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Cáscara lipídica anular

Los lípidos anulares (también llamados lípidos de cubierta o lípidos de frontera ) son un conjunto de lípidos o moléculas lipídicas que se unen o se adhieren preferentemente a la superficie de las proteínas de membrana en las células biológicas . Constituyen una capa, o un anillo/cubierta, de lípidos que están parcialmente inmovilizados debido a la existencia de interacciones lípido-proteína. Los grupos de cabeza polares de estos lípidos se unen a la parte hidrófila de las proteínas de la membrana en las superficies interna y externa de la membrana bicapa lipídica . La superficie hidrófoba de las proteínas de la membrana está unida a las cadenas de ácidos grasos lipídicos opuestas de la bicapa de la membrana. Para las proteínas de membrana integrales que abarcan el espesor de la bicapa de la membrana, estos lípidos anulares/de cubierta pueden actuar como una capa lubricante en las superficies de las proteínas, facilitando así la rotación casi libre y la difusión lateral de las proteínas de la membrana dentro de la extensión bidimensional de la membrana biológica. (s). Fuera de la capa de lípidos anulares/de cáscara, los lípidos no están unidos a moléculas de proteínas. Sin embargo, su libertad de movimiento segmentario puede estar ligeramente restringida debido a la leve presión de las moléculas de proteínas, si están presentes en altas concentraciones, lo que surge de la influencia extendida de la interacción proteína-lípido . Las áreas de la membrana alejadas de las moléculas de proteínas contienen lípidos en fase laminar , que están en gran medida libres de cualquier efecto restrictivo debido a las interacciones proteína-lípido. La desnaturalización térmica de las proteínas de membrana puede destruir la estructura secundaria y terciaria de las proteínas de membrana, exponiendo superficies más nuevas a los lípidos de la membrana y, por lo tanto, aumentando el número de moléculas de lípidos en la capa del anillo/capa. Este fenómeno puede estudiarse mediante la técnica de resonancia paramagnética electrónica con etiqueta de espín . La unión proteína-lípido depende [1] de los niveles de pH de OmpF y de sus características estructurales y ubicación de las membranas. Cuando dichos lípidos se unen a OmpF es sensible a los cambios que puedan ocurrir en la polaridad del electrospray. [1]

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Referencias

  1. ^ ab Liko, Idlir; Degiacomi, Matteo T.; Lee, Sejeong; Newport, Thomas D.; Gault, José; Lectura, Eamonn; Hopper, Jonathan TS; Housden, Nicolás G.; Blanco, Pablo; Colegio, Mateo; Sula, Altin (11 de junio de 2018). "La unión de lípidos atenúa el cierre del canal de la proteína de la membrana externa OmpF". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 115 (26): 6691–6696. doi : 10.1073/pnas.1721152115 . ISSN  0027-8424. PMC  6042154 .