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Jane S. Richardson

Esquema de cinta de la triosa fosfato isomerasa , dibujado a mano por Jane Richardson
Puntos de contacto de todos los átomos para dos residuos de Ala bien empaquetados

Jane Shelby Richardson (nacida el 25 de enero de 1941) [1] [2] es una biofísica estadounidense mejor conocida por desarrollar el diagrama de Richardson, o diagrama de cinta , un método para representar la estructura 3D de las proteínas. [3] Los diagramas de cinta se han convertido en una representación estándar de las estructuras de las proteínas que ha facilitado una mayor investigación de la estructura y función de las proteínas a nivel mundial. Con intereses en astronomía, matemáticas, física, botánica y filosofía, Richardson tomó un camino poco convencional para establecer una carrera científica. [4] [5] Richardson es profesor de bioquímica en la Universidad de Duke . [1]

Biografía

Richardson nació el 25 de enero de 1941 y creció en Teaneck, Nueva Jersey . Su padre era ingeniero eléctrico y su madre, profesora de inglés. Sus padres fomentaron su interés por la ciencia y fue miembro de clubes de astronomía locales desde la escuela primaria. [6] Asistió a la Teaneck High School y en 1958 ganó el tercer lugar en la Westinghouse Science Talent Search , la feria de ciencias más prestigiosa de los Estados Unidos, con cálculos de la órbita del satélite Sputnik a partir de sus propias observaciones. [7] [4]

Continuó su educación con la intención de estudiar matemáticas, astronomía y física en el Swarthmore College . Sin embargo, Richardson se graduó Phi Beta Kappa con una licenciatura en filosofía y una especialización en física en 1962 antes de realizar un posgrado en filosofía en la Universidad de Harvard . Mientras tanto, pudo inscribirse en cursos de taxonomía y evolución de plantas en Harvard que luego contribuirían a su enfoque general para estudiar la estructura de las proteínas. Dado que la filosofía de Harvard se centraba en la filosofía moderna en lugar del interés de Richardson, la filosofía clásica, Richardson se fue con su maestría de Harvard en 1966. [1] [8] [9] Después de la graduación, Richardson intentó enseñar en la escuela secundaria, pero pronto se dio cuenta de que esta carrera no era para ella. Posteriormente se reincorporó al mundo científico, trabajando como técnica en el Instituto Tecnológico de Massachusetts en el mismo laboratorio que su esposo, David Richardson, a quien conoció en el Swarthmore College. [10] En el MIT, David Richardson estaba cursando su doctorado en el laboratorio de Al Cotton usando cristalografía de rayos X para estudiar la estructura de la nucleasa estafilocócica . Jane Richardson aprendió las habilidades técnicas necesarias y la formación científica en bioquímica y biofísica a través del trabajo en el laboratorio mientras trabajaba junto a su esposo, con quien todavía trabaja hoy. Richardson más tarde comenzó a dibujar sus diagramas homónimos como un método para interpretar las estructuras de las moléculas de proteínas . [10] A lo largo de su carrera, Richardson ha sido reconocida por muchas instituciones prestigiosas de la comunidad científica. En julio de 1985 se le concedió una beca MacArthur por su trabajo en bioquímica. [11] Fue elegida para la Academia Nacional de Ciencias y la Academia Estadounidense de Artes y Ciencias en 1991 y para el Instituto de Medicina en 2006. [5] Como parte de su papel en la Academia Nacional de Ciencias, Richardson forma parte de paneles que asesoran a la Casa Blanca y al Pentágono sobre asuntos científicos de importancia nacional (por ejemplo, [12] ). Para el año 2012-2013, Richardson fue elegida presidenta de la Sociedad Biofísica para el año 2012-2013, [13] y se convirtió en miembro de la Asociación Cristalográfica Estadounidense en 2012. [14] Richardson es actualmente miembro de la Sociedad James B. Duke.Profesor de Bioquímica en la Universidad de Duke. [4]

Los Richardson continúan dirigiendo conjuntamente un grupo de investigación en la Universidad de Duke. [10]

Richardson es colaboradora de Wikipedia, donde es miembro destacado del WikiProject Biophysics . [15]

Trabajo y contribuciones científicas

Las primeras incursiones de Richardson en la ciencia fueron en el campo de la astronomía . Al observar la posición del Sputnik (en ese momento, el único satélite artificial ) durante dos noches consecutivas, logró calcular su órbita prevista. Presentó sus resultados a la Westinghouse Science Talent Search, y obtuvo el tercer lugar en 1958. [5]

Richardson se unió a su esposo David C. Richardson, quien entonces completaba su trabajo de doctorado en el MIT , en el estudio de la estructura tridimensional de la proteína nucleasa estafilocócica (1SNS) [16] mediante cristalografía de rayos X para su tesis doctoral. [17] [18] La nucleasa estafilocócica estuvo entre las primeras doce estructuras proteínicas resueltas. [19] Las clases de botánica y evolución que había tomado mientras cursaba su título moldearon su pensamiento sobre el trabajo que estaba haciendo en el laboratorio de química. [4] Durante sus estudios cristalográficos , Jane Richardson se dio cuenta de que se puede desarrollar un esquema de clasificación general a partir de los motivos estructurales recurrentes de las proteínas. [4] Mientras tanto, Jane y David Richardson se habían mudado a la Universidad de Duke en 1970, donde resolvieron la primera estructura cristalina de la superóxido dismutasa (2SOD). [10] [20] [21] En 1977 publicó sus hallazgos sobre la relación entre proteínas en Nature , con un artículo titulado "Topología de láminas β y la relación de las proteínas". [4] [22]

