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Ahmad Salahuddin

Ahmad Salahuddin (7 de julio de 1937 - 26 de noviembre de 1996) fue un bioquímico indio que se desempeñó como profesor de bioquímica y presidente de departamento (1984-1996) en la Universidad Musulmana de Aligarh (AMU) Aligarh, India. [1] Fue director fundador de la Unidad de Biotecnología Interdisciplinaria de AMU en 1984. [2]

Primeros años de vida

Salahuddin nació el 7 de julio de 1937 en Jairajpur , Azamgarh , Uttar Pradesh . Su padre, Fazlul Bari, era profesor en el Shibli National College, Azamgarh, donde recibió su educación inicial, y luego completó su licenciatura y maestría en química en 1955 y 1957 en la Universidad Musulmana de Aligarh . [3] Inicialmente, como estudiante de investigación, se interesó por la química física y obtuvo su doctorado en química en la Universidad Musulmana de Aligarh Aligarh (1962). [4] [5]

Carrera

Recibió su segundo doctorado. Licenciatura en la Universidad de Duke, donde fue becario Fulbright de 1964 a 1968. [ cita necesaria ] Trabajó en el laboratorio de Charles Tanford , Departamento de Bioquímica en el área de plegamiento de proteínas, centrando su carrera en la termodinámica y cinética del plegamiento, propiedades de la proteína nativa. y las proteínas desplegadas. [6] Su primer trabajo colaborativo para descubrir la estructura de la proteína nativa residual , luego del tratamiento con calor y ácido (pH bajo) experimentalmente en varias proteínas modelo en su laboratorio, se publicó en 1967. [7] De hecho, realizó estudios de desarrollo del equilibrio sobre la ribonucleasa. proteína en clorhidrato de guanidina , cuyos hallazgos fueron aceptables para el doctorado antes mencionado. Licenciatura en Bioquímica por la Universidad de Duke (1968). [8]

Salahuddin regresó a AMU Aligarh y se unió al Departamento de Bioquímica de la Facultad de Medicina del JN Medical College en 1968 como lector. [8] [9] Salahuddin estuvo presente en la ceremonia de fundación del nuevo edificio IBU el 15 de enero de 1986. El evento fue inaugurado por Abdus Salam . [10] Desempeñó un papel fundamental en el establecimiento del Instituto Interdisciplinario de Biotecnología para la Educación Biológica y Biotecnológica Moderna en Aligarh junto con la administración de AMU en 1984. [11] [12]

Investigación

Ovoalbúmina de clara de huevo : El despliegue de ovoalbúmina, una proteína de 45 kDa, en función del clorhidrato de guanidina (0-6 M) se produjo de forma reversible en un solo paso. Las fracciones de proteínas en estado nativo (N) y desnaturalizado (D) se caracterizaron mediante espectrometría UV y mediciones de viscosidad a temperaturas definidas en tampón de pH 7,0. La termodinámica del plegamiento y posiblemente la cinética siguieron una transición de dos estados (N->D). Los datos coincidieron con el hecho de que el estado nativo se estabilizó mediante efecto hidrófobo en solución acuosa; este efecto se redujo mediante la introducción de clorhidrato de guanidina en una solución de proteína con transición concomitante al estado desnaturalizado, conformación de espiral aleatoria similar a una cadena polipeptídica naciente. [13] [14]

Ovomucoide de clara de huevo : El desarrollo del ovomucoide (N), un dominio que contiene una proteína de 28 kDa, por el clorhidrato de guanidina no se produjo en un solo paso, sino en dos pasos; la transición con un nivel bajo de desnaturalización se asoció con una estructura intermedia, similar a la nativa (X), y con un nivel alto de desnaturalización, la proteína existía en una estructura en espiral aleatoria (D). El despliegue reversible en cada paso (N->X->D) siguió un patrón de transición de dos estados, aunque con tasas de plegado algo diferentes para las estructuras intermedia y nativa (1978). [15] Los estudios en su laboratorio indicaron que el plegamiento de proteínas in vivo puede no explicarse únicamente por la secuencia de aminoácidos de una proteína individual. Independientemente, la biología molecular de las chaperonas logró la identificación de factores de plegamiento adicionales en 1989. [16] [17] Estos últimos estudios marcaron el comienzo del plegamiento de proteínas moderno con manipulación en la salud humana.

Premios y honores

Salahuddin fue presidente de la Sociedad de Químicos Biológicos SBC (India) de 1989 a 1990; [18] Miembro del consejo editorial de Indian Journal of Biochemistry and Biophysics (1985-1988); Profesor asociado visitante, Universidad de Maryland 1975; [19] Miembro de Protein Society, Bethesda, EE. UU. (1995-1997); Miembro de la Academia de Ciencias de Nueva York , Nueva York (1995-1996); Miembro del comité ejecutivo de la Sociedad de Químicos Biológicos de la India (1974-1975); Miembro del comité ejecutivo de la Sociedad India de Biofísica, India (1991–1993); Miembro de la Conferencia de Investigación Guha , India (1987–1992); y Miembro de Sigma Xi (EE.UU.). [20]

Muerte

Salahuddin murió el 29 de noviembre de 1996 a la edad de 59 años tras una difícil enfermedad. Su fallecimiento entristeció a su familia y a sus alumnos. Se leyeron elogios de sus antiguos alumnos en la reunión anual de la Asociación de Antiguos Alumnos de Aligarh en Washington DC; [21] por otros en una sesión en AMU Aligarh el 3 de enero de 2019. [12] A su muerte le sobrevivieron su esposa y sus dos hijas.

