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BOLSA2

El regulador molecular chaperón 2 de la familia BAG es una proteína que en los humanos está codificada por el gen BAG2 . [5] [6]

Las proteínas BAG compiten con Hip por la unión al dominio ATPasa Hsc70/Hsp70 y promueven la liberación del sustrato. Todas las proteínas BAG tienen un dominio BAG de aproximadamente 45 aminoácidos cerca del extremo C, pero difieren notablemente en sus regiones N-terminales. La proteína BAG2 prevista contiene 211 aminoácidos. Los dominios BAG de BAG1, BAG2 y BAG3 interactúan específicamente con el dominio ATPasa Hsc70 in vitro y en células de mamíferos. Las 3 proteínas se unen con alta afinidad al dominio ATPasa de Hsc70 e inhiben su actividad chaperona de una manera reprimible por Hip. [6]

Interacciones

Se ha demostrado que BAG2 interactúa con HSPA8 . [5]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000112208 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000042215 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ ab Takayama S, Xie Z, Reed JC (febrero de 1999). "Una familia conservada evolutivamente de reguladores de chaperonas moleculares Hsp70/Hsc70". J Biol Chem . 274 (2): 781–6. doi : 10.1074/jbc.274.2.781 . PMID  9873016.
  6. ^ ab "Gen Entrez: BAG2 BCL2-asociado al atanogén 2".

Enlaces externos

Lectura adicional