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Familia de glucósido hidrolasa 27

En biología molecular, la familia de glucósido hidrolasa 27 es una familia de glucósido hidrolasas .

Glucósido hidrolasas EC 3.2.1. son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia de glucósido hidrolasa 27 junto con la familia 31 y la familia 36 de alfa-galactosidasas forman el clan de glicosil hidrolasas GH-D, una superfamilia de alfa-galactosidasas, alfa-N-acetilgalactosaminidasas e isomaltodextranasas que probablemente comparten un mecanismo catalítico y estructural común. topología.

La alfa-galactosidasa ( EC 3.2.1.22) (melibasa) [8] cataliza la hidrólisis de la melibiosa en galactosa y glucosa . En el hombre, la deficiencia de esta enzima es la causa de la enfermedad de Fabry (esfingolipidosis ligada al cromosoma X). La alfa-galactosidasa está presente en una variedad de organismos. Existe un grado considerable de similitud en la secuencia de la alfa-galactosidasa de varias especies eucariotas . La alfa-galactosidasa de Escherichia coli (gen melA), que requiere NAD y magnesio como cofactores, no está estructuralmente relacionada con las enzimas eucariotas; por el contrario, un plásmido de Escherichia coli codifica una alfa-galactosidasa (gen rafA P16551 ) [9] contiene una región de aproximadamente 50 aminoácidos que es similar a un dominio de las alfa-galactosidasas eucariotas. La alfa-N-acetilgalactosaminidasa ( EC 3.2.1.49) [10] cataliza la hidrólisis de residuos terminales de N-acetil-D-galactosamina no reductores en N-acetil-alfa-D-galactosaminidas. En el hombre, la deficiencia de esta enzima es la causa de las enfermedades de Schindler y Kanzaki . La secuencia de esta enzima está muy relacionada con la de las alfa-galactosidasas eucariotas.

enlaces externos

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Mornon JP, Fábrega S, Lehn P, Davies G (1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 92 (15): 7090–7094. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Henrissat B, Davies G (1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–859. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ "Bairoch, A." Clasificación de familias de glicosil hidrolasa e índice de entradas de glicosil hidrolasa en SWISS-PROT ". 1999". Archivado desde el original el 25 de mayo de 2011 . Consultado el 4 de octubre de 2011 .
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard, Vicente; Golaconda Ramulu, Hemalatha; Dráula, Elodie; Coutinho, Pedro M.; Henrissat, Bernard (1 de enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (D1): D490–D495. doi : 10.1093/nar/gkt1178. ISSN  0305-1048. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 27 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (1 de diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . ISSN  1460-2423. PMID  29040563.
  8. ^ Dey PM, Pridham JB (1972). "Bioquímica de α-galactosidasas". Avances en Enzimología y Áreas Afines de la Biología Molecular . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. vol. 36. págs. 91-120. doi :10.1002/9780470122815.ch3. ISBN 9780470122815. PMID  4561015. {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
  9. ^ Aslanidis C, Schmid K, Schmitt R (1989). "Secuencias de nucleótidos y estructura de operones de genes transmitidos por plásmidos que median la captación y utilización de rafinosa en Escherichia coli". J. Bacteriol . 171 (12): 6753–6763. doi :10.1128/jb.171.12.6753-6763.1989. PMC 210573 . PMID  2556373. 
  10. ^ Wang AM, obispo DF, Desnick RJ (1990). "Clonación molecular de alfa-N-acetilgalactosaminidasa humana, secuencia de nucleótidos y expresión de un ADNc de longitud completa. La homología con la alfa-galactosidasa A humana sugiere la evolución a partir de un gen ancestral común". J. Biol. química . 265 (35): 21859–21866. doi : 10.1016/S0021-9258(18)45818-8 . PMID  2174888.
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