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CBL (gen)

Cbl (llamado así por el linfoma de linaje B de C asitas ) es una familia de genes de mamíferos . El gen CBL , que forma parte de la familia Cbl, codifica la proteína CBL , que es una ubiquitina-proteína ligasa E3 implicada en la señalización celular y la ubiquitinación de proteínas . Las mutaciones de este gen se han implicado en varios cánceres humanos, en particular la leucemia mieloide aguda . [5]

Descubrimiento

En 1989, una porción codificada viralmente del gen Cbl cromosómico de ratón fue el primer miembro de la familia Cbl en ser descubierto [6] y se denominó v-Cbl para distinguirlo del c-Cbl de ratón normal . El virus utilizado en el experimento fue una cepa trópica de ratón del virus de la leucemia murina aislada del cerebro de un ratón capturado en Lake Casitas , California, conocido como Cas-Br-M , [7] y se descubrió que había extirpado aproximadamente un tercio de el gen c-Cbl original de un ratón al que se le inyectó. La secuenciación reveló que la porción transportada por el retrovirus codificaba un dominio de unión a tirosina quinasa y que esta era la forma oncogénica, ya que los retrovirus que portaban c-Cbl de longitud completa no inducían la formación de tumores. Se descubrió que el retrovirus transformado resultante inducía consistentemente un tipo de linfoma pre-B, conocido como linfoma del linaje B de Casitas , en ratones infectados.

Estructura

Se ha descubierto que c-Cbl de longitud completa consta de varias regiones que codifican dominios proteicos funcionalmente distintos:

Esta estructura de dominio y el contenido rico en tirosina y serina del producto proteico es típico de una "molécula adaptadora" utilizada en las vías de señalización celular. [8]

homólogos

Se han caracterizado tres homólogos de mamíferos, los cuales difieren en su capacidad para funcionar como proteínas adaptadoras debido a las diferentes longitudes de sus dominios UBA C-terminales:

  1. c-Cbl : expresado de forma ubicua, 906 y 913 aminoácidos de longitud en humanos y ratones respectivamente
  2. Cbl-b : expresado de forma ubicua, con 982 aminoácidos de longitud.
  3. Cbl-c : carece del dominio UBA y, por lo tanto, tiene solo 474 aminoácidos de longitud. Se expresa principalmente en células epiteliales, aunque su función no se conoce bien.

Tanto c-Cbl como Cbl-b tienen ortólogos en D. melanogaster (D-Cbl) y C. elegans (Sli-1), lo que sugiere un largo camino evolutivo para estas proteínas. [8]

Función

Ubiquitina ligasa

La ubiquitinación es el proceso de unir químicamente monómeros de ubiquitina a una proteína, dirigiendo así su degradación. Como se trata de un proceso de varios pasos, intervienen varias enzimas diferentes, siendo la última un miembro de la familia de ligasas E3 . Cbl funciona como una ligasa E3 y, por lo tanto, es capaz de catalizar la formación de un enlace covalente entre la ubiquitina y el sustrato proteico de Cbl, típicamente un receptor tirosina quinasa . El dominio de dedo RING media esta transferencia, sin embargo, al igual que otras ligasas E3 del tipo RING, no se forma ningún enlace covalente intermedio entre la ubiquitina y el dominio de dedo RING. La unión gradual de la ubiquitina al receptor de sustrato tirosina quinasa puede conducir a su eliminación de la membrana plasmática y su posterior transporte al lisosoma para su degradación.

