: cómo las proteínas consiguieron su primer plano". Revista Knowable . doi : 10.1146/knowable-022822-1 . Consultado el 25 de marzo de 2022 .
  10. ^ Kendrew, JC; Dickerson, RE; Strandberg, BE; et al. (febrero de 1960). "Estructura de la mioglobina: una síntesis de Fourier tridimensional con una resolución de 2 A". Nature . 185 (4711): 422–7. Bibcode :1960Natur.185..422K. doi :10.1038/185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.
  11. ^ "El siglo XXI: el cuadrángulo de Kendrew". St John's College, Oxford. 2020. Consultado el 2 de junio de 2020 .
  12. ^ Wolfgang Saxon (30 de agosto de 1997). «John C. Kendrew muere a los 80 años; el bioquímico ganó el Nobel en 1962». The New York Times . Consultado el 2 de junio de 2020 .

Lectura adicional

Enlaces externos