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Receptor EF-Tu

EF-Tu (azul) es el ligando de EFR [1]
EFR permite una respuesta inmune a elf18, una secuencia de EF-Tu [2]

El receptor EF-Tu , abreviado como EFR , es un receptor de reconocimiento de patrones (PRR) que se une a la proteína procariótica EF-Tu (factor de elongación termo inestable) en Arabidopsis thaliana (y otros miembros de Brassicaceae ). Este receptor es una parte importante del sistema inmunológico de las plantas, ya que permite que las células vegetales reconozcan y se unan a EF-Tu, evitando la transformación genética y la síntesis de proteínas en patógenos como Agrobacterium . [2]

Fondo

La planta Arabidopsis thaliana tiene un genoma con sólo alrededor de 135 megapares de bases (Mbp), lo que la hace lo suficientemente pequeña como para sintetizarla por completo. También hace que sea relativamente fácil de estudiar, lo que lleva a su uso como organismo modelo común en el campo de la genética vegetal. [3] [4] Un uso importante de A. thaliana es el estudio de la inmunidad de las plantas. Los patógenos vegetales pueden viajar a través del sistema vascular de una planta, pero las plantas no tienen células inmunes específicas que puedan viajar de esta manera. Las plantas tampoco tienen un sistema inmunológico adaptativo, por lo que se requieren otras formas de inmunidad. Uno es el uso de receptores de reconocimiento de patrones (PRR) para unirse a patrones moleculares asociados a patógenos (PAMP), que son estructuras altamente conservadas en el exterior de muchos organismos invasores. Esta forma de inmunidad actúa sobre patógenos intercelulares, que se encuentran fuera de las células vegetales individuales. Las PRR son proteínas transmembrana , que tienen un ancla en el interior de la célula y porciones que se extienden más allá de la membrana. Son parte del sistema inmunológico innato y se unen y previenen la proliferación de patógenos con los PAMP a los que pueden unirse. [5]

EF-Tu, una proteína muy común y altamente conservada, es un ejemplo de PAMP que se puede encontrar en numerosos patógenos. [6] Su función como factor de elongación significa que ayuda a crear nuevas proteínas durante la traducción en el ribosoma. Cuando se forma una proteína, los aminoácidos se conectan en una secuencia larga, conocida como estructura primaria de una proteína. Los factores de elongación ayudan a coordinar el movimiento de los ARN de transferencia (ARNt) y los ARN mensajeros (ARNm) para que permanezcan alineados mientras el ribosoma se traslada a lo largo de la cadena de ARNm. [7] Debido a su importancia para garantizar la precisión de la traducción y prevenir mutaciones, EF-Tu es un buen objetivo tanto para los sistemas inmunológicos como para las terapias farmacológicas diseñadas para prevenir infecciones y enfermedades posteriores. [8]

función biológica

Síntesis

EFR, al igual que otras proteínas, se traduce en los ribosomas de una célula. Una vez formada la estructura primaria de la proteína, debe plegarse en su estructura terciaria tridimensional para volverse funcional. Esto ocurre en el retículo endoplásmico (RE). Mientras está en el ER, esta cadena polipeptídica primaria se somete a un proceso regulatorio conocido como control de calidad del ER (ER-QC) para ayudar a garantizar que se pliegue en la estructura tridimensional correcta. El proceso ER-QC consta de una serie de proteínas chaperonas que ayudan a guiar el plegamiento de las cadenas polipeptídicas EFR, evitando la agregación de muchas cadenas polipeptídicas en un grupo grande. Las proteínas que no se han plegado se mantienen en la sala de emergencias hasta que se hayan plegado en su forma tridimensional correcta. Si no se produce el plegamiento, la proteína desplegada finalmente se destruye. [9] [10]

Uno de los mecanismos de control de EFR es la proteína factor 2 derivado del estroma de Arabidopsis (SDF2). Una variante genética de la planta A. thaliana que no tenía el gen para codificar esta proteína tenía una producción mucho menor de proteínas EFR funcionales. SDF2 tampoco puede sustituirse por otras enzimas en la producción de EFR. El análisis experimental indicó que el EFR se destruye en la célula cuando se produce sin SDF2, aunque se desconoce el mecanismo de esta acción. Otras proteínas necesarias para la síntesis adecuada de EFR incluyen Arabidopsis CRT3 y UGGT, que son miembros de EFR-QC y actúan como acompañantes para ayudar al plegamiento. [10]

Papel en la inmunidad de las plantas.