Interacciones

Se ha demostrado que el gen Cbl interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000110395 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000034342 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Naramura M, Nadeau S, Mohapatra B, Ahmad G, Mukhopadhyay C, Sattler M, Raja SM, Natarajan A, Band V, Band H (2011). "Proteínas Cbl mutantes como impulsores oncogénicos en trastornos mieloproliferativos". Oncoobjetivo . 2 (3): 245–50. doi : 10.18632/oncotarget.233. PMC 3134300 . PMID  21422499. 
  6. ^ Langdon WY, Hartley JW, Klinken SP, Ruscetti SK, Morse HC (1989). "v-cbl, un oncogén de un retrovirus murino recombinante dual que induce linfomas tempranos del linaje B". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 86 (4): 1168–72. Código bibliográfico : 1989PNAS...86.1168L. doi : 10.1073/pnas.86.4.1168 . PMC 286647 . PMID  2784003. 
  7. ^ Hartley JW, Rowe WP (julio de 1976). "Virus de la leucemia murina de origen natural en ratones salvajes: caracterización de una nueva clase" anfotrópica "". Revista de Virología . 19 (1): 21. doi :10.1128/JVI.19.1.19-25.1976. PMC 354828 . PMID  59816. 
  8. ^ ab Schmidt MH, Dikic I (2005). "El interactoma Cbl y sus funciones". Nat. Rev. Mol. Biol celular . 6 (12): 907–18. doi :10.1038/nrm1762. PMID  16227975. S2CID  1527924.
  9. ^ ab Miyoshi-Akiyama T, Alemán LM, Smith JM, Adler CE, Mayer BJ (julio de 2001). "Regulación de la fosforilación de Cbl por la tirosina quinasa Abl y el adaptador Nck SH2/SH3". Oncogén . 20 (30): 4058–69. doi : 10.1038/sj.onc.1204528 . PMID  11494134.
  10. ^ ab Soubeyran P, Barac A, Szymkiewicz I, Dikic I (febrero de 2003). "El complejo Cbl-ArgBP2 media la ubiquitinación y degradación de c-Abl". Bioquímica. J.​ 370 (Parte 1): 29–34. doi :10.1042/BJ20021539. PMC 1223168 . PMID  12475393. 
  11. ^ Flandes JA, Feng Q, Bagrodia S, Laux MT, Singavarapu A, Cerione RA (agosto de 2003). "Las proteínas Cbl son socios de unión de la familia Cool/Pix de proteínas de unión a quinasa activadas por p21". FEBS Lett . 550 (1–3): 119–23. doi :10.1016/S0014-5793(03)00853-6. PMID  12935897. S2CID  46540220.
  12. ^ abcde Ng C, Jackson RA, Buschdorf JP, Sun Q, Guy GR, Sivaraman J (marzo de 2008). "Base estructural para un nuevo enlace intrapeptidil H y unión inversa de sustratos del dominio c-Cbl-TKB". EMBO J. 27 (5): 804–16. doi :10.1038/emboj.2008.18. PMC 2265755 . PMID  18273061. 
  13. ^ ab Petrelli A, Gilestro GF, Lanzardo S, Comoglio PM, Migone N, Giordano S (marzo de 2002). "El complejo endofilina-CIN85-Cbl media la regulación negativa de c-Met dependiente de ligando". Naturaleza . 416 (6877): 187–90. Código Bib :2002Natur.416..187P. doi :10.1038/416187a. PMID  11894096. S2CID  4389099.
  14. ^ abcd Haglund K, Ivankovic-Dikic I, Shimokawa N, Kruh GD, Dikic I (mayo de 2004). "El reclutamiento de Pyk2 y Cbl en balsas lipídicas media señales importantes para la reorganización de la actina en neuritas en crecimiento". J. Ciencia celular . 117 (parte 12): 2557–68. doi :10.1242/jcs.01148. PMID  15128873. S2CID  14083271.
  15. ^ Kirsch KH, Georgescu MM, Shishido T, Langdon WY, Birge RB, Hanafusa H (febrero de 2001). "La proteína de tipo adaptador CMS / CD2AP se une a la proteína protooncogénica c-Cbl a través de una interacción del dominio 3 de homología Src regulada por fosforilación de tirosina". J. Biol. química . 276 (7): 4957–63. doi : 10.1074/jbc.M005784200 . PMID  11067845.
