Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
El homólogo grande de los discos 1 ( DLG1 ), también conocido como proteína asociada a la sinapsis 97 o SAP97 , es una proteína de andamiaje que en los humanos está codificada por el gen SAP97 .
SAP97 es una proteína de mamíferos de la familia MAGUK similar a la proteína Dlg1 de Drosophila (la proteína también se conoce como hDlg1 y el gen humano es DLG1). SAP97 se expresa en todo el cuerpo en las células epiteliales . En el cerebro, participa en el tráfico de receptores ionotrópicos desde el retículo endoplasmático hasta la membrana plasmática y puede participar en el tráfico de AMPAR durante la plasticidad sináptica.
Función
SAP97 se expresa en todo el cuerpo en las células epiteliales, incluidos los riñones y el cerebro. [5] Hay cierta evidencia de que SAP97 regula la adhesión entre células durante la muerte celular y puede interactuar con el VPH . En el cerebro, la función de SAP97 está involucrada en el tráfico de receptores transmembrana desde el RE hasta la membrana plasmática. [6]
Se ha investigado la función de SAP97 reduciendo su expresión mediante la inactivación o aumentando su expresión de forma heteróloga . Los ratones en los que se ha inactivado el gen SAP97 mueren perinatalmente, presentan paladar hendido y deficiencias en la función renal. [7] [8] La sobreexpresión de SAP97 en neuronas de mamíferos conduce a un aumento de la fuerza sináptica . [9]
Importancia clínica
Las mutaciones en DLG1 están asociadas a la enfermedad de Crohn . [10]
Estructura
La estructura proteica de SAP97 consta de un dominio N-terminal empalmado de forma alternativa, tres dominios PDZ , un dominio SH3 , un dominio de gancho, un dominio I3 y, por último, un dominio de guanilato quinasa (GK) inactivo. Cada uno de estos dominios tiene socios de interacción específicos que ayudan a definir la función única de SAP97.
El extremo N-terminal de SAP97 se puede empalmar alternativamente para contener un sitio de doble cisteína/palmitoilación (isoforma α) o un dominio L27 (isoforma β). El dominio L27 está involucrado en la oligomerización de SAP97 con otras moléculas de SAP97, CASK y otras proteínas que contienen el dominio L27. [11] También hay un sitio de unión de miosina VI cerca del extremo N-terminal que puede estar involucrado en la internalización de AMPAR. [12] [13]
Cada uno de los dominios PDZ de SAP97 tiene diferentes socios de unión, incluyendo la subunidad AMPAR GluR1 [14] [15] para el primer dominio PDZ y la neuroligina para el último. El dominio I3 de SAP97 es exclusivo de SAP97 entre la familia MAGUK, y se sabe que regula la localización postsináptica de SAP97 [9] y se une a la proteína 4.1N. El dominio GK permite que SAP97 se una a las proteínas de la familia GKAP /SAPAP.
Referencias
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Lectura adicional
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Enlaces externos
- Discos de Drosophila grandes 1 - La Mosca Interactiva