Los receptores EFR tienen una alta afinidad por el EF-Tu PAMP. Esto se ha demostrado analíticamente mediante ensayos de unión competitivos y análisis SDS-PAGE . Cuando EFR se une a EF-Tu, se activa la resistencia basal. [2] Esta respuesta ocurre después de que ya se ha establecido una infección y es importante para el sistema inmunológico de la planta porque previene la propagación del patógeno por toda la planta. [11] Sólo las bacterias que tienen una gran cantidad de EF-Tu son inhibidas eficazmente por el EFR, como Agrobacterium tumefaciens . [2]

Similitudes con FLS2

Al igual que EFR, FLS2 (detección de flagelina 2) es una quinasa similar a un receptor vegetal que actúa como PRR en el sistema inmunológico innato de la planta. [10] [12] En lugar de unirse a EF-Tu, se une a la flagelina , otra estructura altamente conservada presente en muchos patógenos. La flagelina, al igual que EF-Tu, es un buen objetivo para el sistema inmunológico de las plantas ya que está muy extendida. También desencadena una respuesta inmune en una mayor variedad de plantas que EF-Tu. [2] La respuesta inmune desencadenada por FLS2 es muy similar a la que desencadena EFR y las enzimas que se activan por ambos receptores probablemente provengan de un conjunto común que se encuentra en muchas células. Esto indica que las dos vías de los receptores convergen, lo que se ha demostrado que ocurre en los canales iónicos de la membrana plasmática. [10] [13] Al percibir múltiples PAMP, una planta puede responder a una infección patógena de manera más rápida y eficiente, así como responder a una gama más amplia de patógenos. [10]

Aplicaciones

EFR se encuentra únicamente en la familia de plantas Brassicaceae , lo que significa que tiene un efecto limitado en la naturaleza. [2] Los experimentos han demostrado la capacidad de transferir con éxito EFR a plantas de otras familias, como Nicotiana benthamiana , un pariente del tabaco, y Solanum lycopersicum , la planta de tomate. La capacidad de transferir PRR entre plantas y hacer que conserven su eficacia amplía las técnicas de ingeniería genética para promover la resistencia a enfermedades en los cultivos. También puede reducir los desechos químicos asociados con la agricultura masiva y permitir la transferencia de inmunidad rápidamente y sin cría tradicional. [14]