  16. ^ Cormont M, Metón I, Mari M, Monzo P, Keslair F, Gaskin C, McGraw TE, Le Marchand-Brustel Y (febrero de 2003). "CD2AP/CMS regula la morfología del endosoma y el tráfico hacia la vía degradativa a través de su interacción con Rab4 y c-Cbl". Tráfico . 4 (2): 97-112. doi :10.1034/j.1600-0854.2003.40205.x. PMID  12559036. S2CID  38612642.
  17. ^ Mancini A, Koch A, Wilms R, Tamura T (abril de 2002). "c-Cbl se asocia directamente con la cola C-terminal del receptor del factor estimulante de colonias de macrófagos, c-Fms, y modula hacia abajo este receptor, pero no el oncogén viral v-Fms". J. Biol. química . 277 (17): 14635–40. doi : 10.1074/jbc.M109214200 . PMID  11847211.
  18. ^ abcd Gesbert F, Garbay C, Bertoglio J (febrero de 1998). "La estimulación con interleucina-2 induce la fosforilación de tirosina de p120-Cbl y CrkL y la formación de complejos de señalización multimoleculares en linfocitos T y células asesinas naturales". J. Biol. química . 273 (7): 3986–93. doi : 10.1074/jbc.273.7.3986 . PMID  9461587.
  19. ^ ab Husson H, Mograbi B, Schmid-Antomarchi H, Fischer S, Rossi B (mayo de 1997). "La estimulación del CSF-1 induce la formación de un complejo multiproteico que incluye el receptor del CSF-1, c-Cbl, PI 3-quinasa, Crk-II y Grb2". Oncogén . 14 (19): 2331–8. doi : 10.1038/sj.onc.1201074. PMID  9178909. S2CID  967748.
  20. ^ abcd Erdreich-Epstein A, Liu M, Kant AM, Izadi KD, Nolta JA, Durden DL (abril de 1999). "Cbl funciona aguas abajo de las quinasas Src en la señalización de Fc gamma RI en macrófagos humanos primarios". J. Leukoc. Biol . 65 (4): 523–34. doi :10.1002/jlb.65.4.523. PMID  10204582. S2CID  18340540.
  21. ^ ab Lin H, Martelli MP, Bierer BE (enero de 2001). "La participación del protooncogén p120 c-Cbl y ZAP-70 en la activación de células T mediada por CD2". En t. Inmunol . 13 (1): 13–22. doi : 10.1093/intimm/13.1.13 . PMID  11133830.
  22. ^ Kyono WT, de Jong R, Park RK, Liu Y, Heisterkamp N, Groffen J, Durden DL (noviembre de 1998). "Interacción diferencial de Crkl con Cbl o C3G, Hef-1 y motivo de activación basado en tirosina del inmunorreceptor de la subunidad gamma en la señalización del receptor Fc mieloide de alta afinidad para IgG (Fc gamma RI)". J. Inmunol . 161 (10): 5555–63. doi : 10.4049/jimmunol.161.10.5555 . PMID  9820532. S2CID  255369788.
  23. ^ Park RK, Kyono WT, Liu Y, Durden DL (mayo de 1998). "Interacción CBL-GRB2 en la señalización del motivo de activación de tirosina del inmunorreceptor mieloide". J. Inmunol . 160 (10): 5018–27. doi : 10.4049/jimmunol.160.10.5018 . PMID  9590251. S2CID  9556579.
  24. ^ ab Taher TE, Tjin EP, Beuling EA, Borst J, Spaargaren M, Pals ST (octubre de 2002). "c-Cbl participa en la señalización de Met en las células B y media en la ubiquitinación del receptor inducida por el factor de crecimiento de hepatocitos". J. Inmunol . 169 (7): 3793–800. doi : 10.4049/jimmunol.169.7.3793 . PMID  12244174.
  25. ^ Sattler M, Salgia R, Shrikhande G, Verma S, Pisick E, Prasad KV, Griffin JD (abril de 1997). "El factor acero induce la fosforilación de tirosina de CRKL y la unión de CRKL a un complejo que contiene c-kit, fosfatidilinositol 3-quinasa y p120 (CBL)". J. Biol. química . 272 (15): 10248–53. doi : 10.1074/jbc.272.15.10248 . PMID  9092574.
  26. ^ Sattler M, Salgia R, Shrikhande G, Verma S, Uemura N, Law SF, Golemis EA, Griffin JD (mayo de 1997). "La señalización diferencial después de la ligadura de la integrina beta1 está mediada por la unión de CRKL a p120 (CBL) y p110 (HEF1)". J. Biol. química . 272 (22): 14320–6. doi : 10.1074/jbc.272.22.14320 . hdl : 20.500.12613/9173 . PMID  9162067.
