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Ahmad Salahuddin

Ahmad Salahuddin (7 de julio de 1937 – 26 de noviembre de 1996) fue un bioquímico indio que se desempeñó como profesor de bioquímica y director del departamento (1984-1996) en la Universidad Musulmana de Aligarh (AMU) en Aligarh, India. [1] Fue director fundador de la Unidad de Biotecnología Interdisciplinaria en la AMU en 1984. [2]

Primeros años de vida

Salahuddin nació el 7 de julio de 1937 en Jairajpur , Azamgarh , Uttar Pradesh . Su padre, Fazlul Bari, era profesor en el Shibli National College, Azamgarh , donde recibió su educación temprana, y más tarde completó su licenciatura y maestría en 1955 y 1957 en química de la Universidad Musulmana de Aligarh . [3] Inicialmente como estudiante de investigación, se interesó en la química física, obteniendo su doctorado en química de la Universidad Musulmana de Aligarh (1962). [4] [5]

Carrera

Recibió su segundo doctorado en la Universidad de Duke, donde fue becario Fulbright de 1964 a 1968. [ cita requerida ] Trabajó en el laboratorio de Charles Tanford , Departamento de Bioquímica en el área de plegamiento de proteínas, centrando su carrera en la termodinámica y cinética del plegamiento, propiedades de las proteínas nativas y desplegadas. [6] Su primer trabajo colaborativo para descubrir la estructura residual de la proteína nativa , tras el tratamiento con calor, ácido (pH bajo) experimentalmente en varias proteínas modelo en su laboratorio, se publicó en 1967. [7] De hecho, realizó estudios de desdoblamiento en equilibrio sobre la proteína ribonucleasa en clorhidrato de guanidina , cuyos hallazgos fueron aceptables para el mencionado doctorado en bioquímica por la Universidad de Duke (1968). [8]

Salahuddin regresó a la AMU Aligarh y se unió al Departamento de Bioquímica de la Facultad de Medicina de la Facultad de Medicina JN en 1968 como lector. [8] [9] Salahuddin estuvo presente en la ceremonia de fundación del nuevo edificio de la IBU el 15 de enero de 1986. El evento fue inaugurado por Abdus Salam . [10] Desempeñó un papel fundamental en el establecimiento del Instituto Interdisciplinario de Biotecnología para la Educación Biológica y Biotecnológica Moderna en Aligarh junto con la administración de la AMU en 1984. [11] [12]

Investigación

Ovalbúmina de clara de huevo : El desdoblamiento de la ovalbúmina, una proteína de 45 kDa, en función del clorhidrato de guanidina (0-6 M) se produjo de forma reversible en un solo paso. Las fracciones de proteína en estado nativo (N) y desnaturalizado (D) se caracterizaron mediante espectrometría UV y mediciones de viscosidad a temperaturas definidas en un tampón de pH 7,0. La termodinámica del plegamiento y posiblemente la cinética siguieron una transición de dos estados (N->D). Los datos fueron consistentes con el hecho de que el estado nativo se estabilizó por efecto hidrofóbico en solución acuosa; este efecto se redujo al introducir clorhidrato de guanidina en la solución de proteína con la transición concomitante al estado desnaturalizado, conformación de espiral aleatoria similar a una cadena polipeptídica naciente. [13] [14]

Ovomucoide de clara de huevo : El desdoblamiento del ovomucoide (N), un dominio que contiene proteína de 28 kDa, por el clorhidrato de guanidina no se produjo en un solo paso sino que ocurrió en dos pasos; la transición con un desnaturalizante bajo se asoció con una estructura intermedia, similar a la nativa (X), y con un desnaturalizante alto, la proteína existía en una estructura de espiral aleatoria (D). El desdoblamiento reversible en cada paso (N->X->D) siguió un patrón de transición de dos estados, aunque con tasas de plegamiento algo diferentes para las estructuras intermedia y nativa (1978). [15] Los estudios en su laboratorio indicaron que el plegamiento de proteínas in vivo puede no explicarse solo por la secuencia de aminoácidos de una proteína individual. Independientemente, la biología molecular de las chaperonas logró la identificación de factores de plegamiento adicionales en 1989. [16] [17] Los últimos estudios marcaron el comienzo del plegamiento de proteínas moderno con manipulación en la salud humana.

Premios y honores

Salahuddin fue presidente de la Sociedad de Químicos Biológicos SBC (India) de 1989 a 1990; [18] miembro del consejo editorial de Indian Journal of Biochemistry and Biophysics (1985-1988); profesor asociado visitante de la Universidad de Maryland en 1975; [19] miembro de la Protein Society, Bethesda, EE. UU. (1995-1997); miembro de la Academia de Ciencias de Nueva York , Nueva York (1995-1996); miembro del comité ejecutivo de la Sociedad de Químicos Biológicos, India (1974-1975); miembro del comité ejecutivo de la Sociedad Biofísica India, India (1991-1993); miembro de la Conferencia de Investigación de Guha , India (1987-1992); y miembro de Sigma Xi (EE. UU.). [20]

Muerte

Salahuddin murió el 29 de noviembre de 1996 a la edad de 59 años después de una difícil enfermedad. Su fallecimiento entristeció a su familia y a sus estudiantes. Sus antiguos alumnos leyeron sus elogios en la reunión anual de la Asociación de Antiguos Alumnos de Aligarh en Washington DC [21] ; otros lo hicieron en una sesión en la AMU Aligarh el 3 de enero de 2019 [12]. A su muerte, le sobrevivieron su esposa y dos hijas.