A medida que Richardson desarrolló el diagrama de cinta para ilustrar sus hallazgos en el transcurso de su investigación taxonómica, sus imágenes icónicas aparecieron por primera vez en la revista de revisión Advances in Protein Chemistry en un artículo titulado "La anatomía y taxonomía de la estructura de la proteína" 1981, [5] [23] [24] una publicación distintiva temprana en bioinformática estructural . Desde entonces, los diagramas se han convertido en una forma estándar de visualizar la estructura de las proteínas, específicamente representando la topología de la hoja beta y las conexiones entre las secuencias de aminoácidos , o péptidos , que forman las proteínas. El proceso de plegamiento de proteínas involucra cuatro niveles: estructuras primarias , estructuras secundarias , estructuras terciarias y estructuras cuaternarias . Las estructuras secundarias resultan de interacciones de enlaces de hidrógeno entre secuencias de aminoácidos adyacentes para formar hélices alfa o hojas beta. [25] Las estructuras terciarias son un orden superior de plegamiento de proteínas que representan la conformación y la conectividad entre las hélices alfa y las hojas beta en 3D. [25] Los diagramas de cinta de Richardson ilustran la topología y la conectividad de las láminas beta en estructuras proteínicas de orden superior. Formalizó reglas generales sobre el enlace de láminas beta mediante conexiones de "horquilla" o conexiones de "cruce". En una conexión de horquilla, una cadena principal de péptidos se origina y gira alrededor para regresar al mismo extremo de la lámina beta del que salió. Una conexión de cruce implica que la cadena principal de péptidos se extiende fuera de una lámina beta y gira alrededor para ingresar a otra lámina beta en el extremo opuesto de la proteína. [26] Sus dibujos iniciales y descubrimientos continuos contribuyen a una comprensión más amplia de la energética y la evolución de las proteínas. Peter Agre , premio Nobel y profesor de Duke, dijo sobre el trabajo de los Richardson: "El trabajo de Jane y David nos permitió revelar la forma de las proteínas, y a partir de allí fue más fácil comprender su función". [10]

El trabajo más reciente de los Richardson se ha diversificado más allá de la clasificación y la cristalografía. En la década de 1980 se extendieron a los campos de la bioquímica sintética y la biología computacional como pioneros en el diseño de novo de proteínas, un enfoque de ingeniería inversa para hacer y probar predicciones teóricas sobre el plegamiento de proteínas. [27] En la década de 1990, los Richardson desarrollaron el sistema kinemage de gráficos moleculares y David Richardson escribió el programa Mage para mostrarlos en pequeñas computadoras, para la entonces nueva revista Protein Science . [28] Además, desarrollaron el análisis de contacto de todos los átomos (ver imagen) para medir la "bondad de ajuste" dentro de las proteínas y en interacciones con las moléculas circundantes. [4] El sitio web Kinemage ofrece una exploración interactiva de varias estructuras de proteínas en 3D a través de pantallas de computadora utilizando sus programas de gráficos Mage o KiNG. Financiado por una subvención de los Institutos Nacionales de Salud (NIH), el sitio web se utiliza a menudo como una herramienta de enseñanza. Los libros de texto y sitios de Internet que han obtenido imágenes de Kinemages incluyen Introducción a la estructura de proteínas de Branden y Tooze, [29] Fundamentos de bioquímica de Viet, Voet y Pratt, [30] Principios de bioquímica de Horton et al., [31] y el Proyecto de autoría de Kinemage de la Universidad de Mississippi. [32]

El Laboratorio Richardson estudia actualmente motivos estructurales en ARN [33] así como proteínas, como parte del Consorcio de Ontología de ARN (ROC) [34] para comunicar mejor los hallazgos de investigación sobre la estructura y función del ARN. [35] [36] El laboratorio ha actuado como evaluador en el experimento de predicción de estructura CASP 8 [37] (CASP), [38] es uno de los cuatro equipos de desarrolladores en el sistema de software PHENIX [39] para cristalografía de rayos X de macromoléculas , y aloja el servicio web MolProbity [40] para la validación y mejora de la precisión de las estructuras cristalinas de proteínas y ARN. MolProbity utiliza el programa KiNG (sucesor de Mage) para mostrar gráficos de cinema 3D en línea. Jane Richardson es parte del Grupo de Trabajo de Validación de Rayos X [41] y del Grupo de Trabajo de Validación de RMN del Banco de Datos de Proteínas (wwPDB) mundial . [42] Mientras continúa dirigiendo el laboratorio Richardson junto a su esposo en Duke, donde utilizan MolProbity para validar ARN, proteínas y estructuras cristalinas, también agrega imágenes relacionadas con la ciencia, imágenes de la naturaleza e imágenes para el WikiProject Biophysics a Wikimedia Commons . [15]

Premios y honores

Publicaciones destacadas

Los siguientes artículos están clasificados como altamente citados en su campo por Web of Science a partir del 17 de febrero de 2020:

Referencias

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Lectura adicional

Enlaces externos