  27. ^ Chin H, Saito T, Arai A, Yamamoto K, Kamiyama R, Miyasaka N, Miura O (octubre de 1997). "La eritropoyetina y la IL-3 inducen la fosforilación de tirosina de CrkL y su asociación con Shc, SHP-2 y Cbl en células hematopoyéticas". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 239 (2): 412–7. doi :10.1006/bbrc.1997.7480. PMID  9344843.
  28. ^ ab Tvorogov D, Carpenter G (julio de 2002). "Asociación dependiente de EGF de fosfolipasa C-gamma1 con c-Cbl". Exp. Resolución celular . 277 (1): 86–94. doi :10.1006/excr.2002.5545. PMID  12061819.
  29. ^ Umebayashi K, Stenmark H, Yoshimori T (agosto de 2008). "Ubc4/5 y c-Cbl continúan ubiquitinando el receptor de EGF después de la internalización para facilitar la poliubiquitinación y la degradación". Mol. Biol. Celúla . 19 (8): 3454–62. doi :10.1091/mbc.E07-10-0988. PMC 2488299 . PMID  18508924. 
  30. ^ ab Wong A, Lamothe B, Lee A, Schlessinger J, Lax I, Li A (mayo de 2002). "FRS2 alfa atenúa la señalización del receptor de FGF mediante el reclutamiento de la ubiquitina ligasa Cbl mediado por Grb2". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 99 (10): 6684–9. Código bibliográfico : 2002PNAS...99.6684W. doi : 10.1073/pnas.052138899 . PMC 124463 . PMID  11997436. 
  31. ^ Deckert M, Elly C, Altman A, Liu YC (abril de 1998). "Regulación coordinada de la fosforilación de tirosina de Cbl por las tirosina quinasas Fyn y Syk". J. Biol. química . 273 (15): 8867–74. doi : 10.1074/jbc.273.15.8867 . PMID  9535867.
  32. ^ ab Park RK, Erdreich-Epstein A, Liu M, Izadi KD, Durden DL (diciembre de 1999). "Se requiere la activación del receptor de IgG de alta afinidad de las quinasas de la familia Src para la modulación del complejo Shc-Grb2-Sos y la activación posterior de la nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (reducida) oxidasa". J. Inmunol . 163 (11): 6023–34. doi : 10.4049/jimmunol.163.11.6023 . PMID  10570290. S2CID  36719981.
  33. ^ Jain SK, Langdon WY, Varticovski L (mayo de 1997). "La fosforilación de tirosina de p120cbl en células hematopoyéticas transformadas con BCR / abl media una asociación mejorada con la fosfatidilinositol 3-quinasa". Oncogén . 14 (18): 2217–28. doi : 10.1038/sj.onc.1201049 . PMID  9174058.
  34. ^ Liu SK, McGlade CJ (diciembre de 1998). "Gads es una nueva proteína adaptadora que contiene dominios SH2 y SH3 que se une a Shc fosforilada en tirosina". Oncogén . 17 (24): 3073–82. doi : 10.1038/sj.onc.1202337. PMID  9872323. S2CID  6140122.
  35. ^ Ettenberg SA, Keane MM, Nau MM, Frankel M, Wang LM, Pierce JH, Lipkowitz S (marzo de 1999). "cbl-b inhibe la señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico". Oncogén . 18 (10): 1855–66. doi : 10.1038/sj.onc.1202499 . PMID  10086340.
  36. ^ ab Robertson H, Langdon WY, Thien CB, Bowtell DD (noviembre de 1997). "Una pantalla híbrida de dos levaduras c-Cbl revela interacciones con isoformas 14-3-3 y componentes citoesqueléticos". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 240 (1): 46–50. doi :10.1006/bbrc.1997.7608. PMID  9367879.
  37. ^ Donovan JA, Wange RL, Langdon WY, Samelson LE (septiembre de 1994). "El producto proteico del protooncogén c-cbl es la proteína fosforilada en tirosina de 120 kDa en las células Jurkat activada a través del receptor del antígeno de las células T". J. Biol. química . 269 ​​(37): 22921–4. doi : 10.1016/S0021-9258(17)31595-8 . PMID  8083187.
