En biología molecular, los dominios de unión a la fosfotirosina son dominios proteicos que se unen a la fosfotirosina .
El dominio de unión a la fosfotirosina (PTB, también dominio de interacción con fosfotirosina o PI) en la proteína tensina tiende a encontrarse en el extremo C. La tensina es una proteína multidominio que se une a los filamentos de actina y funciona como una molécula de adhesión focal (las adhesiones focales son regiones de la membrana plasmática a través de las cuales las células se unen a la matriz extracelular). La tensina humana tiene sitios de unión a la actina , un dominio SH2 ( Pfam PF00017) y una región similar al supresor tumoral PTEN . [2] El dominio PTB interactúa con las colas citoplasmáticas de la integrina beta uniéndose a un motivo NPXY. [3]
El dominio de unión a fosfotirosina del sustrato-1 del receptor de insulina no está relacionado con el dominio de unión a fosfotirosina de la tensina. Las proteínas del sustrato-1 del receptor de insulina contienen tanto un dominio de homología de pleckstrina como un dominio de unión a fosfotirosina (PTB). Los dominios PTB facilitan la interacción con el receptor de insulina fosforilado en tirosina activado . El dominio PTB está situado hacia el extremo N. Dos argininas en este dominio son responsables de unir por puentes de hidrógeno los residuos de fosfotirosina en un péptido Ac -LYASSNPApY- NH2 en la región yuxtamembrana del receptor de insulina. Las interacciones posteriores a través de moléculas de agua "puenteadas" están coordinadas por los residuos Asn y Ser. [4] El dominio PTB tiene una estructura compacta de sándwich beta de 7 hebras , cubierta por una hélice C-terminal . El péptido sustrato encaja en una hendidura superficial en forma de L formada a partir de la hélice C-terminal y las hebras 5 y 6. [5]
APBA1 ; APBA2 ; APBA3 ; APPL1 ; EPS8 ; EPS8L1 ; EPS8L2 ; EPS8L3 ; TENC1 ; TNS; TNS1 ; TNS3; TNS4 ; DOK1 ; DOK2 ; DOK3 ; DOK4 ; DOK5 ; DOK6 ; DOK7 ; FRS2 ; FRS3 ; IRS1 ; IRS2 ; IRS4 ; NOS1AP ; TLN1 ; TLN2