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El cobalto en la biología

En los seres humanos, la mayor parte del cobalto se encuentra en la vitamina B12 . En el centro de este diagrama se puede ver un átomo de cobalto.

El cobalto es esencial para el metabolismo de todos los animales . Es un componente clave de la cobalamina , también conocida como vitamina B 12 , el principal reservorio biológico de cobalto como ultraelemento . [1] [2] Las bacterias en los estómagos de los animales rumiantes convierten las sales de cobalto en vitamina B 12 , un compuesto que solo puede ser producido por bacterias o arqueas . Por lo tanto, una presencia mínima de cobalto en los suelos mejora notablemente la salud de los animales de pastoreo , y se recomienda una ingesta de 0,20 mg/kg al día porque no tienen otra fuente de vitamina B 12 . [3]

Las proteínas basadas en cobalamina utilizan corrina para retener el cobalto. La coenzima B 12 presenta un enlace reactivo C-Co que participa en las reacciones. [4] En los humanos, la B 12 tiene dos tipos de ligando alquilo : metilo y adenosilo. La MeB 12 promueve las transferencias de grupos metilo (−CH 3 ). La versión adenosilo de la B 12 cataliza reordenamientos en los que un átomo de hidrógeno se transfiere directamente entre dos átomos adyacentes con el intercambio concomitante del segundo sustituyente, X, que puede ser un átomo de carbono con sustituyentes, un átomo de oxígeno de un alcohol o una amina. La metilmalonil coenzima A mutasa (MUT) convierte MMl-CoA en Su-CoA , un paso importante en la extracción de energía de proteínas y grasas. [5]

Aunque son mucho menos comunes que otras metaloproteínas (por ejemplo, las de zinc y hierro), se conocen otras cobaltoproteínas además de la B 12 . Estas proteínas incluyen la metionina aminopeptidasa 2 , una enzima que se produce en humanos y otros mamíferos que no utiliza el anillo de corrina de la B 12 , sino que se une al cobalto directamente. Otra enzima de cobalto no corrina es la nitrilo hidratasa , una enzima en bacterias que metaboliza los nitrilos . [6]

Deficiencia de cobalto

En los seres humanos, el consumo de vitamina B 12 que contiene cobalto cubre todas las necesidades de cobalto. En el caso del ganado vacuno y ovino, que cubren sus necesidades de vitamina B 12 mediante la síntesis por parte de las bacterias residentes en el rumen, el cobalto inorgánico cumple una función. A principios del siglo XX, durante el desarrollo de la agricultura en la meseta volcánica de la Isla Norte de Nueva Zelanda, el ganado vacuno sufría lo que se denominó "enfermedad de los matorrales". Se descubrió que los suelos volcánicos carecían de las sales de cobalto esenciales para la cadena alimentaria del ganado. [7] [8] Se descubrió que la "enfermedad de la costa" de las ovejas en el desierto de Ninety Mile del sudeste de Australia del Sur en la década de 1930 se originaba en deficiencias nutricionales de oligoelementos como el cobalto y el cobre. La deficiencia de cobalto se superó mediante el desarrollo de "balas de cobalto", gránulos densos de óxido de cobalto mezclados con arcilla que se administraban por vía oral para que se alojaran en el rumen del animal . [ Aclaración necesaria ] [9] [8] [10]

Referencias

  1. ^ Yamada, Kazuhiro (2013). "Capítulo 9. Cobalto: su papel en la salud y la enfermedad". En Astrid Sigel; Helmut Sigel; Roland KO Sigel (eds.). Interrelaciones entre iones metálicos esenciales y enfermedades humanas . Iones metálicos en las ciencias de la vida. Vol. 13. Springer. págs. 295–320. doi :10.1007/978-94-007-7500-8_9. ISBN 978-94-007-7499-5. Número PMID  24470095.
  2. ^ Cracan, Valentin; Banerjee, Ruma (2013). "Capítulo 10 Transporte y bioquímica de cobalto y corrinoides". En Banci, Lucia (ed.). Metalómica y la célula . Iones metálicos en las ciencias de la vida. Vol. 12. Springer. págs. 333–374. doi :10.1007/978-94-007-5561-1_10. ISBN 978-94-007-5560-4. Número de identificación personal  23595677.libro electrónico ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN  1559-0836 electrónico- ISSN  1868-0402. 
  3. ^ Schwarz, FJ; Kirchgessner, M.; Stangl, GI (2000). "Requerimiento de cobalto del ganado vacuno de carne: consumo de alimento y crecimiento a diferentes niveles de suministro de cobalto". Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition . 83 (3): 121–131. doi :10.1046/j.1439-0396.2000.00258.x.
  4. ^ Voet, Judith G.; Voet, Donald (1995). Bioquímica . Nueva York: J. Wiley & Sons. pag. 675.ISBN 0-471-58651-X.OCLC 31819701  .
  5. ^ Smith, David M.; Golding, Bernard T.; Radom, Leo (1999). "Comprensión del mecanismo de la mutasa de metilmalonil-CoA dependiente de B12: transferencia parcial de protones en acción". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 121 (40): 9388–9399. doi :10.1021/ja991649a.
  6. ^ Kobayashi, Michihiko; Shimizu, Sakayu (1999). "Proteínas de cobalto". Revista Europea de Bioquímica . 261 (1): 1–9. doi :10.1046/j.1432-1327.1999.00186.x. PMID  10103026.
  7. ^ "Suelos". Universidad de Waikato. Archivado desde el original el 25 de enero de 2012. Consultado el 16 de enero de 2012 .
  8. ^ ab McDowell, Lee Russell (2008). Vitaminas en la nutrición animal y humana (2.ª ed.). Hoboken: John Wiley & Sons. pág. 525. ISBN 978-0-470-37668-3.
  9. ^ Academia Australiana de Ciencias > Miembros fallecidos > Hedley Ralph Marston 1900–1965 Consultado el 12 de mayo de 2013.
  10. ^ Snook, Laurence C. (1962). "Cobalto: su uso para controlar la enfermedad del desgaste". Revista del Departamento de Agricultura, Australia Occidental . 4. 3 (11): 844–852.