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ARF6

El factor 6 de ribosilación de ADP ( ARF6 ) es un miembro de la familia de factores de ribosilación de ADP de proteínas de unión a GTP . ARF6 tiene una variedad de funciones celulares que frecuentemente están involucradas en el tráfico de membranas biológicas y carga proteica transmembrana . ARF6 ha sido implicado específicamente en la endocitosis de proteínas de membrana plasmática y también, en menor medida, en el reciclaje de proteínas de membrana plasmática.

Función

Este gen codifica un miembro de la familia de genes humanos ARF, que forma parte de la superfamilia Ras . Los genes ARF codifican pequeñas proteínas de unión a nucleótidos de guanina que estimulan la actividad de la ADP-ribosiltransferasa de la toxina del cólera y desempeñan un papel en el tráfico vesicular y como activadores de la fosfolipasa D. El producto de este gen se localiza en la membrana plasmática y regula el tráfico vesicular, la remodelación de los lípidos de la membrana y las vías de señalización que conducen a la remodelación de la actina. Un pseudogén de este gen se encuentra en el cromosoma 7. [5]

ARF6 puede interactuar con β arrestina tras la activación del receptor .

Interacciones

Se ha demostrado que ARF6 interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000165527 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000044147 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ "Gen Entrez: factor 6 de ribosilación de ADP ARF6".
  6. ^ Claing A, Chen W, Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (noviembre de 2001). "Activación del factor 6 de ribosilación de ADP mediada por beta-arrestina y endocitosis del receptor beta 2-adrenérgico". J. Biol. Chem . 276 (45): 42509–13. doi : 10.1074/jbc.M108399200 . PMID  11533043.
  7. ^ D'Souza-Schorey C, Boshans RL, McDonough M, Stahl PD, Van Aelst L (septiembre de 1997). "Un papel para POR1, una proteína que interactúa con Rac1, en los reordenamientos del citoesqueleto mediados por ARF6". EMBO J . 16 (17): 5445–54. doi :10.1093/emboj/16.17.5445. PMC 1170175 . PMID  9312003. 
  8. ^ Shin OH, Exton JH (agosto de 2001). "Unión diferencial de arfaptin 2/POR1 a factores de ribosilación de ADP y Rac1". Biochem. Biophys. Res. Commun . 285 (5): 1267–73. doi :10.1006/bbrc.2001.5330. PMID  11478794.
  9. ^ Mitchell R, Robertson DN, Holland PJ, Collins D, Lutz EM, Johnson MS (septiembre de 2003). "Activación de la fosfolipasa D dependiente del factor de ADP-ribosilación por el receptor muscarínico M3". J. Biol. Chem . 278 (36): 33818–30. doi : 10.1074/jbc.M305825200 . PMID  12799371.
  10. ^ Prigent M, Dubois T, Raposo G, Derrien V, Tenza D, Rossé C, Camonis J, Chavrier P (diciembre de 2003). "ARF6 controla el reciclaje post-endocítico a través de su complejo efector de exocisto descendente". J. Cell Biol . 163 (5): 1111–21. doi :10.1083/jcb.200305029. PMC 2173613. PMID 14662749  . 
  11. ^ Prieto C, De Las Rivas J (julio de 2006). "APID: Agile Protein Interaction DataAnalyzer". Nucleic Acids Res . 34 (edición del servidor web): W298–302. doi :10.1093/nar/gkl128. PMC 1538863 . PMID  16845013. Archivado desde el original el 9 de abril de 2010. 
  12. ^ Perú y Colón de Portugal RL, Acevedo SF, Rodan AR, Chang LY, Eaton BA, Rothenfluh A (diciembre de 2012). "El Arf6 neuronal adulto controla el comportamiento inducido por etanol con Arfaptina aguas abajo de Rac1 y RhoGAP18B". J. Neurociencias . 32 (49): 17706–13. doi :10.1523/JNEUROSCI.1944-12.2012. PMC 3535434 . PMID  23223291. 

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