Las proteínas adaptadoras de clatrina , también conocidas como adaptinas , son proteínas adaptadoras de transporte vesicular asociadas con la clatrina . Estas proteínas se sintetizan en los ribosomas , se procesan en el retículo endoplásmico y se transportan desde el aparato de Golgi a la red trans-Golgi, y desde allí a través de pequeñas vesículas transportadoras hasta su compartimento de destino final. La asociación entre adaptinas y clatrina es importante para la selección y transporte de carga vesicular . [1] Las capas de clatrina contienen clatrina (actúa como andamio) y complejos adaptadores que unen la clatrina a los receptores en las vesículas recubiertas . Se cree que los complejos proteicos asociados a clatrina interactúan con las colas citoplasmáticas de las proteínas de membrana , lo que lleva a su selección y concentración. Por lo tanto, las proteínas adaptadoras son responsables del reclutamiento de moléculas de carga en fosas recubiertas de clatrina en crecimiento. [2] Los dos tipos principales de complejos adaptadores de clatrina son las proteínas adaptadoras de transporte vesicular heterotetraméricas (AP1-5) y los adaptadores monoméricos GGA (localización de Golgi, homología de oreja de gamma-adaptina, proteínas de unión a ARF ). [3] [4] Las adaptinas están relacionadas lejanamente con el otro tipo principal de proteínas de transporte vesicular, las subunidades coatoméricas , y comparten entre el 16% y el 26% de su secuencia de aminoácidos. [5]
Los complejos de proteína adaptadora (AP) se encuentran en vesículas recubiertas y en fosas recubiertas de clatrina. Los complejos AP conectan proteínas de carga y lípidos con la clatrina en los sitios de formación de vesículas, así como también unen proteínas accesorias que regulan el ensamblaje y desmontaje de la cubierta (como AP180 , epsinas y auxilina ). Existen diferentes complejos AP en los mamíferos. AP1 es responsable del transporte de hidrolasas lisosomales entre la red trans-Golgi y los endosomas . [6] El complejo adaptador AP2 se asocia con la membrana plasmática y es responsable de la endocitosis . [7] AP3 es responsable del tráfico de proteínas a los lisosomas y otros orgánulos relacionados . [8] AP4 está menos caracterizado. Los complejos AP son heterotetrámeros compuestos por dos subunidades grandes (adaptinas), una subunidad mediana (mu) y una subunidad pequeña (sigma). Por ejemplo, en AP1 estas subunidades son gamma-1-adaptina, beta-1-adaptina, mu-1 y sigma-1, mientras que en AP2 son alfa-adaptina, beta-2-adaptina, mu-2 y sigma-2. . Cada subunidad tiene una función específica. Las adaptinas reconocen y se unen a la clatrina a través de su región bisagra (caja de clatrina) y reclutan proteínas accesorias que modulan la función AP a través de sus dominios C-terminales del oído (apéndice). Mu reconoce señales de clasificación basadas en tirosina dentro de los dominios citoplasmáticos de las proteínas de carga transmembrana . [9] Una función de la endocitosis mediada por clatrina y complejo AP2 es regular el número de receptores GABA A disponibles en la superficie celular. [10]