La aglutinina de germen de trigo ( WGA ) es una lectina que protege al trigo ( Triticum ) de insectos, levaduras y bacterias. Una proteína aglutinina , se une a N-acetil-D-glucosamina y ácido siálico . [1] También se ha demostrado que WGA interactúa con residuos de ácido siálico en oligosacáridos. [2] La WGA succinilada es selectiva para β-N-acetilglucosamina (β-GlcNAc), lo que la convierte en una herramienta útil para detectar O -GlcNAc . WGA se compone de una mezcla de tres isoformas (WGA1, WGA2, WGA3), que son bastante similares entre sí y cada una contiene una cantidad inusualmente alta de glicina. [3] [4] Estas tres isoformas varían en un total de 10 posiciones de aminoácidos y todas tienen estructuras diméricas con cuatro dominios por monómero. [3] Cada dominio (WGA.A, WGA.B, WGA.C, WGA.D) es similar a la heveína y está estabilizado por un enlace disulfuro. [5] La N-acetil-D-glucosamina en el entorno natural del trigo se encuentra en la quitina de los insectos y en la membrana celular de levaduras y bacterias. La WGA se encuentra en abundancia, pero no exclusivamente, en el grano de trigo, de donde obtuvo el nombre de "germen". En los mamíferos, la N-acetil-D-glucosamina a la que se une la WGA se encuentra en el cartílago [6] y la córnea [7] , entre otros lugares. En esos animales, el ácido siálico se encuentra en las membranas mucosas, por ejemplo, el revestimiento de la nariz interna y el tracto digestivo.
En solución, el WGA existe principalmente como un heterodímero de 38.000 daltons. Es catiónico a pH fisiológico. Contiene un módulo de unión a carbohidratos llamado CBM18.
La imagen de arriba muestra WGA3 en el programa Chimera (código PDB 1WGT). El color cian muestra los residuos de cisteína, el color verde claro muestra los residuos de glicina y el color gris oscuro muestra los residuos hidrófobos restantes.
Uso en biología molecular
La WGA también se utiliza ampliamente en la investigación biológica, particularmente en el campo de la glicobiología . [5] Dado que la WGA se une a los glicoconjugados, se puede utilizar para marcar las membranas celulares, [8] tejido cicatricial fibrótico [9] y micorrizas arbusculares [10] para la obtención de imágenes y el análisis. La WGA es bastante estable en soluciones ácidas y puede ser resistente a la proteólisis. [11] La WGA también ha demostrado cierta citotoxicidad y, por lo tanto, se ha utilizado en investigaciones recientes que involucran cánceres hematológicos, particularmente leucemia mieloide aguda. [2] Además, se ha pensado que la WGA mejora la administración de fármacos debido a su capacidad para cruzar la barrera hematoencefálica, pero aún no se han realizado investigaciones sobre esta hipótesis. [5]
Proteopedia : 2uvo – Estructura cristalina de alta resolución de la aglutinina de germen de trigo en complejo con N-acetil-D-glucosamina
Proteopedia : 2uwg – Estructura cristalina de la aglutinina de germen de trigo isolectina 1 en complejo con glicosiluretano
Referencias
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