  38. ^ Saci A, Liu WQ, Vidal M, Garbay C, Rendu F, Bachelot-Loza C (mayo de 2002). "Efecto diferencial de la inhibición de las interacciones Grb2-SH3 en la activación plaquetaria inducida por trombina y por la participación del receptor Fc". Bioquímica. J.​ 363 (parte 3): 717–25. doi :10.1042/0264-6021:3630717. PMC 1222524 . PMID  11964172. 
  39. ^ Odai H, Sasaki K, Iwamatsu A, Nakamoto T, Ueno H, Yamagata T, Mitani K, Yazaki Y, Hirai H (abril de 1997). "Purificación y clonación molecular de inositol polifosfato-5-fosfatasa que contiene SH2 y SH3, que participa en la vía de señalización del factor estimulante de colonias de granulocitos-macrófagos, eritropoyetina y Bcr-Abl". Sangre . 89 (8): 2745–56. doi : 10.1182/sangre.V89.8.2745 . PMID  9108392.
  40. ^ Howlett CJ, Robbins SM (marzo de 2002). "Cbl anclado a membrana suprime la transformación celular mediada por proteína tirosina quinasa Hck". Oncogén . 21 (11): 1707–16. doi : 10.1038/sj.onc.1205228 . PMID  11896602. S2CID  34296309.
  41. ^ Howlett CJ, Bisson SA, Resek ME, Tigley AW, Robbins SM (abril de 1999). "El protooncogén p120 (Cbl) es un sustrato posterior de la proteína tirosina quinasa Hck". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 257 (1): 129–38. doi :10.1006/bbrc.1999.0427. PMID  10092522.
  42. ^ Sehat B, Andersson S, Girnita L, Larsson O (julio de 2008). "Identificación de c-Cbl como una nueva ligasa para el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I con funciones distintas de Mdm2 en la ubiquitinación del receptor y la endocitosis". Res. Cáncer . 68 (14): 5669–77. doi :10.1158/0008-5472.CAN-07-6364. PMID  18632619.
  43. ^ Park RK, Izadi KD, Deo YM, Durden DL (septiembre de 1999). "Papel de Src en la modulación de múltiples proteínas adaptadoras en la señalización oxidante FcalphaRI". Sangre . 94 (6): 2112–20. doi :10.1182/sangre.V94.6.2112. PMID  10477741.
  44. ^ Bonita DP, Miyake S, Lupher ML, Langdon WY, Band H (agosto de 1997). "Regulación positiva dependiente del dominio de unión a fosfotirosina de la cascada de señalización del receptor alfa del factor de crecimiento derivado de plaquetas mediante mutantes transformadores de Cbl: implicaciones para la función y oncogenicidad de Cbl". Mol. Celúla. Biol . 17 (8): 4597–610. doi :10.1128/mcb.17.8.4597. PMC 232313 . PMID  9234717. 
  45. ^ Zhang S, Broxmeyer HE (enero de 1999). "La subunidad p85 de la quinasa PI3 no se une al receptor Flt3 humano, pero se asocia con SHP2, SHIP y una proteína de 100 kDa fosforilada con tirosina en células hematopoyéticas estimuladas por ligando Flt3". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 254 (2): 440–5. doi :10.1006/bbrc.1998.9959. PMID  9918857.
  46. ^ Dufour C, Guenou H, Kaabeche K, Bouvard D, Sanjay A, Marie PJ (junio de 2008). "La interacción FGFR2-Cbl en balsas lipídicas desencadena la atenuación de la señalización de PI3K/Akt y la supervivencia de los osteoblastos". Hueso . 42 (6): 1032–9. doi :10.1016/j.bone.2008.02.009. PMID  18374639.
  47. ^ Hartley D, Meisner H, Corvera S (agosto de 1995). "Asociación específica de la isoforma beta de la subunidad p85 de la fosfatidilinositol-3 quinasa con el protooncogén c-cbl". J. Biol. química . 270 (31): 18260–3. doi : 10.1074/jbc.270.31.18260 . PMID  7629144.
