La enzima indol-3-glicerol-fosfato sintasa (IGPS) ( EC 4.1.1.48) cataliza la reacción química
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , para ser más específicos, las carboxi-liasas, que escinden enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1-(2-carboxifenilamino)-1-desoxi-D-ribulosa-5-fosfato carboxi-liasa [ciclizante formadora de 1-C-(indol-3-il)glicerol-3-fosfato] . Otros nombres de uso común incluyen indol-glicerol-fosfato sintetasa , indol-glicerol-fosfato sintasa , indol-3-glicerofosfato sintasa , 1-(2-carboxifenilamino)-1-desoxi-D-ribulosa-5-fosfato y carboxi-liasa (ciclizante) . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina , tirosina y triptófano y en el sistema de dos componentes - general. Emplea un cofactor , el piruvato .
En algunas bacterias , IGPS es una enzima de cadena sencilla . En otras, como Escherichia coli , es el dominio N-terminal de una enzima bifuncional que también cataliza la actividad de la N-(5'-fosforibosil)antranilato isomerasa ( EC 5.3.1.24) (PRAI), el tercer paso de la biosíntesis del triptófano . En los hongos , IGPS es el dominio central de una enzima trifuncional que contiene un dominio C-terminal de PRAI y un dominio N-terminal de glutamina amidotransferasa ( EC 2.4.2.-) (GATasa).
Se ha comparado la estructura del dominio IGPS de la enzima bifuncional de la bacteria mesófila E. coli (eIGPS) con la de la indol-3-glicerol fosfato sintasa monomérica de la arquea hipertermófila Sulfolobus solfataricus (sIGPS). Ambas son proteínas de un solo dominio (beta/alfa)8, con una (eIGPS) o dos (sIGPS) hélices adicionales insertadas antes de la primera cadena beta . [1]
A finales de 2007, se han resuelto 11 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1A53, 1I4N, 1J5T, 1JCM, 1JUK, 1JUL, 1LBF, 1LBL, 1PII, 1VC4 y 2C3Z.