Ver también

Referencias

  1. ^ "PDB-101: factores de alargamiento". pdb101.rcsb.org . Consultado el 9 de octubre de 2017 .
  2. ^ abcdef Zipfel, Cirilo; Kunze, Gernot; Chinchilla, Delfina; Caniard, Ana; Jones, Jonathan DG; Boller, Thomas; Félix, Georg (2006). "La percepción del PAMP bacteriano EF-Tu por el receptor EFR restringe la transformación mediada por Agrobacterium". Celúla . 125 (4): 749–760. doi : 10.1016/j.cell.2006.03.037 . PMID  16713565.
  3. ^ "TAIR - Ensamblaje del genoma". www.arabidopsis.org . Consultado el 9 de octubre de 2017 .
  4. ^ Rensink, Washington; Buell, C. Robin (1 de junio de 2004). "Arabidopsis al arroz. Aplicación del conocimiento de una maleza para mejorar nuestra comprensión de una especie de cultivo". Fisiología vegetal . 135 (2): 622–629. doi : 10.1104/pp.104.040170. ISSN  0032-0889. PMC 514098 . PMID  15208410. 
  5. ^ Jones, Jonathan DG; Dangl, Jeffery L. (16 de noviembre de 2006). "El sistema inmunológico de las plantas". Naturaleza . 444 (7117): 323–329. Código Bib :2006Natur.444..323J. doi : 10.1038/naturaleza05286 . ISSN  0028-0836. PMID  17108957.
  6. ^ Yamamoto, Hiroshi; Qin, Yan; Achenbach, Juan; Li, Chengmin; Kijek, Jaroslaw; Spahn, Christian MT; Nierhaus, Knud H. (febrero de 2014). "EF-G y EF4: translocación y retrotranslocación en el ribosoma bacteriano". Reseñas de la naturaleza Microbiología . 12 (2): 89-100. doi :10.1038/nrmicro3176. ISSN  1740-1526. PMID  24362468. S2CID  27196901.
  7. ^ Ramakrishnan, V. (22 de febrero de 2002). "Estructura de los ribosomas y mecanismo de traducción". Celúla . 108 (4): 557–572. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00619-0 . ISSN  0092-8674. PMID  11909526.
  8. ^ Cangrejo, Ivo M.; Parmeggiani, Andrea (2002). "Mecanismos de EF-Tu, una GTPasa pionera". Avances en la investigación de ácidos nucleicos y biología molecular . 71 : 513–551. doi :10.1016/S0079-6603(02)71050-7. ISBN 9780125400718. ISSN  0079-6603. PMID  12102560.
  9. ^ Anelli, Tiziana; Sitía, Roberto (23 de enero de 2008). "Control de calidad de proteínas en la vía secretora temprana". La Revista EMBO . 27 (2): 315–327. doi :10.1038/sj.emboj.7601974. ISSN  0261-4189. PMC 2234347 . PMID  18216874. 
  10. ^ abcde Nekrasov, Vladimir; Li, Jing; Batoux, Martine; Roux, Milena; Chu, Zhao-Hui; Lacombe, Séverine; Rougón, Alejandra; Bittel, Pascal; Kiss-Papp, Marta (4 de noviembre de 2009). "Control del receptor de reconocimiento de patrones EFR por un complejo de proteínas ER en la inmunidad de las plantas". La Revista EMBO . 28 (21): 3428–3438. doi :10.1038/emboj.2009.262. ISSN  0261-4189. PMC 2776097 . PMID  19763086. 
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  12. ^ Gómez-Gómez, L.; Boller, T. (junio de 2000). "FLS2: una quinasa similar al receptor LRR implicada en la percepción del elicitor bacteriano flagelina en Arabidopsis". Célula molecular . 5 (6): 1003–1011. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80265-8 . ISSN  1097-2765. PMID  10911994.
  13. ^ Jeworutzki, Elena; Roelfsema, M. Rob G.; Anschütz, Uta; Krol, Elzbieta; Elzenga, J. Theo M.; Félix, Georg; Boller, Thomas; Hedrich, Rainer; Becker, Dirk (1 de mayo de 2010). "La señalización temprana a través de los receptores de reconocimiento de patrones de Arabidopsis FLS2 y EFR implica la apertura de canales aniónicos de la membrana plasmática asociada a Ca2 +". El diario de las plantas . 62 (3): 367–378. doi : 10.1111/j.1365-313X.2010.04155.x . ISSN  1365-313X. PMID  20113440.
  14. ^ Lacombe, Séverine; Rougon-Cardoso, Alejandra; Sherwood, Emma; Peeters, Nemo; Dahlbeck, Douglas; van Esse, H. Peter; Fumador, Mateo; Rallapalli, Ghanasyam; Thomma, Bart PHJ (abril de 2010). "La transferencia interfamiliar de un receptor de reconocimiento de patrones de plantas confiere resistencia bacteriana de amplio espectro". Biotecnología de la Naturaleza . 28 (4): 365–369. doi :10.1038/nbt.1613. ISSN  1087-0156. PMID  20231819. S2CID  7260214.