  48. ^ Graham LJ, Stoica BA, Shapiro M, DeBell KE, Rellahan B, Laborda J, Bonvini E (agosto de 1998). "Las secuencias que rodean el dominio Src-homología 3 de la fosfolipasa Cgamma-1 aumentan la asociación del dominio con Cbl". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 249 (2): 537–41. doi :10.1006/bbrc.1998.9177. PMID  9712732.
  49. ^ Sanjay A, Houghton A, Neff L, DiDomenico E, Bardelay C, Antoine E, Levy J, Gailit J, Bowtell D, Horne WC, Baron R (enero de 2001). "Cbl se asocia con Pyk2 y Src para regular la actividad de la quinasa Src, la señalización mediada por integrina alfa (v) beta (3), la adhesión celular y la motilidad de los osteoclastos". J. Biol celular . 152 (1): 181–95. doi :10.1083/jcb.152.1.181. PMC 2193648 . PMID  11149930. 
  50. ^ Tanaka Y, Tanaka N, Saeki Y, Tanaka K, Murakami M, Hirano T, Ishii N, Sugamura K (agosto de 2008). "Monoubiquitinación dependiente de c-Cbl y degradación lisosomal de gp130". Mol. Celúla. Biol . 28 (15): 4805–18. doi :10.1128/MCB.01784-07. PMC 2493370 . PMID  18519587. 
  51. ^ Wakioka T, Sasaki A, Mitsui K, Yokouchi M, Inoue A, Komiya S, Yoshimura A (mayo de 1999). "APS, una proteína adaptadora que contiene los dominios de homología Pleckstrin (PH) y Src homología-2 (SH2), inhibe la vía JAK-STAT en colaboración con c-Cbl". Leucemia . 13 (5): 760–7. doi : 10.1038/sj/leu/2401397. PMID  10374881.
  52. ^ Watanabe S, Take H, Takeda K, Yu ZX, Iwata N, Kajigaya S (noviembre de 2000). "Caracterización de la proteína adaptadora CIN85 e identificación de componentes implicados en los complejos CIN85". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 278 (1): 167–74. doi :10.1006/bbrc.2000.3760. PMID  11071869.
  53. ^ Soubeyran P, Kowanetz K, Szymkiewicz I, Langdon WY, Dikic I (marzo de 2002). "El complejo Cbl-CIN85-endofilina media la regulación negativa de los receptores de EGF inducida por ligando". Naturaleza . 416 (6877): 183–7. Código Bib :2002Natur.416..183S. doi :10.1038/416183a. PMID  11894095. S2CID  635702.
  54. ^ Szymkiewicz I, Kowanetz K, Soubeyran P, Dinarina A, Lipkowitz S, Dikic I (octubre de 2002). "CIN85 participa en la regulación negativa del receptor tirosina quinasas mediada por Cbl-b". J. Biol. química . 277 (42): 39666–72. doi : 10.1074/jbc.M205535200 . PMID  12177062.
  55. ^ Borinstein SC, Hyatt MA, Sykes VW, Straub RE, Lipkowitz S, Boulter J, Bogler O (diciembre de 2000). "SETA es una proteína adaptadora multifuncional con tres dominios SH3 que se une a Grb2, Cbl y las nuevas proteínas SB1". Celúla. Señal . 12 (11–12): 769–79. doi :10.1016/S0898-6568(00)00129-7. PMID  11152963.
  56. ^ Pandey A, Ibarrola N, Kratchmarova I, Fernandez MM, Constantinescu SN, Ohara O, Sawasdikosol S, Lodish HF, Mann M (mayo de 2002). "Una nueva molécula que contiene el dominio de homología 2 de Src, la proteína adaptadora 2 similar a Src (SLAP-2), que regula negativamente la señalización del receptor de células T". J. Biol. química . 277 (21): 19131–8. doi : 10.1074/jbc.M110318200 . PMID  11891219.
  57. ^ Vandenbroere I, Paternotte N, Dumont JE, Erneux C, Pirson I (enero de 2003). "La proteína asociada a c-Cbl y c-Cbl son dos nuevos socios de la inositol polifosfato 5-fosfatasa SHIP2 que contiene SH2". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 300 (2): 494–500. doi :10.1016/S0006-291X(02)02894-2. PMID  12504111.
  58. ^ ab Wong ES, Fong CW, Lim J, Yusoff P, Low BC, Langdon WY, Guy GR (septiembre de 2002). "Sprouty2 atenúa la ubiquitilación y la endocitosis del receptor del factor de crecimiento epidérmico y, en consecuencia, mejora la señalización de Ras/ERK". EMBO J. 21 (18): 4796–808. doi :10.1093/emboj/cdf493. PMC 126289 . PMID  12234920. 