Publicaciones seleccionadas

Referencias

  1. ^ AMU Aligarh "Lista de ex presidentes - Unidad de Biotecnología Interdisciplinaria | AMU".
  2. ^ "Unidad de Biotecnología Interdisciplinaria, Aligarh". pág. Acerca de la IBU. Archivado desde el original el 22 de septiembre de 2022. Consultado el 21 de septiembre de 2022 .
  3. ^ Salahuddin (1) Fazlul Bari (2) 7.7.1937..(10) Jairajpur, Azamgarh "Directorio de antiguos alumnos de la Universidad Musulmana de Aligarh". 2019. pág. S696-698.
  4. ^ Anónimo, Salahuddin (1962). Estudios fisicoquímicos sobre la interacción de metales y sus soles de óxido hidratado con proteínas. Departamento de Química de la Universidad Musulmana de Aligarh (tesis doctoral). hdl :10603/57378.
  5. ^ Wahid U Malik; Salahuddin (1963). "Polarografía de mezclas de gelatina y transfusión de cadmio" (PDF) . Nature . 200 (4912): 1204. Bibcode :1963Natur.200.1204M. doi :10.1038/2001204a0.
  6. ^ Anfinsen CB (1973). "Principios que gobiernan el plegamiento de las cadenas proteínicas". Science . 181 (4096): 223–230. Bibcode :1973Sci...181..223A. doi :10.1126/science.181.4096.223. PMID  4124164.
  7. ^ Evidencia de estructura residual en proteínas desnaturalizadas por calor y ácido, por Aune, KC, Salahuddin A, Zarlingo, MH y Tanford C. Departamento de Bioquímica, Centro Médico de la Universidad de Duke, Carolina del Norte, 27706, EE. UU. https://web.archive.org/web/20190712182255/http://www.jbc.org/content/242/19/4486.full.pdf
  8. ^ ab Ahmad Salahuddin y Charles Tanford (1970). "Termodinámica de la desnaturalización de la ribonucleasa por clorhidrato de guanidina". Bioquímica . 9 (6): 1342–1347. doi :10.1021/bi00808a007. PMID  5461481.
  9. ^ Ahmad Salahuddin 1969-72 "Lista de ex presidentes del Departamento de Bioquímica JNMC, AMU".Recuperado el 1 de agosto de 2023
  10. ^ "Se crearán 6 institutos de biotecnología", Aligarh news.jpg". 29 de diciembre de 2023.publicado el 16 de enero de 1986
  11. ^ "La aceptación de formas alternativas de pensamiento y el respeto mutuo son "la forma de vida natural de la India": Presidente Kovind". Business Standard. 7 de marzo de 2018. Consultado el 4 de septiembre de 2022 .
  12. ^ ab "La última sesión estuvo dedicada al difunto profesor Ahmad Salahuddin, director fundador de la IBU, como discurso del profesor A Salahuddin". Universidad Musulmana de Aligarh. Noticias de la AMU. 3 de enero de 2019. Consultado el 4 de septiembre de 2022 .
  13. ^ F. Ahmad; A. Salahuddin (1976). "Desdoblamiento reversible de la fracción principal de ovoalbúmina por clorhidrato de guanidina". Bioquímica . 15 (23): 5168–5175. doi :10.1021/bi00668a034. PMID  4855653.
  14. ^ Ansari AA, Ahmad R, Salahuddin A (1972). "Los estados nativo y desnaturalizado de la ovoalbúmina". Revista bioquímica . 126 (2): 447–8. doi :10.1042/bj1260447. PMC 1178394 . PMID  501085. 
  15. ^ Baig MA. y Salahuddin A. (1978). "Presencia y caracterización de estados intermedios estables en el desdoblamiento de ovomucoide por clorhidrato de guanidina". Revista bioquímica . 171 (1): 89–97. doi :10.1042/bj1710089. PMC 1184137 . PMID  646827. 
  16. ^ Goloubinoff P, Christeller JT, Gatenby AA, Lorimer GH (1989). "La reconstitución de la ribulosa bisfosfato carboxilasa dimérica activa a partir de un estado desplegado depende de dos proteínas chaperoninas y Mg-ATP". Nature . 342 (6252): 884–9. Bibcode :1989Natur.342..884G. doi :10.1038/342884a0. PMID  10532860. S2CID  4319510.
  17. ^ Levinthal C (1968). "¿Existen vías para el plegamiento de proteínas?". Journal de Chimie Physique . 65 (6252): 44–45. Bibcode :1968JCP....65...44L. doi :10.1051/jcp/1968650044. PMID  10532860.
  18. ^ Ahmad Salahuddin "Sociedad de Químicos Biológicos (India) (1930–2011)" (PDF) . pág. 16.Recuperado el 31 de julio de 2023
  19. ^ A. Salahuddin y E. Bucci (1976). "Aspectos conformacionales de la interacción de polianiones con cadenas beta ligadas de hemoglobina humana". Bioquímica . 15 (16): 3399–3405. doi :10.1021/bi00661a001. PMID  952864.
  20. ^ Ahmad Salahuddin "Directorio de miembros de Sigma Xi".Recuperado el 31 de julio de 2023
  21. ^ "Reunión anual de la Asociación de Antiguos Alumnos de Aligarh, Washington DC.jpg".Publicado el 4 de julio de 1997

Enlaces externos