Dominio de lectina de unión a galactosa

En biología molecular, el dominio de lectina de unión a galactosa es un dominio proteico . Se encuentra en muchas proteínas , incluida la lectina purificada de huevos de erizo de mar ( Anthocidaris crassispina ), SUEL. Esta lectina existe como un homodímero de dos subunidades unidos por enlaces disulfuro ; la forma dimérica es esencial para la actividad de hemaglutinación . ^[1] La lectina de huevo de erizo de mar (SUEL) forma una nueva clase de lectinas . Aunque SUEL ​​se aisló por primera vez como una lectina que se une a D- galactósido , más tarde se demostró que se une preferentemente a L-ramnosa . ^{[1] [2]} La L-ramnosa y la D-galactosa comparten la misma orientación del grupo hidroxilo en C2 y C4 de la estructura del anillo de piranosa .

Se ha identificado un dominio rico en cisteína (el dominio de lectina de unión a galactosa) homólogo a la proteína SUEL ​​en las siguientes proteínas : ^{[3] [4] [5]}

• Beta-galactosidasas vegetales EC 3.2.1.23 ( lactasas ).
• Latrofilina de mamíferos , el receptor independiente de calcio de la alfa- latrotoxina (CIRL). El dominio de lectina de unión a galactosa no es necesario para la unión de alfa-latratoxina. ^[5]
  • Latrofilina-1 humana .
  • Latrofilina-2 humana .
• Lectina fijadora de ramnosa (SAL) procedente de huevos de bagre ( Silurus asotus ). Esta proteína está compuesta por tres dominios repetidos en tándem homólogos al dominio de lectina SUEL. Todas las posiciones de cisteína de cada dominio están completamente conservadas . ^[2]
• Las hipotéticas proteínas B0457.1, F32A7.3A y F32A7.3B de Caenorhabditis elegans .

Referencias

1. Ozeki Y, Matsui T, Suzuki M, Titani K (marzo de 1991). "Secuencia de aminoácidos y caracterización molecular de una lectina específica de D-galactósido purificada a partir de huevos de erizo de mar (Anthocidaris crassispina)". Bioquímica . 30 (9): 2391–4. doi :10.1021/bi00223a014. PMID  2001368.
2. Hosono M, Ishikawa K, Mineki R, Murayama K, Numata C, Ogawa Y, Takayanagi Y, Nitta K (noviembre de 1999). "Estructura de repetición en tándem de lectina de unión a ramnosa de huevos de bagre (Silurus asotus)". Biochim. Biofísica. Acta . 1472 (3): 668–75. doi :10.1016/S0304-4165(99)00185-3. PMID  10564781.
3. Lelianova VG, Davletov BA, Sterling A, Rahman MA, Grishin EV, Totty NF, Ushkaryov YA (agosto de 1997). "El receptor de alfa-latrotoxina, latrofilina, es un nuevo miembro de la familia de receptores acoplados a proteína G de secretina". J. Biol. química . 272 (34): 21504–8. doi : 10.1074/jbc.272.34.21504 . PMID  9261169.
4. Tateno H, Saneyoshi A, Ogawa T, Muramoto K, Kamiya H, Saneyoshi M (julio de 1998). "Aislamiento y caracterización de lectinas de unión a ramnosa de huevos de trucha arco iris (Oncorhynchus mykiss) homólogos a la superfamilia de receptores de lipoproteínas de baja densidad". J. Biol. química . 273 (30): 19190–7. doi : 10.1074/jbc.273.30.19190 . PMID  9668106.
5. Krasnoperov V, Bittner MA, Holz RW, Chepurny O, Petrenko AG (febrero de 1999). "Requisitos estructurales para la unión de alfa-latrotoxina y la secreción estimulada por alfa-latrotoxina. Un estudio con receptor independiente de calcio de mutantes de deleción de alfa-latrotoxina (CIRL)". J. Biol. química . 274 (6): 3590–6. doi : 10.1074/jbc.274.6.3590 . PMID  9920906.

Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000922