  59. ^ Wong ES, Lim J, Low BC, Chen Q, Guy GR (febrero de 2001). "Evidencia de interacción directa entre Sprouty y Cbl". J. Biol. química . 276 (8): 5866–75. doi : 10.1074/jbc.M006945200 . PMID  11053437.
  60. ^ Lupher ML, Rao N, Lill NL, Andoniou CE, Miyake S, Clark EA, Druker B, Band H (diciembre de 1998). "Regulación negativa mediada por Cbl de la tirosina quinasa Syk. Un papel fundamental para la unión del dominio de unión a fosfotirosina de Cbl a la fosfotirosina 323 de Syk". J. Biol. química . 273 (52): 35273–81. doi : 10.1074/jbc.273.52.35273 . PMID  9857068.
  61. ^ ab Bertagnolo V, Marchisio M, Brugnoli F, Bavelloni A, Boccafogli L, Colamussi ML, Capitani S (abril de 2001). "Requisito de Vav fosforilada en tirosina para la diferenciación morfológica de células HL-60 tratadas con ácido totalmente trans-retinoico". El crecimiento celular difiere . 12 (4): 193–200. PMID  11331248.
  62. ^ Melander F, Andersson T, Dib K (marzo de 2003). "La tirosina quinasa Fgr, pero no Syk, es un objetivo para la ubiquitinación mediada por c-Cbl inducida por la integrina beta 2 en neutrófilos humanos adherentes". Bioquímica. J.​ 370 (parte 2): 687–94. doi :10.1042/BJ20021201. PMC 1223185 . PMID  12435267. 
  63. ^ Yokouchi M, Kondo T, Houghton A, Bartkiewicz M, Horne WC, Zhang H, Yoshimura A, Baron R (octubre de 1999). "La ubiquitinación inducida por ligando del receptor del factor de crecimiento epidérmico implica la interacción del dedo c-Cbl RING y UbcH7". J. Biol. química . 274 (44): 31707–12. doi : 10.1074/jbc.274.44.31707 . PMID  10531381.
  64. ^ Zheng N, Wang P, Jeffrey PD, Pavletich NP (agosto de 2000). "Estructura de un complejo c-Cbl-UbcH7: función del dominio RING en ligasas de ubiquitina-proteína". Celúla . 102 (4): 533–9. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00057-X . PMID  10966114. S2CID  14132429.
  65. ^ Marengère LE, Mirtsos C, Kozieradzki I, Veillette A, Mak TW, Penninger JM (julio de 1997). "La protooncoproteína Vav interactúa con c-Cbl en timocitos activados y células T periféricas". J. Inmunol . 159 (1): 70–6. doi : 10.4049/jimmunol.159.1.70 . PMID  9200440. S2CID  33688953.
  66. ^ Pedraza-Alva G, Sawasdikosol S, Liu YC, Mérida LB, Cruz-Muñoz ME, Oceguera-Yañez F, Burakoff SJ, Rosenstein Y (enero de 2001). "Regulación de las interacciones moleculares de Cbl por la molécula correceptora CD43 en células T humanas". J. Biol. química . 276 (1): 729–37. doi : 10.1074/jbc.M008494200 . PMID  11024037.
  67. ^ Liu YC, Elly C, Yoshida H, Bonnefoy-Berard N, Altman A (junio de 1996). "Asociación modulada por activación de proteínas 14-3-3 con Cbl en células T". J. Biol. química . 271 (24): 14591–5. doi : 10.1074/jbc.271.24.14591 . PMID  8663231.
  68. ^ Lupher ML, Reedquist KA, Miyake S, Langdon WY, Band H (septiembre de 1996). "Un nuevo dominio de unión a fosfotirosina en la región transformadora N-terminal de Cbl interactúa directa y selectivamente con ZAP-70 en las células T". J. Biol. química . 271 (39): 24063–8. doi : 10.1074/jbc.271.39.24063 . PMID  8798643.
  69. ^ Meng W, Sawasdikosol S, Burakoff SJ, Eck MJ (marzo de 1999). "Estructura del dominio amino-terminal de Cbl complejado con su sitio de unión en la quinasa ZAP-70". Naturaleza . 398 (6722): 84–90. Código Bib :1999Natur.398...84M. doi :10.1038/18050. PMID  10078535. S2CID  4411124.

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