Publicaciones Seleccionadas

Referencias

  1. ^ AMU Aligarh "Lista de ex presidentes - Unidad Interdisciplinaria de Biotecnología | AMU".
  2. ^ "Unidad Interdisciplinaria de Biotecnología, Aligarh". pag. Sobre IBU. Archivado desde el original el 22 de septiembre de 2022 . Consultado el 21 de septiembre de 2022 .
  3. ^ Salahuddin (1) Fazlul Bari (2) 7.7.1937..(10) Jairajpur, Azamgarh "Directorio de antiguos alumnos de la Universidad Musulmana de Aligarh". 2019. pág. S696-698.
  4. ^ Anónimo, Salahuddin (1962). Estudios físico-químicos de la interacción de metales y sus soles de óxidos hidratados con proteínas. Departamento de Química de la Universidad Musulmana de Aligarh (tesis doctoral). hdl : 10603/57378.
  5. ^ Wahid U Malik; Salahuddin (1963). "Polarografía de mezclas de gelatina para transfusión de cadmio" (PDF) . Naturaleza . 200 (4912): 1204. Bibcode :1963Natur.200.1204M. doi :10.1038/2001204a0.
  6. ^ Anfinsen CB (1973). "Principios que gobiernan el plegamiento de cadenas de proteínas". Ciencia . 181 (4096): 223–230. Código Bib : 1973 Ciencia... 181.. 223A. doi : 10.1126/ciencia.181.4096.223. PMID  4124164.
  7. ^ Evidencia de estructura residual en proteínas desnaturalizadas por ácido y calor, por Aune, KC, Salahuddin A, Zarlingo, MH y Tanford C. Departamento de Bioquímica, Centro médico de la Universidad de Duke NC 27706 EE. UU. https://web.archive.org/web/ 20190712182255/http://www.jbc.org/content/242/19/4486.full.pdf
  8. ^ ab Ahmad Salahuddin y Charles Tanford (1970). "Termodinámica de la desnaturalización de la ribonucleasa por clorhidrato de guanidina". Bioquímica . 9 (6): 1342-1347. doi :10.1021/bi00808a007. PMID  5461481.
  9. ^ Ahmad Salahuddin 1969-72 "Lista de ex presidentes - Departamento de Bioquímica JNMC, AMU".recuperado el 1 de agosto de 2023
  10. ^ "Se crearán 6 institutos de biotecnología", Aligarh news.jpg ". 29 de diciembre de 2023.publicado el 16 de enero de 1986
  11. ^ "La aceptación de formas de pensar alternativas y el respeto mutuo son" la forma de vida natural de la India ": presidente Kovind". Estándar empresarial. 7 de marzo de 2018 . Consultado el 4 de septiembre de 2022 .
  12. ^ ab "La última sesión estuvo dedicada al difunto profesor Ahmad Salahuddin, director fundador de IBU, como profesor A Salahuddin Oration". Universidad Musulmana de Aligarh. Noticias de la UMA. 3 de enero de 2019 . Consultado el 4 de septiembre de 2022 .
  13. ^ F. Ahmad; A. Salahuddin (1976). "Despliegue reversible de la fracción principal de ovoalbúmina por clorhidrato de guanidina". Bioquímica . 15 (23): 5168–5175. doi :10.1021/bi00668a034. PMID  4855653.
  14. ^ Ansari AA, Ahmad R, Salahuddin A (1972). "Los estados nativo y desnaturalizado de la ovoalbúmina". Revista Bioquímica . 126 (2): 447–8. doi :10.1042/bj1260447. PMC 1178394 . PMID  501085. 
  15. ^ Baig MA. y Salahuddin A. (1978). "Aparición y caracterización de estados intermedios estables en el despliegue de ovomucoide por clorhidrato de guanidina". Revista Bioquímica . 171 (1): 89–97. doi :10.1042/bj1710089. PMC 1184137 . PMID  646827. 
  16. ^ Goloubinoff P, Christeller JT, Gatenby AA, Lorimer GH (1989). "La reconstitución de la ribulosa bifosfato carboxilasa dimérica activa desde un estado desplegado depende de dos proteínas chaperoninas y Mg-ATP". Naturaleza . 342 (6252): 884–9. Código Bib :1989Natur.342..884G. doi :10.1038/342884a0. PMID  10532860. S2CID  4319510.
  17. ^ Levinthal C (1968). "¿Existen vías para el plegamiento de proteínas?". Revista de Chimie Physique . 65 (6252): 44–45. Código Bib : 1968JCP....65...44L. doi :10.1051/jcp/1968650044. PMID  10532860.
  18. ^ Ahmad Salahuddin "Sociedad de Químicos Biológicos (India) (1930-2011)" (PDF) . pag. dieciséis.recuperado el 31 de julio de 2023
  19. ^ A. Salahuddin y E. Bucci (1976). "Aspectos conformacionales de la interacción de polianiones con cadenas beta ligadas de hemoglobina humana". Bioquímica . 15 (16): 3399–3405. doi :10.1021/bi00661a001. PMID  952864.
  20. ^ Ahmad Salahuddin "Directorio de miembros de Sigma Xi".recuperado el 31 de julio de 2023
  21. ^ "Reunión anual de la Asociación de Antiguos Alumnos de Aligarh, Washington DC.jpg".publicado el 4 de julio de 1997

enlaces externos