Gen codificador de proteínas en humanos
El factor de transcripción 3 relacionado con Runt es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RUNX3 . [5]
Función
Este gen codifica un miembro de la familia de factores de transcripción que contienen el dominio runt . Un heterodímero de esta proteína y una subunidad beta forman un complejo que se une a la secuencia central de ADN 5'-YGYGGT-3' que se encuentra en varios potenciadores y promotores, [6] y puede activar o suprimir la transcripción. También interactúa con otros factores de transcripción. Funciona como un supresor tumoral y el gen se elimina o silencia transcripcionalmente con frecuencia en el cáncer. Se han encontrado múltiples variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas para este gen. [7]
En las células melanocíticas, la expresión del gen RUNX3 puede estar regulada por MITF . [8]
RUNX3 desempeña un papel fundamental en la defensa contra la formación temprana de tumores. En respuesta a factores de crecimiento, RUNX3 es acetilado por p300 para formar un complejo con la proteína 2 que contiene bromodominio (BRD2; un miembro de la familia BET de correguladores de la transcripción) [9] y para la posterior inducción transitoria de CDKN1A y ARF. [10] CDKN1A (también conocida como CIP1 o p21) inhibe el ciclo celular y ARF inhibe MDM2, lo que aumenta la estabilidad del gen supresor del cáncer p53. [10]
La expresión de CDKN1A y ARF en ciclos celulares de tipo salvaje es temporal, lo que resulta de que el complejo RUNX3 -BRD2 reemplaza al complejo RUNX3 -cyclinD1. Sin embargo, las señales mitogénicas oncogénicas como KRAS G12D hacen que el complejo RUNX3 -BRD2 se mantenga de forma continua, lo que resulta en la expresión continua de p21, ARF y p53. Por lo tanto, RUNX3 puede funcionar como un sensor para señales mitogénicas no reguladas, y su inactivación puede en última instancia conducir al cáncer debido a la pérdida de la función como sensor. [10]
Ratón noqueador
La mucosa gástrica del ratón nulo Runx3 exhibe hiperplasia debido a la proliferación estimulada y la apoptosis suprimida en las células epiteliales, y las células son resistentes a la estimulación con TGF-beta. [11]
La controversia y resolución de RUNX3
En 2011, se puso en duda la función supresora de tumores de Runx3, a partir de la publicación anterior de Li y colaboradores. [12] Sobre la base del estudio original de Li y colaboradores (2002), la mayoría de la literatura posterior que cita a Li y colaboradores (2002) asumió que RUNX3 se expresaba en el epitelio intestinal normal y que, por lo tanto, es probable que actúe como un supresor de tumores en el cáncer epitelial particular investigado. La mayor parte de esta literatura utilizó el estado de metilación del promotor de RUNX3 en varios cánceres como un indicador de su expresión. Sin embargo, se sabe que muchos genes están metilados en los genomas de las células tumorales, y la mayoría de estos genes no se expresan en el tejido normal de origen de estos cánceres. Otros utilizaron anticuerpos mal caracterizados (o totalmente invalidados) para detectar la proteína RUNX3 , o utilizaron RT-PCR o anticuerpos validados y no lograron detectar RUNX3 en el epitelio intestinal, pero aun así no cuestionaron el hallazgo original de Li y colaboradores (2002). Estos hechos han sido discutidos recientemente en un libro de Ülo Maiväli. [13]
A finales de 2009, un informe escrito por Kosei Ito y sus colaboradores resolvió la controversia al verificar que RUNX3 se expresa efectivamente en el epitelio del tracto gastrointestinal (TGI) humano y de ratón y funciona como un supresor tumoral en los tejidos gástrico y colorrectal. [14] Los autores del artículo sugirieron que el informe contradictorio anterior podría deberse al uso de un anticuerpo específico, conocido como G-poly. Ito y su equipo generaron múltiples anticuerpos monoclonales anti- RUNX3 que reconocen la región N-terminal de RUNX3 (residuos 1-234). Los investigadores descubrieron que los anticuerpos reaccionan con RUNX3 en las células epiteliales gástricas, mientras que los que reconocen la región C-terminal no lo hacen. G-poly reconoce principalmente la región más allá de 234 y, por lo tanto, no puede detectar Runx3 en este tejido.
Interacciones
Se ha demostrado que RUNX3 interactúa con TLE1 . [15]
Véase también
Referencias
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Lectura adicional
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Enlaces externos
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